不同方式提取松籽油理化性质及微波加热对其品质影响的研究

油脂氧化是导致食品质量下降的主要原因。油脂在微波加热过程品质会发生变化,本研究旨在确定微波加热过程对不同方式提取的松籽油的影响。本文对水酶法和溶剂法提取的松籽油的理化性质及脂肪酸组成进行了分析,两种方法提取的松籽油品质有一定的不同,水酶法松籽油酸值及磷脂含量均低于溶剂法松籽油,而过氧化值高于溶剂法松籽油,提取方法对松籽油脂肪酸组成的影响不显著。同时,研究了在一定功率(700W)下,不同加热时间(1、3、5和7min)对两种方法提取松籽油品质的影响,微波加热3min以上,会导致所有样品品质恶化及组成变化。     

大豆分离蛋白-花青素共价复合物制备纳米颗粒及其Pickering乳液特性分析

构建大豆分离蛋白-花青素共价复合纳米颗粒,以粒径、Zeta电位、自由基清除能力、光学显微镜观察为指标,对纳米颗粒和Pickering乳液进行研究。结果表明,通过添加花青素在一定程度上改变了纳米颗粒和Pickering乳液的粒径分布与Zeta电位值;对比可知,添加花青素后纳米颗粒和乳液体系更加稳定。此外,当花青素添加量为0.15%时,纳米颗粒的粒径分布较为均一,粒径相对体积最大;纳米颗粒Zeta电位绝对值最大;自由基清除能力相对较强;并且以0.15%花青素添加量的纳米颗粒制备的Pickering乳液液滴分布较为均匀,不易发生聚集,较为稳定。     

黑米花青素对大豆7S/11S蛋白结构及界面功能特性的影响

采用紫外吸收光谱、荧光光谱、粒径电位、起泡性与乳化性及其稳定性测定等方法,探究黑米花青素(cyanidin-3-glucoside, C3G)对β-伴大豆球蛋白(β-conglycinin, 7S)和大豆球蛋白(glycinin, 11S)的相互作用对7S/11S蛋白结构及界面功能特性的影响。结果表明,C3G能够猝灭7S/11S蛋白的内源和外源荧光,使蛋白表面疏水性降低,并改变氨基酸微环境,诱导多肽链解折叠。在一定程度上,C3G使2种蛋白的平均粒径减小,ζ电位绝对值增大,起泡性和乳化性及其稳定性得到改善,但可能会引起7S(C3G>1 mg/mL)和11S(C3G>0.5 mg/mL)蛋白的广泛聚集。尽管C3G对11S蛋白改性效果更明显,但C3G-7S蛋白复合物的界面功能特性仍优于C3G-11S蛋白复合物。     

超声改性大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖复合乳化体系的冻融稳定性研究

本实验针对不同超声功率改性的大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖形成的复合乳液的冻融稳定性进行研究, 揭示乳液冻融稳定机理与形成乳液复合物结构特性之间的构效关系。对2 次冻融循环处理前后乳液油滴进行共聚焦 观察,研究等温结晶固脂含量、油脂被乳化量的变化和作为乳化剂的大豆分离蛋白不同超声处理（0、200、300、 400、500 W）下二级结构的变化,进而分析其与乳液冻融稳定性的关系。结果表明：乳液经2 次冻融循环处理后 随着超声功率的增加聚结程度降低,400 W超声处理的大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖复合乳液最为稳定;等温 结晶条件下不同乳液固脂含量增加速率不同,但最终平衡时总含量相同;油脂被乳化量发生不同程度的变化;不 同超声处理改变了大豆分离蛋白的二级结构,400 W超声处理的大豆分离蛋白无规卷曲结构含量最高。说明不同 超声改性的大豆分离蛋白与大豆可溶性多糖会形成不同结构的复合物,影响了乳液的冻融稳定性,初步明确了 适当的超声处理能够改善大豆分离蛋白的空间结构,促进其与大豆可溶性多糖分子的键合,进而影响大豆分离蛋 白-多糖界面结构特性和乳化体系的冻融稳定性。     

不同品种大豆分离蛋白结构与表面疏水性的关系

采用傅里叶变换红外光谱法(FTIR)对不同品种大豆分离蛋白的二级结构与表面疏水性之间的关系进行研究。对不同品种大豆分离蛋白在酰胺Ⅰ带位置中各个特征峰相互叠加,采用Gauss峰型进行拟合、解析,判断其α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲的相对含量,对其含量与表面疏水性数值之间的关系进行分析,为研究大豆分离蛋白结构与表面疏水性之间的构效关系提供理论基础。结果表明：大豆分离蛋白表面疏水性与α-螺旋含量呈负相关(r＝－0.945,P＝0.004),与β-折叠(r＝0.904,P＝0.013)及无规则卷曲(r＝0.866,P＝0.026)的含量呈正相关,与β-转角线性关系不明显(r＝－0.698,P＝0.123)。     

不同品种大豆分离蛋白Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系

对不同品种大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)的表面疏水性、氨基酸组成及溶液的Zeta电位和粒径分布进行分析,探讨蛋白质溶液Zeta电位和粒径分布与表面疏水性的关系。不同品种SPI的表面疏水性由大到小的变化趋势为:东农46皖豆24黑农46五星4中黄13冀NF58,品种差异对SPI的Zeta电位及粒径分布具有显著影响。相关性分析表明,SPI表面疏水性与氨基酸组成无显著相关性,表面疏水性与Zeta电位绝对值呈显著的正相关,与粒径大小呈显著的负相关。当蛋白溶液Zeta电位绝对值较大时,蛋白表面更多同性电荷间的排斥作用会减少蛋白分子的相互聚集,使蛋白溶液趋于稳定,同时降低蛋白质粒径大小。此时,蛋白质疏水基团的内卷程度降低,并更多暴露在分子表面,导致蛋白质表面疏水性增加。     

酶解时间对大豆蛋白-溶血磷脂相互作用及乳化特性的影响

通过不同酶解时间得到大豆溶血磷脂,对大豆分离蛋白-溶血磷脂相互作用及其对复合乳化体系乳化特性的影响进行探究,采用荧光光谱法在Stern-Volmer和Van’t Hoff方程基础上对大豆分离蛋白-溶血磷脂荧光猝灭作用、相互结合常数、结合位点及相互作用力类型进行判断,并对复合乳化体系分别进行乳化活性、乳化稳定性的测定及微观结构变化的观察。结果表明:随着磷脂酶A1酶解时间的延长,大豆分离蛋白-溶血磷脂相互作用先增强后下降,乳化特性指标同样基本呈现先升高后降低的趋势,这表明二者的相互作用对乳化特性具有一定影响。其中,当酶解时间为4 h时,二者相互作用最强,乳液的乳化特性表现最佳,这表明适度酶解产生的溶血磷脂会促进其与大豆分离蛋白的相互作用,在水油界面上形成较稳定的界面膜,形成稳定的复合乳状液。     

红外光谱研究超声促聚集作用对大豆蛋白-磷脂结构与功能的影响

大豆分离蛋白和大豆卵磷脂在中性条件下(pH 7.0)复合后,可自发组成蛋白质-磷脂复合体系,但仍有部分未自组装的蛋白质和磷脂存在于溶液中。为实现蛋白质-磷脂最大程度复合,解析复合体系功能性质与大豆蛋白二级结构间的构效关系,本研究采用"超声改性-结构变化-功能表达"的研究理念,采用傅里叶变换红外光谱法研究体系结构变化,测定持水性、持油性、凝胶质地剖面并分析其功能性质。结果表明:超声处理会显著改善大豆蛋白-磷脂复合体系的功能性质,超声时间较短时,持水性、持油性等功能性质随功率的增加先升高后降低;超声时间较长时,功能性质随功率的增加持续降低。傅里叶变换红外光谱分析发现低、中功率条件下,大豆蛋白二级结构中β-折叠相对含量较多而α-螺旋结构相对含量较少,说明大豆蛋白与磷脂间的交互作用更明显。超声波作用下复合体系凝胶质地剖面分析表明,功能性质与蛋白质的二级结构改变具有一定的关联性。以上结果说明,适当的超声处理有助于改变大豆蛋白-磷脂复合体系的结构并提升其功能性质。     

超声波作用于大豆分离蛋白-磷脂复合体系的流变性和拉曼光谱变化

研究超声波低功率（100 W）、中功率（300 W）和高功率（450 W）在不同的时间条件下（12、24 min）对大豆分离蛋白-磷脂复合体系结构和功能性质的影响。扫描电子显微镜及流变学实验显示低、中功率超声波处理形成的凝胶结构致密均匀、弹性模量G’较高,且300 W条件下处理24 min时,样品凝胶性质最好。采用光谱学实验验证后发现,大豆分离蛋白-磷脂复合体系构象的变化是影响其凝胶性质的主要因素;拉曼光谱实验结果表明：超声波改变了大豆分离蛋白的二级结构以及色氨酸、酪氨酸所处的微环境,暴露疏水性基团,使其更易与大豆卵磷脂发生疏水相互作用,且低、中功率条件下超声波对大豆分离蛋白和磷脂交互作用的影响较大。超声波功率进一步增大（450 W）使大豆分离蛋白发生不溶性聚集,减弱了与磷脂间的相互作用,复合体系的功能性质随之下降。     

酶法改性磷脂对大豆蛋白共建体系乳化稳定性及氧化稳定性的影响

为探究磷脂酶解物-大豆分离蛋白复合乳化体系稳定性及氧化稳定性的机理,研究了不同酶解时间对乳液乳化性质、贮存稳定性和氧化稳定性等特性的影响,通过核磁共振法对酶解后的磷脂产物组分进行分析,并对乳状液的乳化活性、乳化稳定性、粒径分布、Zeta电位、乳层析指数、氢过氧化物值和硫代巴比妥酸反应物值进行测定。结果发现：随着酶解时间的延长,磷脂经4 h酶解后主要产物为溶血磷脂,其与大豆蛋白共建乳化体系后,乳化稳定性、贮存稳定性及氧化稳定性均优于对照组,酶解6 h左右酰基转移现象加剧,产生的溶血磷脂会继续被酶解生成甘油磷脂酰胆碱,导致稳定性略有下降;添加一定酶解时间的磷脂酶解产物,会促进乳化体系通过相互作用在水油界面上形成较稳定的界面膜,可以提高乳液的稳定性及氧化稳定性。