蛋白质打开方式对乳清蛋白酶法交联及抗原性的影响

为探究蛋白质打开方式对乳清蛋白抗原性及酶法交联程度的影响,采用加热或半胱氨酸处理使乳清蛋白分子结构打开。乳清蛋白改性后经转谷氨酰胺酶(TGase)交联,将改性后交联产物和直接与TGase交联的产物进行聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析其分子质量。应用间接竞争酶联免疫方法检测其抗原性,并测定乳清蛋白及其改性产物的疏水性。试验结果表明,热处理乳清蛋白改性产物的固有荧光性及表面疏水性比半胱氨酸改性产物高。SDS-PAGE结果表明,半胱氨酸改性乳清蛋白比加热改性得到的交联产物更多。抗原性分析表明:半胱氨酸改性比加热处理更能显著降低乳清蛋白的抗原性,抗原性下降在30%以上。