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以氨基树脂为载体对S-腺苷甲硫氨酸(SAM)合成酶进行固定化,优化了酶的固定化条件并对固定化酶的性质进行了研究。优化的固定化条件为:戊二醛体积分数5%、SAM合成酶添加量20mg·g-1、固定化时间5h。所制备的固定化SAM合成酶的酶活力为476.8U·g-1,酶活力回收率为74.5%。与游离SAM合成酶相比,固定化SAM合成酶的稳定性大幅提高,在50℃孵育5h酶活力仍保留61.2%,而游离SAM合成酶则完全失活;在pH值为6.0~6.5、8.0~9.5的缓冲溶液中,固定化SAM合成酶也更加稳定;固定化SAM合成酶连续催化反应10批次,酶活力保留86.3%;固定化SAM合成酶在4℃储存30d,酶活力保留81.4%。固定化SAM合成酶米氏常数KATPm=0.14mmol·L-1,KLm-Met=0.28mmol·L-1。 相似文献
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采用Zeta电位和粒度分析仪测量了溶菌酶的水力学直径,研究了pH值、离子强度和脲浓度对其大小的影响.随着 pH值增加,溶菌酶的水力学直径呈” W”形分布;在极端的碱性条件下,溶菌酶水力学直径随离子强度的增加而显著变大;中性pH值时,水力学直径随离子强度的增加变化不大.脲对溶菌酶具有双重作用,随着溶液中脲浓度的增加,溶菌酶的水力学直径先减小后增大.结果表明,动态光散射技术可以很好地应用于研究蛋白质分子的均一性和稳定性,同时也可以通过水力学直径来表征pH值、离子强度和脲对溶菌酶的影响. 相似文献
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对绞股蓝多糖(GPMP)进行羧甲基化修饰制备了羧甲基绞股蓝多糖(CM-GPMP),采用红外光谱对其结构进行了表征,并对其修饰前后体外抗氧化活性进行了初步研究。结果表明,CM-GPMP和GPMP对DPPH自由基、羟基自由基、超氧阴离子自由基均有一定的清除作用,浓度为2.0 mg.mL-1时,CM-GPMP对上述三种自由基的清除率分别为25.71%、67.30%、29.95%,而GPMP对三种自由基的清除率分别为23.27%、84.93%、15.24%。由此可见,羧甲基化后,绞股蓝多糖清除超氧阴离子自由基的能力有所提高,清除羟基自由基的能力有所降低,而清除DPPH自由基的能力变化不大。 相似文献
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在大肠杆菌中重组表达了S-腺苷甲硫氨酸合成酶,然后以壳聚糖为载体,戊二醛为交联剂,对酶进行固定化研究。结果表明,最佳固定化条件为:壳聚糖质量浓度为2.5 g/dL、戊二醛体积分数为0.8%、固定化酶量为6 mg/mL、固定化时间为12 h,该条件下所得固定化酶活性回收率为76%,固定化酶热稳定性较好,在55℃下保温5 h仍保留53%的活力,而游离酶在50℃下保温5 h则完全失活。固定化酶在碱性溶液环境的稳定性较高,在pH 7.5~9.0的缓冲液中4℃保温10 h酶活性仍保留80%以上。将固定化酶用于S-腺苷甲硫氨酸的合成,连续反应5批次后,酶活性仍保留64%。在底物三磷酸腺苷(ATP)浓度为30 mmol/L的条件下,固定化酶催化底物ATP的转化率超过95%。 相似文献
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