富硒螺旋藻蛋白水解多肽的制备及其对ACE活性的抑制作用

从富硒螺旋藻(SeSP)中提取含硒总蛋白(SeSP-TP),建立蛋白酶水解制备含硒多肽(SeSP-PP)的最佳条件,体外检测SeSP-PP对血管紧张素转化酶(ACE)活性的抑制作用,采用ICP法快速测定藻粉及总蛋白中的硒含量。结果发现,5种常见蛋白酶对SeSP-TP的水解度趋势为:胃蛋白酶-胰蛋白酶-胰凝乳蛋白酶联合酶>碱性蛋白酶>木瓜蛋白酶>胰凝乳蛋白酶>胰蛋白酶>胃蛋白酶。利用胃蛋白酶-胰蛋白酶-胰凝乳蛋白酶联合酶水解,可显著提高蛋白水解度,达到87.94%,且联合水解的多肽对ACE抑制效率最高(89.47%)。碱性蛋白酶水解得到的多肽对ACE的抑制率也较高。当荧光检测出的含硒多肽高于50μg/mL时,对NO的合成有明显的促进效应,而含硒蛋白效果不明显。水溶性和非水溶性组分中测定的硒含量之和占总硒的95.47%,可能在提取制备SeSP-TP过程中,部分含硒蛋白质和含硒小分子会在沉淀、复溶和透析等步骤中丢失。     

GMP洁净车间的空调节能控制改造

介绍某GMP药厂成功运用空调系统水泵风机进行节能控制的改造方案及效果。     

螺旋藻富硒转化含硒蛋白质的鉴定及其抗氧化活性研究

研究富硒螺旋藻(Se SP)培养生物转化含硒蛋白质(Se P)中硒的含量及分布,观察Se P在体外对氧自由基的清除效应。藻体总蛋白(TP)用SDS-PAGE电泳分离后,用电感偶合等离子体质谱技术(ICP-MS)对不同分子量范围蛋白质中的硒含量进行精确定量;通过激光烧蚀(LA)-ICP-MS对纯化含硒藻蓝蛋白(Se PC)硒含量在电泳胶上进行原位检测;用制备SDS-PAGE凝胶电泳分离纯化不同分子量的Se P组份,化学发光方法检测Se P在体外对超氧自由基和羟自由基的清除作用。结果发现,与未富硒培养的螺旋藻(SP)相比,Se SP总蛋白中硒含量提高了32倍,可达805.48μg/g,其中75.81%分布于25 ku以下小分子量含硒蛋白质(LMWSe P)中,LA-ICP-MS证明纯化Se PC亚基含有稳定共价结合活性硒元素,LMWSe P对自由基的直接最大清除率在70%以上。结果提示,利用Se SP培养可转化生产活性Se P,Se SP中低分子量Se P组份是一种具有较高抗氧化活性的天然活性硒资源,其中硒的存在形态、合成转化机制和体内生物活性有待深入研究。