基于蛋白质结构及相互作用的羊乳热凝聚物形成分析

该文研究了鲜羊乳经过不同热杀菌处理后的聚集行为及蛋白质结构变化。随着处理温度的增加,羊乳酪蛋白胶束平均粒径从209.6 nm增大到289.2 nm,粒径分布峰宽变大,经121℃/4 s超高温处理后粒径增加显著,乳清蛋白发生变性,并在蛋白胶束表面聚集,使蛋白胶束增大。傅里叶红外光谱扫描结果显示,经热处理后羊乳的吸收峰均发生一定程度的红移,蛋白分子氢键发生断裂与重新缔合,通过酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带分析乳中蛋白的二级构象变化,发现无规则卷曲含量显著增高,疏水区域外翻,羊乳蛋白的空间结构发生变化。变性聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明,β-乳球蛋白在酪蛋白与清蛋白结合中发挥重要作用。该研究探讨了不同热杀菌方式乳稳定性及蛋白结构的变化,以期为液态羊乳生产中热杀菌方式对蛋白质的影响提供理论参考。