高压均质与酶法联合改性对大豆蛋白抗原性及结构的影响

大豆蛋白营养价值高应用广泛,但是引发的过敏反应会给人体带来危害,高压均质和酶解联合处理是一种比较有效的改性方法。大豆分离蛋白经不同的高压均质条件处理后利用碱性蛋白酶和中性蛋白酶进行复合酶解。结果表明:高压均质联合酶解能显著降低大豆主要抗原蛋白的抗原性。ELISA结果表明高压均质联合酶解处理后β-伴大豆球蛋白的抗原抑制率降低了44.38%,大豆球蛋白的抗原抑制率降低了19.93%;傅里叶红外结果表明处理后的样品二级结构中α-螺旋含量减少、无规则卷曲含量增加;表面疏水性结果表明大豆蛋白的空间结构发生改变,蛋白质的三、四级结构被破坏。蛋白质氨基酸序列及空间结构的改变能够引起抗原表位的隐藏或掩盖进而影响抗原性。     

响应面法优化β-伴大豆球蛋白超高静压处理条件的研究

β-伴大豆球蛋白是7S球蛋白的主要成分,是重要的大豆抗原蛋白。在单因素试验的基础上对超高静压处理压强、处理时间、β-伴大豆球蛋白质量浓度3个因素进行研究,以β-伴大豆球蛋白抗原抑制率为响应值,采用响应面法优化β-伴大豆球蛋白超高静压处理条件。结果表明:β-伴大豆球蛋白超高静压处理最佳条件为压强455 MPa、时间18 min、蛋白质量浓度15 mg/m L,在此条件下β-伴大豆球蛋白抗原性抑制率为49.59%。验证试验测得此条件下β-伴大豆球蛋白抗原抑制率为51.19%,标准偏差为1.07%,说明利用响应面法分析结果可靠。     

热处理对β-伴大豆球蛋白结构及免疫活性的影响

以脱脂豆粉为原料,利用碱溶酸沉法分离提取β-伴大豆球蛋白,采用间接竞争ELISA法测定不同温度、加热时间、反应浓度下β-伴大豆球蛋白的抗原性变化,并对热处理后产物的溶解度、免疫原性及结构特性进行分析。结果表明:热处理能显著影响β-伴大豆球蛋白的抗原性。热处理后,样品蛋白的溶解度随温度升高呈先上升后下降的趋势。免疫印迹结果显示:热处理后β-伴大豆球蛋白的免疫原性有一定程度的降低,但不能完全消除。傅里叶红外光谱结果表明:热处理之后样品蛋白中的α-螺旋和β-折叠的含量减少,β-转角含量和无规则卷曲含量增加。     

β-伴大豆球蛋白的分离纯化及免疫活性鉴定

β-伴大豆球蛋白是7S球蛋白的主要成分,是重要的大豆贮藏蛋白。利用等电点沉淀、分级盐析和凝胶过滤分离纯化大豆中的β-伴大豆球蛋白。SDS-PAGE和免疫印迹的结果表明,所提取的β-伴大豆球蛋白纯度较高,可以与β-伴大豆球蛋白抗血清特异性结合,具有较好的免疫活性。     

超高压处理对β-伴大豆球蛋白抗原性及结构的影响

探究超高压处理对β-伴大豆球蛋白抗原性及结构的影响,为大豆蛋白的脱敏提供方法。通过等电点冷沉法提取β-伴大豆球蛋白,设置不同的超高压条件对β-伴大豆球蛋白进行处理,利用免疫印迹法(Western-Blot)与ELISA法分析β-伴大豆球蛋白的免疫活性,通过SDS-PAGE、傅里叶变换红外光谱(FTIR)与荧光光谱表征β-伴大豆球蛋白的结构变化。结果表明:超高压处理能够显著改变β-伴大豆球蛋白的抗原性和结构。400 MPa超高压处理能最大程度地降低β-伴大豆球蛋白的免疫活性,且蛋白质二、三级结构发生显著变化,α-螺旋与β-转角含量下降,无规则卷曲和β-折叠含量上升,大量疏水性区域暴露。超高压处理改变了β-伴大豆球蛋白的空间结构,可能破坏或掩盖原有的抗原表位,进而降低抗原性。     

双酶酶解11S球蛋白的工艺优化研究

以大豆分离蛋白为原料,采用等电点冷沉法提取11S大豆球蛋白,选用碱性蛋白酶、胃蛋白酶对11S大豆球蛋白进行双酶酶解。以水解度为指标,考察酶添加量、温度、p H和时间对酶解液水解度的影响,通过单因素试验和正交试验得到最佳水解工艺条件。在单酶水解的基础上,组合碱性蛋白酶和胃蛋白酶,按照分步水解的方式对11S大豆球蛋白进行复合酶解,得到的最优参数为:胃蛋白酶在温度35℃、p H 3.0、酶添加量1 500 U/g的条件下水解1 h,碱性蛋白酶在温度50℃、p H 10、酶添加量12 000 U/g的条件下水解5 h,得到的11S球蛋白酶解物水解度为19.65%,比碱性蛋白酶单酶水解时高14%。     

大豆球蛋白兔源多克隆抗血清的制备及其免疫学特性鉴定

为建立大豆球蛋白致敏原检测方法和蛋白致敏性亚基的表位定位,从脱脂豆粉中分离纯化大豆球蛋白,制备多克隆抗血清,并进行免疫学特性分析。大豆球蛋白等电点pH值为6.4,采用碱溶酸沉法对大豆球蛋白进行粗提,用Sepharose CL-6B层析纯化大豆球蛋白粗提物,用SDS-PAGE检测蛋白纯度,免疫新西兰兔制备多抗血清,并对血清进行免疫学特性鉴定。结果表明:1号兔效价达到1∶6×10^4,由间接竞争ELISA抑制曲线可知,半数抑制率IC50为527 ng/mL,1号兔的多抗血清敏感性最高。特异性测定结果表明,该多抗血清除了与β-伴大豆球蛋白和花生蛋白的交叉反应率为8.6%和4.6%,与其他蛋白交叉反应率均小于0.2%。制备的兔源多抗血清效价高、敏感性强、特异性好,为大豆球蛋白单克隆抗体的制备及大豆蛋白致敏性亚分子结构的定位奠定了基础。     

β-伴大豆球蛋白鼠源多克隆抗血清的制备及其免疫学特性鉴定

用抗原免疫动物获取血清是常规的抗体制备方法。β-伴大豆球蛋白作为大豆蛋白中最主要的致敏蛋白之一,制备相关抗体是建立其免疫学快速检测方法的基础。将提取的天然β-伴大豆球蛋白与弗氏佐剂混合,乳化后皮下多点注射Balb/c小鼠,每3周加强免疫1次,免疫后第10天对所制备多抗血清的免疫学特性进行鉴定。结果表明,5次免疫后6只小鼠多抗血清效价均达1∶6 400以上,其中6号小鼠的多抗血清敏感性最强,其半数抑制浓度IC50为718 ng·mL-1。此多抗血清与芝麻蛋白、麦胚球蛋白无交叉反应,与花生蛋白、大豆球蛋白交叉反应率低于10%。本试验成功制得了效价高、敏感性强、特异性好的鼠源多抗血清。     

双酶酶解制备花生多肽的工艺研究

以水解度和蛋白提取率为指标,采用胰蛋白酶和风味蛋白酶双酶复合酶解花生粕制备花生多肽.结果表明,双酶复合酶解花生粕的最佳工艺条件为:风味蛋白酶与胰蛋白酶的添加比例为5∶4、pH为8.0、处理温度为50℃、底物浓度为5%.在此条件下酶解3 h水解度达到11.71%,蛋白提取率达到63.86%,多肽得率高达52.15%;酶解24 h,水解度达到26.21%,蛋白提取率及多肽得率分别降低至53.56%和26.88%.     

菠萝蛋白酶水解醇法大豆浓缩蛋白的研究

用菠萝蛋白酶对醇法大豆浓缩蛋白进行酶法改性,提高醇法大豆浓缩蛋白的溶解性.在单因素分析的基础上采用响应面分析方法对酶解条件进行优化,酶解的最佳条件为pH6.5,反应温度48℃,底物浓度6%,加酶量607 U/g.此条件下水解4 h,水解度可达11.07%.     

《安徽建筑工业学院学报》引文分析

根据《安徽建筑工业学院学报》２８８篇文章的引文数量、类型、语种的统计分析,从中看出《学报》作者利用专业文献的特点及规律,为图书情报部门做好文献服务工作提供了可靠的参考依据。     

氯氧化镁生成热的测定

利用氧化镁与2.5mol/L氯化镁溶液反应制备氯氧化镁(A)和(B)。在微量量热计上测得样品在2.163mol/L盐酸中的溶解热,据溶解热与比值n的关系求得(A)和(B)的溶解热,进而获得它们的生成热。     

一类LP问题算法的改进

对单纯形法的基本理论进行了简化处理,并给出了更加直观的证明,从而,总结出单纯形法迭代的“二看一算”规则。     

桑茄蒂公司面粉气力压运系统设计计算方法的分析

通过对桑茄蒂公司气力压运系统设计计算方法的分析，归纳出该方法的适用范围，并得到实际工艺的验算证明。     

砌体结构弹性模量取值方法

砌体结构中的一个重要力学参数是弹性模量。本文总结了国内外砌体结构弹性模量取值,评述了其取值原则,指出了进一步研究砌体弹性模量的方向及应考虑的问题。     

智能小区实验室设计

本文通过我院智能小区实验室设计方案的论述,着重讨论了智能小区实验室的建设模式.     

高校课堂教学评估信息系统程序设计

高等学校课堂教学评估信息系统(EEIS/EBKT)研究确立了以连续定点采集数据、使用计算机进行信息处理的教学评估模式.其计算机应用系统的程序设计为这一模式得以实现并实施作了多方面的研究与探讨,最终完成了EEIS/EBKT计算机应用软件系统。本文对该应用软件系统中的程序设计目标、数据结构设计、程序逻辑控制以及人——机界面设计作了全面介绍,并提出了进一步完善的基本设想。     

五种桉木制浆性能的比较

对5种桉木进行了原料分析，同时在用碱量(Na2O)17％、硫化度25％、液比1：4、升温时间2h、保温2h、最高温度170℃的优化工艺条件下进行了蒸煮实验，进而对其综合制浆性能进行了比较。     

覆盖数的一类关系

本文研究了图及其补图的覆盖数、边覆盖数与全覆盖数之间的关系。     

对建筑设计中美学原理的分析

凡符合艺术性的建筑都必须遵守形式美的规律,建筑师通常称之为建筑构图原理,它的产生、发展和形成,是人类通过长期反复实践、认识而总结出来的.从建筑形式美的基本规律入手,进一步分析和探讨了建筑师们所关注的建筑构图原理以及通常运用的表达手法.