大麦发芽过程中热稳定蛋白质的变化及部分生化特性

大麦中的热稳定蛋白质具有独特的生理生化特性,对大麦品质有重要影响,而且其耐热性具有潜在的商业价值。本文建立了热稳定蛋白的提取和分析方法,对其在大麦发芽过程中的变化规律及部分生化特性进行了研究和阐述。结果表明,种子中热稳定蛋白含量在发芽过程中先降后升,在焙焦后下降,且总量呈减少趋势。麦芽中热稳定蛋白分子质量主要分布在约40ku和10ku两个区域;具有对内蛋白水解酶的稳定性;且其中某些组分能够抑制外源蛋白酶活性。     

不同蛋白质含量的同品种大麦中热稳定蛋白质及泡沫蛋白质的变化

利用Bradford法和SDS-PAGE电泳技术进行分析,直观地比较了不同蛋白质含量的同品种大麦中热稳定蛋白质与萌发过程中泡沫蛋白质的含量及组成.结果显示,大麦中热稳定蛋白质含量与大麦总蛋白质含量呈正相关,同品种大麦在热稳定蛋白质及泡沫蛋白质含量上虽然存在差异,但其蛋白质组成基本相同;在发芽过程中,高蛋白质含量大麦中的...     

不同蛋白质含量的同品种大麦中热稳定蛋白质及泡沫蛋白质的变化

利用Bradford法和SDS-PAGE电泳技术进行分析,直观地比较了不同蛋白质含量的同品种大麦中热稳定蛋白质与萌发过程中泡沫蛋白质的含量及组成。结果显示,大麦中热稳定蛋白质含量与大麦总蛋白质含量呈正相关,同品种大麦在热稳定蛋白质及泡沫蛋白质含量上虽然存在差异,但其蛋白质组成基本相同;在发芽过程中,高蛋白质含量大麦中的泡沫蛋白质含量略高于低蛋白质含量的大麦。此实验数据及方法可为评估大麦以及预测麦芽和啤酒泡沫的品质提供借鉴。     

小麦热休克蛋白的研究进展

热休克蛋白作为机体在受到胁迫状况时而合成的一类蛋白质,在遗传学上具有高度的保守性。根据国内外近年来热休克蛋白的研究概况,对小麦中热休克蛋白家族的结构特征以及生物学特性进行综述。重点分析热休克蛋白在小麦中的主要生物学功能:分子伴侣功能、诱导机体耐受性以及维持细胞的稳定状态,并对小麦热休克蛋白在延缓机体衰老、作为生物标记物和自身免疫病上的应用前景进行了讨论。     

k-卡拉胶的功能特性及其应用研究进展

k-卡拉胶是一种从麒麟藻属海藻中提取的天然多糖聚合物,在食品领域具有很高的应用价值。概述了近年来k-卡拉胶的研究进展;讨论了k-卡拉胶的制备方法、类型、化学结构和热可逆凝胶转变过程,k-卡拉胶的功能特性,包括流变学特性、与蛋白反应性、胶凝性、稳定性、复配性及毒理学性质;总结了目前k-卡拉胶在食品中的应用现状及典型实例,并对k-卡拉胶的发展前景进行了展望。     

桑蚕丝在离子液体中的溶解及再生性能

合成了2种离子液体,1-烯丙基-3-甲基咪唑氯化物[AMIMCl]和1-(2-甲基)烯丙基-3-甲基咪唑氯化物[(MA)MIMCl];考察了丝素蛋白在2种离子液体中的溶解特性,及在离子液体中的最佳溶解温度和最大溶解度.通过X-ray衍射,红外光谱(IR-FTIR)和热重分析(TGA)等手段对再生蚕丝素制品性能进行了初步的测试.结果表明:在90℃下,2种离子液体能够在30 min内溶解最大质量分数为15%的桑蚕丝丝素蛋白;经过离子液体溶解后,桑蚕丝的分子构象不发生变化,不发生衍生化反应,热稳定性有所下降,热分解温度降低.桑蚕丝丝素在离子液体中的溶解属于直接溶解.     

飞翼式微型飞行器动力学特性分析

微型飞行器动力学特性分析是MAV设计中的一个重要环节.本文以某型飞翼式MAV为研究对象,根据改进的线性化模型对MAV纵向和横侧向整个飞行范围内的动力特性进行分析.分析表明,所研究的MAV在整个飞行范围内其纵向运动特性差异明显,横侧向螺旋模态不稳定,而荷兰滚模态稳定且具有较大的阻尼比.本文的研究工作对飞翼式MAV控制系统的成功研制具有重要的指导意义.     

甜菜渣生产菌体蛋白

选用溜曲霉菌(Aspergillus tarmarii sp)降解甜菜渣生产菌体蛋白.在对物料组成、转化条件和菌种生理生化特性研究的基础上进行了中试,获得理想效果.产品粗蛋白含量稳定,平均为32.90％,氨基酸组成齐全,产品收率达 62.23％.     

一种V型固体激光腔的热动力图解分析

采用图解分析方法分析一种常用于内腔倍频V型折叠固体激光腔在热透镜作用下的工作特性;得到谐振腔两臂中的光模参数bt,b2及束腰尺寸wt,w2随激光介质的焦距ft的变化关系.结果表明:这种谐振腔具有较宽的热稳定范围,而且在ft=l0处未出现无法运行的高损耗区;其热稳定范围及基模光斑尺寸可通过调整腔参数来改变,其关键参数为第一臂的长度l0 f,在选定腔镜的前提下,l0 f愈小,热稳定范围愈宽,同时wt愈小.在腔内插入一定厚度的布儒斯特片可以部分消除腔的像散.     

麦冬多糖糖苷酶的分离纯化及其酶性质

分离纯化了Absidia sp.O84s菌产的麦冬多糖糖苷酶,并对其酶性质进行了研究。结果表明,酶蛋白的分子质量为72 ku,最适pH为5.0,在pH 4.0~8.0范围内稳定。最适反应温度为40℃,在20~55℃范围内稳定。Ca+、K+、Na+、Fe3+、Mg2+Zn2+对该酶活性没有影响,Cu2+对酶活力具有抑制作用。酶反应动力学参数Vmax=0.131 5 mmol/(h.L),Km=2.375 mmol/L。