水解胶原蛋白及其表征的研究进展

本文简单介绍了胶原蛋白的结构和用途，总结了提取胶原蛋白的方法。归纳了胶原蛋白的结构表征方法，阐述了胶原蛋白分子量的测定方法，为胶原蛋白的应用提供了一定的依据。最后，本文还对胶原蛋白分子量的控制进行了展望。     

胶原蛋白的结构和消化吸收特性及营养价值评价进展

胶原蛋白是胶原水解后的产物,是一类具有丰富营养价值和生理调节功能的多肽混合物。本文围绕近几年一直在争论的关于补充胶原蛋白“有用”或“无用”的问题,对胶原蛋白及其结构组成和功能特性进行了阐述,对近几年已在食品和医疗保健品领域得到应用的胶原蛋白产品进行了综述,着重对胶原蛋白的消化吸收、营养价值和生理调节功能进行了讨论,对胶原蛋白的未来前景和发展重点进行了展望,为将来有关胶原蛋白的开发利用提供参考。     

一种胶原蛋白寡肽促进皮肤胶原蛋白与透明质酸合成的研究

研究罗非鱼鱼鳞胶原蛋白寡肽对人皮肤成纤维细胞透明质酸分泌以及对小鼠真皮中胶原蛋白合成的影响.采用WST-8法测定了该胶原蛋白寡肽对人皮肤成纤维细胞增殖的影响,ELISA法检测了胶原蛋白寡肽对人皮肤成纤维细胞透明质酸分泌的影响;以D-半乳糖衰老模型小鼠为实验对象,考察胶原蛋白寡肽对小鼠真皮中胶原蛋白合成的影响.结果表明,胶原蛋白寡肽能促进人皮肤成纤维细胞增殖(p＜0.01),能促进人皮肤成纤维细胞透明质酸和小鼠真皮中胶原蛋白的合成(p＜0.05)说明该胶原蛋白寡肽能有效促进透明质酸和胶原蛋白的合成.     

胶原蛋白的提取及其对纺织材料的改性研究

对从不同的废弃皮革原料中提取胶原蛋白的酸法、碱法、盐法和酶法工艺,以及胶原蛋白对桑蚕丝结构与性能的改性,胶原蛋白对棉纤维结构与性能改性,胶原蛋白与合成纤维的共混改性,胶原蛋白与丝素、壳聚糖静电纺丝制备共混纳米复合纤维几个重要研究方向进行了综述,并对胶原蛋白在纺织领域的发展方向提出了一些建议。     

胶原蛋白对肉嫩度的影响

胶原蛋白是肌肉结缔组织的主要成分,胶原蛋白分子间交联的水平、方式和成熟程度对肌肉嫩度有很大的影响;胶原蛋白的含量、结构及性质对肉品质有显著的影响。本文着重对胶原蛋白分子在肌肉中的分布、胶原蛋白分子间交联及交联化学、胶原蛋白对肉品质的影响进行了综述和探讨。     

胶原蛋白饲料粉的制备、组成分析及在饲料中的应用

研究了从新鲜猪皮中提取胶原蛋白粉的制备工艺,结合傅立叶变换红外光谱对提取胶原蛋白的结构进行鉴定以及采用高效液相色谱对胶原蛋白的氨基酸组成进行分析,并概述了胶原蛋白粉在饲料行业的应用前景。     

胶原蛋白改性纤维素纤维的研究进展

探讨了胶原蛋白改性纤维素纤维的研究进展。介绍了纤维素纤维和胶原蛋白的特点,以及胶原蛋白对纤维素纤维的改性机理。研究了胶原蛋白对棉纤维和麻纤维的改性。指出:改性后纤维素纤维的强度降低,柔软度、染色性等改善,织物的服用性提高。认为:胶原蛋白改性天然纤维素纤维的研究还处于初级阶段,改善胶原蛋白改性纤维素纤维的力学性能,拓展胶原蛋白改性纤维素纤维的应用范围是未来的研究方向。     

Na~+、Ca~(2+)和pH值对鲸鲨皮胶原蛋白热变性温度的影响

通过差示扫描量热法(DSC)对不同浓度的Na+、Ca2+和pH值对鲸鲨皮I型胶原蛋白和鲸鲨皮Ⅱ型胶原蛋白热变性温度的影响进行系统研究。I型胶原蛋白的特征性紫外吸收波长位于233.05nm,Ⅱ胶原蛋白的特征性紫外吸收波长位于232.90nm和277.88nm。研究胶原蛋白的聚集动力学曲线,发现鲸鲨I型胶原蛋白和鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白浊度随时间变化趋势均呈S型,其聚集过程均可分为初始阶段和生长阶段及趋于稳定阶段。通过高灵敏度差示量热扫描仪对鲸鲨I型胶原蛋白和鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白的热稳定性进行表征。鲸鲨I型胶原蛋白的热变性温度为40℃,鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白热变性温度为62℃。较低浓度的Na+、Ca2+使I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的热变性温度降低,这可能是由于金属离子的加入影响了胶原蛋白分子之间带电氨基酸残基的相互排斥作用,降低了胶原蛋白的热稳定性;较高浓度的Na+、Ca2+使I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的变性温度持续降低,这可能是由于金属离子与胶原蛋白分子竞争水分子,从而导致胶原蛋白的不稳定;继续增加Na+、Ca2+金属离子的浓度时,I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的变性温度由于发生盐析而增加。I型胶原蛋白在强酸强碱处理后,蛋白的吸热变...     

鱼胶原蛋白的研究进展

为解决水产品开发利用过程中综合利用化程度低的问题,提高我国水产品尤其是鱼类加工过程的经济附加值,本文结合当前国内外对鱼类胶原蛋白的研究开发报道,旨在为鱼类胶原蛋白的开发及应用提供科学依据。文章概述了鱼胶原的分布、类型以及提取方法,介绍了鱼胶原蛋白的组成与结构,着重突出了其与陆源哺乳动物胶原蛋白的差异性;其次通过对鱼胶原蛋白作为过敏原的安全性的系统阐述,明确指出了鱼胶原蛋白下一步的研究方向;最后本文对鱼胶原蛋白在食品、生物医学、美容化妆品等领域的应用进行了综述。     

氨基酸组成及溶剂环境对淡水鱼胶原蛋白热稳定性能的影响

本文探讨了氨基酸组成、分布以及溶剂环境对鱼源胶原蛋白蛋白热稳定性能的影响。利用不同鱼类的胶原蛋白为实验样本,测定胶原蛋白氨基酸组成和热变性温度,通过相关性分析明确了影响胶原蛋白热变性温度的主要氨基酸种类和分布指标。结果表明,胶原蛋白中脯氨酸羟基化率、碱性氨基酸、带电荷极性氨基酸和总极性氨基酸含量与胶原蛋白热变性温度呈正相关,而亚氨基酸与非极性氨基酸含量与胶原蛋白热变性温度呈负相关(p0.01)。运用逐步多元回归分析方法,建立了脯氨酸羟基化率和带电荷极性氨基酸与胶原蛋白热变性温度之间的相关性数学模型,经验证,该模型能较好的预测鱼源胶原蛋白的热变性温度。在此基础上,进一步研究了胶原蛋白所处溶剂环境对其热稳定性能的影响。结果表明,提高水分子浸润胶原蛋白程度和体系离子强度,或降低体系pH均会显著降低胶原蛋白热稳定性能。     

胶原与胶原多肽的结构、功能及其应用研究现状

胶原(胶原蛋白)和胶原多肽作为同一来源、不同阶段产生的两种物质,经常会造成混淆。本文介绍胶原蛋白和胶原多肽的结构差别,综述胶原蛋白和胶原多肽的制备、功能和应用的研究现状,并结合国内外的法规对其发展前景进行展望。     

猪皮胶原粉的制备工艺及功能特性研究

本研究在4℃条件下用弱酸加酶法提取可溶性胶原并干燥成粉,然后对已提取过的猪皮用60%乙醇溶液作载体进行胶体磨研磨,制备不溶性胶原粉。进一步对其进行胶原含量及功能特性的测定。结果表明：猪皮胶原粉的最佳制备工艺为：采用pH2.0 醋酸+0.2% 胃蛋白酶、料液比1:15 条件下提取猪皮48h,可溶性胶原溶出率为0.602%;剩余猪皮采用60% 乙醇载体研磨后干燥可制得不溶性胶原粉。所得胶原粉各项功能特性优良,通过羟脯氨酸含量测定得出可溶性胶原粉胶原纯度为95.1%,不溶性胶原粉胶原纯度为82.9%,工艺路线易于实现规模化生产。     

胶原蛋白的改性研究及在食品工业中的应用

胶原蛋白改性是拓宽胶原蛋白应用范围关键。本文综述了胶原蛋白的结构、功能性质、改性的方法及在食品工业中的应用。     

肌肉胶原蛋白特性对嫩度的影响

本试验对不同月龄苏尼特羊不同部位的肌肉胶原蛋白特性进行了分析。其结果表明,随着月龄的增加,总胶原蛋白、可溶性胶原蛋白、不溶性胶原蛋白的含量都呈增加的趋势,而可溶性胶原蛋白的溶解度却在随月龄的增加呈下降的趋势。相关分析表明,肌肉的剪切值与总胶原蛋白、可溶性胶原蛋白为极显著正相关(P<0.01),胶原蛋白溶解度与剪切值成极显著(P<0.01)负相关。这些结果表明,通过测定肌肉胶原蛋白的含量可以较客观的评价肉的嫩度。     

Age of Farmed Atlantic Salmon at Seawater Transfer Affects Muscle Collagen Content and Solubility at Harvest

Salmon released to seawater as different smolt types differed significantly in the total collagen content and the solubility of the collagen present. A 11/2 smolt contained more total collagen than 1/2 and 1 smolt types. Less insoluble collagen and more of the pepsin soluble collagen was generally present in 11/2 smolt type as compared with both 1/2 and 1 types, with the exception of prerigor type 1 salmon. No differences between smolt types in acetic soluble collagen were present. Fish with the higher amount of collagen also had the lowest end pH. Although the bled body weight differed, no correlation between body weight and collagen content or its solubility was found. Fish with higher end pH had lower total collagen and pepsin soluble collagen (r = ‐0.77, P = 0.0001 and r = ‐0.51, P = 0.04, respectively, and more insoluble collagen (r = 0.72, P = 0.002).     

海洋胶原蛋白活性肽的研究进展

胶原蛋白是生物体内的重要蛋白质,是结缔组织的主要蛋白质成分。疯牛病(B S E)、口蹄疫(F M D)、禽流感等疾病的发生使人们从陆生源动物组织获取胶原蛋白及其肽的途径受阻。我国渔业资源极其丰富,海产品加工的下脚料含有丰富的胶原,与陆生胶原肽相比海洋胶原蛋白肽具有许多独特的生理功能和理化性质。近二三十年来海洋胶原蛋白及其酶解产物胶原活性多肽取得很大进展,目前海洋胶原蛋白肽也已经成为国内外研究的热点。本文将对海洋胶原蛋白及其活性肽的结构、性质、提取方法以及胶原活性多肽生理活性和发展前景等的研究进展作一综述。     

Purification and characterization of molecular species of collagen in the skin of skate (Raja kenojei)

Two types, one major and the other minor, of collagen were obtained from pepsin-solubilized collagen of the skate (Raja kenojei) skin. The major collagen was identified as Type I collagen because of a similar characteristic to those of Type I collagens from the skate muscle and cartilage. On the other hand, the SDS–PAGE pattern and peptide maps of the minor collagen were different from those of Type V and XI collagens of the skate muscle and cartilage, respectively. However, the minor collagen was similar, in amino acid composition, to Type V collagen from the skate muscle. These results suggest the existence of a molecular subspecies of Type V collagen in skate skin which is different from the muscle Type V collagen in primary structure or subunit composition.     

骆驼掌胶原蛋白提取工艺优化与性能分析

本文以骆驼掌为原料,以提取时间、加酶量、乙酸浓度、料液比为实验因素,通过正交试验优化胃蛋白酶提取骆驼掌胶原蛋白工艺,并对所提骆驼掌胶原蛋白进行性能分析。结果表明,骆驼掌胶原蛋白的最佳提取工艺为提取时间48 h、胃蛋白酶加酶量4%、乙酸浓度0.50 mol/L、料液比1:15 g/mL,此条件下提取率为30.33%±0.19%。紫外光谱和十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析表明,所提胶原蛋白符合I型胶原特征,保持了胶原蛋白的三螺旋结构。与牛蹄胶原蛋白性质比较,发现骆驼掌胶原蛋白的吸湿性和保湿性优于牛蹄胶原蛋白,吸油性弱于后者。     

Methods of Expressing Collagen Characteristics and Their Relationship to Meat Tenderness and Muscle Fiber Types

Meat from five muscles from eight steers and eight bulls was evaluated for the amount of fat, moisture, collagen, and soluble collagen. Regardless of method of expression, bulls had more total collagen than steers and varied within muscles in their collagen content. The quantity of total collagen was found to be highly correlated to sensory tenderness ratings, whereas, the quantity of soluble collagen was strongly correlated to instrumental textural properties. Correlation coefficients between quantity of total collagen and soluble collagen and percentage red muscle fibers were 0.54 and 0.32, respectively, for bulls and –0.31 and –0.46, respectively, for steers. The correlation between percentage collagen solubility and tenderness was –0.71 for bulls and –0.36 for steers.     

Isolation and partial characterization of pepsin-soluble collagen from the skin of grass carp (Ctenopharyngodon idella)

Pepsin-soluble collagen was extracted from the skin of grass carp (Ctenopharyngodon idella) with a yield of 46.6%, on a dry weight basis. Electrophoretic patterns showed that the collagen contained α1 and α2 chains, similar to those of calf skin collagen. The imino acid content of the collagen from grass carp skin was much lower than those of mammalian’s collagens, as also were the transition temperature and denaturation temperature which were only 24.6 °C and 28.4 °C respectively. Peptide maps of the collagen digested by trypsin and V8 protease showed different peptide fragments from those of calf skin collagen and other fish skin collagens, suggesting differences in amino acid sequences and collagen conformation. In addition, the lyophilized collagen sponge from grass carp skin had a uniform and regular network structure, just like calf skin collagen sponge. These results suggest that grass carp skin has potential for use as a supplementary source of collagen.