鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白提取工艺研究

以鲢鱼鱼皮为原料,通过单因素试验和正交试验对鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白的提取工艺参数进行分析,并用AR-500动态流变仪对鲢鱼鱼皮中酸溶性胶原蛋白的热变性温度进行分析。结果表明:鲢鱼鱼皮原料中酸溶性胶原蛋白提取的最佳工艺条件为:以乙酸作为提取剂,乙酸浓度0.3 mol/L,料液比1∶60(g/m L),提取时间96 h;此胶原蛋白的热变性起始温度为32.31℃,峰值温度为34.82℃。     

不同方法提取的草鱼鱼皮胶原蛋白性质比较

采用酸法、碱法、酶法、水法从鱼皮中提取胶原蛋白,对其性质进行分析比较。结果表明,提取率,酸法酶法碱法水法;热变性温度,水法酶法碱法酸法;水法和碱法提取的胶原蛋白SDS-PAGE电泳图谱条带中出现β二聚体和γ三聚体,酶法和酸法没有出现,但是酶法和酸法的α链位置明显色带浓于水法和碱法;紫外吸收光谱中,酸法和碱法的吸收峰强度大于水法和酶法,碱法和酶法左侧出现了杂峰;红外光谱显示,碱法提取的鱼皮胶原蛋白不具备酰胺带特征吸收峰,其二级结构已破坏,酸法、酶法和水法提取的胶原蛋白均存在酰胺带特征吸收峰,而且出现位置相似,符合胶原蛋白特征吸收峰。     

基于不同提取方式的鱼皮胶原蛋白对重组鱼肉品质的影响

为了提高淡水鱼糜制品的品质,本研究以草鱼为原料,用盐法、酸法和碱法提取鮰鱼皮中的胶原蛋白,探究其对重组鱼肉品质的影响及作用机制。通过对重组鱼肉的凝胶强度、TPA质地特性(硬度和咀嚼性)、析水率以及白度值的分析变化,综合评判胶原蛋白对重组鱼肉品质的影响,并通过化合作用力、蛋白质溶解率和TCA可溶肽含量,以及石蜡组织切片和SDS-PAGE探究了鱼皮胶原蛋白在重组鱼肉中的作用机制。结果发现:胶原蛋白显著提升了重组鱼肉的品质特性,提升效果为碱法酸法盐法;而其作用机制也有差异:碱溶性胶原蛋白与鱼糜凝胶的过程中不仅形成二硫键,且活化了內源转谷氨酰胺酶(TG)生成较多非二硫共价键,增强了凝胶网络结构;酸溶性胶原蛋白在凝胶时形成了二硫键,增强凝胶作用力;而盐溶性胶原蛋白与鱼肉蛋白形成的高分子物质增强了凝胶网络结构。     

狮子鱼皮胶原蛋白的提取及理化性质研究

利用酸提法从狮子鱼(Pterois anennata)的鱼皮中提取了酸溶性胶原蛋白(ASC),并对其理化性质作了研究。其氨基酸组成和聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)均符合Ⅰ型胶原蛋白的特征。傅氏红外线光谱(FTIR)表明其中存在三螺旋的结构。由乌氏黏度法测定它的变性温度(Td)是34.1℃,差示量热扫描法(DSC)测定它的热稳定性温度(Ts)为66.7℃,它的Td明显高于阿拉斯加狭鳕(Td,24.6℃)、马哈鱼(Td,19.4℃)、刀鱼(Td,23.0℃)等一些常见的鱼皮胶原蛋白的变性温度。     

鲤鱼鱼皮和鱼骨酶溶性胶原蛋白的性质比较

以鲤鱼鱼皮和鱼骨为原料提取得到酶溶性胶原蛋白(PSC),对鱼皮PSC和鱼骨PSC的性质进行比较。电泳结果表明,鱼皮PSC和鱼骨PSC都属于Ⅰ型胶原;2种胶原蛋白中,脯氨酸和羟脯氨酸含量均低于牛皮酸溶性胶原蛋白;粘度测定的结果显示,鱼皮PSC的变性温度为28.1℃,鱼骨PSC的变性温度为30.0℃;差热分析的结果说明,鱼骨PSC的热稳定性高于鱼皮PSC,这与氨基酸分析和粘度分析的结果相一致;傅立叶红外光谱分析结果显示,鱼皮PSC和鱼骨PSC结构具有很大的相似性。     

不同方法提取鲢鱼皮胶原蛋白的理化特性比较

本文分别采用酸法(ASC)、酶法(PSC)和热水浸提法(HWSC)提取鲢鱼皮胶原蛋白,考察不同提取方法对鱼皮胶原蛋白理化性质的影响。研究表明,3种方法所提取的鱼皮胶原蛋白的紫外吸收光谱、红外吸收光谱都较为相似,在232 nm处均出现胶原蛋白的最大吸收峰,在280 nm处几乎无吸收;SDS-PAGE电泳图谱显示3种方法所提取的胶原蛋白,其亚基组成形式均为(α1)2α2,同时,3种方法所提取的胶原蛋白其氨基酸组成和比例类似,均符合Ⅰ型胶原蛋白特征。热水浸提法所提取的鱼皮胶原蛋白(HWSC)羟脯氨酸含量较低,凝胶特性较好,酸法提取对胶原蛋白空间网络结构影响最小。ASC、PSC和HWSC的热变性温度分别为31.05±0.14℃、31.45±0.01℃、43.75±1.20℃。不同提取方法对鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸含量、流变学特性、热变性温度及微观结构有一定的影响。     

胃蛋白酶提取马面鱼皮胶原蛋白及结构分析

以马面鱼皮为原料,优化胃蛋白酶提取马面鱼皮胶原蛋白工艺,并对所提胶原蛋白进行结构分析,为马面鱼皮胶原蛋白的制备提供实验基础。得到提取最优条件为胃蛋白酶加酶量16?800?U/g、缓冲液pH?3.0、料液比1∶30（g/mL）、提取时间21.5?h,马面鱼皮胶原蛋白提取率为27.6%。氨基酸分析、紫外光谱分析、傅里叶变换红外光谱分析、垂直电泳分析表明,所提胶原蛋白符合I型胶原蛋白特征,保持胶原蛋白的三螺旋结构。     

酸法提取人工养殖鲟鱼皮中胶原蛋白工艺的研究

胶原蛋白是一种功能性蛋白,广泛应用于医疗和食品工业中.对人工养殖的鲟鱼皮胶原蛋白的提取工艺进行详细的探讨如下:采用酸法提取胶原蛋白,对提取胶原蛋白过程中酸的种类、酸的浓度、用量、提取时间和提取温度对胶原蛋白提取率的影响进行详细的研究.正交实验表明,酸法提取人工养殖鲟鱼皮中胶原蛋白的最佳工艺为以 1.0 mol/L 的乳酸作为提取剂,采用 1:5 的固液比,在 20℃下提取 72 h.其提取率最高为 86.18%.同时,测定了人工养殖的鲟鱼皮胶原蛋白的最大紫外吸收波长为 235 nm.     

草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白特性对比研究

从草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨中提取酸溶性胶原蛋白(ASC),对其特性进行对比分析。紫外光谱和电泳图谱结果显示,3种ASC紫外特征吸收峰出现位置与I型胶原蛋白紫外特征吸收峰出现的位置基本一致,分子结构都至少含有两条α链;傅里叶红外光谱显示,草鱼鱼鳞、鱼皮和鱼骨ASC在酰胺A带的N-H伸缩均以氢键形成缔合体,酰胺Ⅰ带和酰胺Ⅲ带的特征吸收峰表明鱼鳞和鱼骨ASC的α-螺旋结构保存较完整,鱼皮ASC的α-螺旋结构已经被破坏;3种ASC在热稳定性方面存在一定差异,热变性温度鱼骨ASC(34.5℃)鱼皮ASC(32℃)鱼鳞ASC(31℃),可能与胶原存在的组织和所处的环境有关。     

草鱼鳞和草鱼皮胶原蛋白性质及自聚集行为对比研究

以草鱼为原料,采取酸-酶结合法提取鱼鳞及鱼皮中胶原蛋白,经紫外光谱(ultraviolet spectrum,UV)、聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)、傅里叶变换红外光谱(fourier transform infrared spectroscopy,FTIR)以及差示扫描量热法(differential scanning calorimetry,DSC)对比其结构性质,采用浊度实验、聚集程度实验和扫描电镜(scanning electronic microscopy,SEM)比较2种胶原蛋白的体外自聚集行为。结果表明,提取的2种胶原蛋白均具有2条α链,为典型I型胶原蛋白,并保持了良好的三螺旋结构,鱼鳞、鱼皮的变性温度分别为34.99℃和39.75℃。在30℃的中性盐溶液条件下,2种胶原蛋白均可产生自聚集行为且鱼皮、鱼鳞胶原蛋白的聚集程度分别为28%和27.33%。经SEM观察到2种来源胶原蛋白均能自聚集形成交织状纤维,其中鱼鳞胶原蛋白的网状纤维结构更加明显并具有胶原原纤维的周期性横纹D带,而鱼皮胶原蛋白自聚集的胶原纤维结构有一定坍塌且无D带。     

冬夏鲤鱼鱼皮和鱼骨胶原蛋白稳定性比较

从冬季(2008 年2 月)和夏季(2008 年7 月)的鲤鱼鱼皮和鱼骨中分别提取酸溶性胶原蛋白,在一定温度下加热,通过蛋白酶的酶解和圆二色谱(CD)法研究其热稳定性。结果显示：冬季鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白的变性温度分别为31.0℃和 32.8℃,比夏季鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白的变性温度分别低1.0℃和0.6℃。通过圆二色谱(CD)法得到了与此一致的结果。测定结果显示,来源于夏季鱼皮和鱼骨胶原蛋白的热稳定性要优于冬季鱼皮和鱼骨胶原蛋白。     

不同提取方法对罗非鱼皮胶原蛋白理化特性的影响

以罗非鱼皮为研究对象,分析热水法提取、酸法提取及超声波辅助酶法提取对鱼皮胶原蛋白理化特性的影响。结果表明：3 种提取方法所得胶原蛋白紫外光谱吸收特性峰在220～232 nm之间;提取方法对羟脯氨酸和脯氨酸含量影响差异不显著,但热水提取可显著提高鱼皮胶原蛋白的凝胶强度,酸法提取可显著提高鱼皮胶原蛋白的特性黏度;3 种鱼皮胶原蛋白的变性温度都在31 ℃附近,提取方法对变性温度影响差异不显著;热水法提取胶原蛋白的等电点（pI 5.9）低于其他方法所得胶原蛋白（pI 7附近）。     

选择不同提取剂制备斑点叉尾鲴鱼皮胶原蛋白的研究

选择不同提取剂对斑点叉尾鲴鱼皮胶原蛋白进行制备,并对胶原蛋白进行了部分定性研究。实验结果表明,4℃条件下,鲴鱼鱼皮先用0．1mol／LNaOH浸泡6h再用2．5％NaCl浸泡6h,比单独或同时使用NaOH、NaCl能更好的去除杂蛋白,用10％的异丙醇溶液去除脂肪,用0．1mol／L柠檬酸浸提3d能较好的提取胶原蛋白,无色无味,提取率可达34．67％。获得的胶原蛋白中甘氨酸含量丰富,质量分数为21．19％,其变性温度为50．2℃。SDS．PAGE实验结果表明,提取的鲴鱼皮酸溶胶原具有较高的纯度,含有两条α链,β链含量较高。鱼皮胶原蛋白溶液具有较高的黏度,且随着蛋白浓度的增大而增大。     

马面鱼皮胶原蛋白的提取及其特性研究

目的:从马面鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白,并对其理化性质进行研究,为马面鱼皮的开发利用提供一定理论依据。方法:通过氨基酸分析、UV、FTIR及SDS-PAGE凝胶电泳初步探讨了酸溶性胶原蛋白的结构特征;同时对酸溶性胶原蛋白的等电点、热变性温度、热收缩温度及溶解性进行了研究。结果:氨基酸分析发现,马面鱼皮酸溶性胶原蛋白中甘氨酸含量为24.12%,羟脯氨酸含量为9.31%;每1 000个总氨基酸残基中,甘氨酸为349个,羟脯氨酸70个,未检测到色氨酸、半胱氨酸。UV光谱显示酸溶性胶原蛋白在210 nm波长处有最大吸收。FTIR光谱表明酸溶性胶原蛋白有特殊的三螺旋结构。SDS-PAGE显示酸溶性胶原蛋白有2条α链,1条β链和1条γ链;酸溶性胶原蛋白的等电点为5.70,热变性温度和热收缩温度分别为34.99℃和84.59℃。溶解性结果表明酸溶性胶原蛋白易溶于0.5 mol/L乙酸溶液,Na Cl含量1%~3%时溶解性稳定,之后随Na Cl含量增加,溶解性迅速下降。结论:马面鱼皮酸溶性胶原蛋白具有典型的Ⅰ型胶原蛋白特征,热稳定性较好,不同介质和盐含量对酸溶性胶原蛋白溶解度有很大影响。     

鱼皮胶原蛋白中透明质酸酶抑制肽的制备工艺优化

目的：高效提取胶原蛋白中的透明质酸酶抑制肽。方法：以剑鱼（Xiphias gladius）鱼皮为原料，使用胃蛋白酶提取酶溶性胶原蛋白并使用盐析法进行纯化，经聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定胶原蛋白种类；通过单因素和响应面法优化透明质酸酶抑制肽的提取工艺。结果：使用胃蛋白酶提取的胶原蛋白为I型胶原，透明质酸酶抑制性胶原蛋白肽的优化提取条件为复合酶比（m_{胶原蛋白酶}∶m_蛋白酶）8∶2，酶解温度32 ℃，酶解时间6 h，加酶量6%。在此条件下胶原蛋白肽的透明质酸酶抑制率为42.35%，响应面模型拟合性好，透明质酸酶抑制率的预测值与实际值无显著差异（P>0.05）。结论：该工艺可应用于对剑鱼鱼皮中具有透明质酸酶抑制性的胶原蛋白肽的提取。     

海洋生物胶原蛋白的制备及比较

利用鳕鱼皮、鲽鱼皮、马哈鱼皮、鱼骨作为原料,分别用化学方法和酶法提取胶原蛋白,并对提取的胶原蛋白的性质、各种原料的前处理时间和提取率进行了比较,同时用鲤鱼鳞、猪骨为对照.结果发现酶法提取的胶原蛋白纯度高,灰分少;鳕鱼皮、鲽鱼皮胶原蛋白提取率高,适合工业化生产;鳕鱼骨与猪骨、鲤鱼鳞一样可以进行综合利用.     

安康鱼皮中胶原蛋白的提取工艺研究

以安康鱼皮为原料,采用酶法提取胶原蛋白,用正交实验对安康鱼皮胶原蛋白提取工艺进行优化,并测定了安康鱼皮的基本组成成分和鱼皮胶原蛋白的氨基酸组成。结果表明,胃蛋白酶添加量为1%,料液比为1∶10,酶解时间6h,酶解温度为5℃时鱼皮胶原蛋白提取率最高,提取率为11.01%。     

鱼鳞鱼皮制备胶原蛋白肽研究进展

鱼类加工副产物——鱼鳞鱼皮富含胶原蛋白肽,其来源丰富、价格低廉、加工简单,是鱼源肽加工企业的首选原料。该文对鱼鳞鱼皮制备胶原蛋白肽的提取方法、分离过程、鉴定及功能方面的研究进展进行综述,并对以鱼鳞鱼皮为主要原料制备美白保湿肽的发展前景进行展望,为其进一步的高值化利用提供参考。     

超声波对鱼皮中杂蛋白的除去效果及对鱼皮中纤维结构的影响

为避免传统搅拌除杂蛋白方法的高耗能、高耗溶剂、高耗时等缺陷,本研究探究了一种超声波辅助分离鱼皮中杂蛋白的方法。采用杂蛋白的溶出量、胶原蛋白的迁出量、鱼皮中的纤维结构和后续胶原蛋白的得率及其结构等手段来表征不同超声波脉冲间歇方式对鱼皮分离杂蛋白效果及对鱼皮胶原纤维结构及的影响。试验结果表明,采用超声工作3 s,2 s间歇的超声波脉冲方式(HIU3 s on 2 s off),在60 min内,鱼皮中粗蛋白的溶出量为37.37 mg/g,而胶原蛋白的迁出量为0.63 mg/g。SEM图像观察,经HIU3 s on 2 s off脉冲方式处理后,鱼皮内部结构松散,鱼皮胶原纤维充分伸展,利于后续胶原蛋白的快速提取;且FT-IR图像表明,鱼皮胶原纤维的酰胺键的位置保持不变;经后续提取,胶原蛋白的得率最高,且其一级结构保持完整。     

基于不同提取方法的鮰鱼皮胶原蛋白理化性质的比较研究

本实验以鮰鱼皮为原料,将碱法、盐法、热水法、酸法与酶法提取的胶原蛋白进行理化性质的比较,通过对不同胶原蛋白的氨基酸组成、紫外光谱、傅里叶红外光谱、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodiumdodecyl sulfate-polyacrylamide gelelectrophoresis,SDS-PAGE）、热变性温度、扫描电子显微镜图像以及流变学特性的研究,从分子结构到微观结构对胶原蛋白进行全面解析和比较。结果表明：5 种方法提取的胶原蛋白的紫外光谱与红外光谱都较为相似,为典型的胶原蛋白;碱法、热水法、盐法、酸法和酶法提取的胶原蛋白热变性温度分别为63.21、71.70、49.49、29.8、22 ℃;SDS-PAGE结果显示酸法、酶法、热水法提取的胶原蛋白均属于Ⅰ型胶原蛋白,且较好地保留了蛋白的结构;高效液相色谱显示碱法与盐法提取的胶原蛋白为多肽的形式;通过流变学特性研究发现,热水法提取的胶原蛋白凝胶稳定性最高。由此可见,不同的提取方法对胶原蛋白的氨基酸组成、流变性质、热变性温度以及微观结构均有不同的影响。