储藏微环境对小麦蛋白质二级结构影响

该研究采用傅里叶变换红外光谱(FTIR)技术测定不同温湿度微环境下储藏60 d和120 d的小麦蛋白质二级结构,并运用peakfit v4.12软件分析其变化规律。结果表明:原始小麦样品其蛋白质二级结构以β–折叠和无规则卷曲为主。在四种储藏微环境条件下,随储藏时间延长,小麦蛋白质二级结构总体均呈现α–螺旋结构明显减少、β–转角转换为β–折叠和无规则卷曲的趋势,其中α–螺旋也可能参与三者转化。说明在储藏期间小麦蛋白质螺旋结构被破坏;蛋白质二级结构由反转转化为折叠,蛋白质结构趋向稳定。对比四种储藏微环境,时间相同时,储藏于15℃,50%RH下的小麦蛋白质α–螺旋结构减少最小,有利于小麦品质保持。     

储藏微环境对小麦蛋白质二级结构影响

该研究采用傅里叶变换红外光谱(FTIR)技术测定不同温湿度微环境下储藏60 d和120 d的小麦蛋白质二级结构,并运用peakfit v4.12软件分析其变化规律。结果表明:原始小麦样品其蛋白质二级结构以β–折叠和无规则卷曲为主。在四种储藏微环境条件下,随储藏时间延长,小麦蛋白质二级结构总体均呈现α–螺旋结构明显减少、β–转角转换为β–折叠和无规则卷曲的趋势,其中α–螺旋也可能参与三者转化。说明在储藏期间小麦蛋白质螺旋结构被破坏;蛋白质二级结构由反转转化为折叠,蛋白质结构趋向稳定。对比四种储藏微环境,时间相同时,储藏于15℃,50%RH下的小麦蛋白质α–螺旋结构减少最小,有利于小麦品质保持。     

糟蛋减压加工过程中蛋黄蛋白质二级结构的变化研究

本研究通过减压抽真空技术加工糟蛋,采用FTIR研究糟蛋加工过程中不同时期的蛋黄中蛋白质二级结构含量变化。结果显示:在糟蛋腌制过程中,α螺旋和无规则卷曲含量变化不明显;而β折叠和β转角在腌制过程中互相转化,在腌制30 d时变化最为明显:β折叠含量明显上升至37.70%,β转角明显下降至16.32%。研究结果表明糟蛋在腌制初期,蛋黄蛋白质在酸性条件、钙离子以及钠离子的影响下,蛋白质天然结构展开,蛋白质分子间的次级键断裂,蛋白质肽链结构打开,二级结构含量发生变化;而在腌制后期,pH值保持恒定,蛋白质二级结构恢复,与生蛋含量基本一致。     

化学作用力对皮蛋蛋黄凝胶形成的影响

采用清料法腌制皮蛋,利用荧光光度计、傅里叶红外光谱(FTIR)等技术监测腌制和后熟过程中化学作用力对蛋黄凝胶形成的影响。结果表明:在强碱作用下,外层蛋黄蛋白质二级结构α-螺旋与β-折叠之和下降了54.17%,表面疏水性显著降低(P0.05),离子键和二硫键含量的显著增加(P0.05)促使蛋白质发生交联聚集生成外层蛋黄凝胶;溏心蛋白质二级结构α-螺旋与β-折叠之和上升了54.05%,表面疏水性下降不明显(P0.05),疏水相互作用及二硫键含量的显著增加(P0.05)促使溏心逐渐转化为外层蛋黄,增强了蛋黄凝胶强度;凝胶电泳结果显示,外层蛋黄蛋白质较溏心蛋白质先发生碱变性,其中较稳定存在的蛋白质为高密度脂蛋白。     

单宁酸对丝素蛋白二级结构的影响作用研究

蛋白质的二级结构是其发挥生物功能的重要基础结构,因此本文通过单宁酸和丝素蛋白反应,研究不同摩尔浓度的单宁酸对丝素蛋白二级结构的影响。使用紫外-可见光吸收光谱(UV-Vis)、荧光发射光谱(FL)和傅里叶红外吸收光谱(FTIR)等表征技术对单宁酸与丝素蛋白的反应产物进行测试,结果表明单宁酸可以影响丝素蛋白的二级构象,并呈现一定的变化趋势。单宁酸摩尔浓度逐渐增加到20μmol/L时,α螺旋和无规卷曲结构逐渐增多,β折叠结构逐渐减少。单宁酸摩尔浓度继续上升,α螺旋和无规卷曲结构逐渐减少,β折叠结构逐渐增多。     

再生丝素二级结构的研究现状及发展趋势

蛋白质二级结构指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式,主要分为无规卷曲,α-螺旋和β-折叠;丝素蛋白是从蚕丝中提取的天然高分子纤维蛋白,其二级结构并非等同一般蛋白质的二级结构,为避免混淆,通常把丝素蛋白的α型和β型称为silkI和silk Ⅱ,其二级结构受再生过程影响,综述再生丝素二级结构影响因素,研究现状与发展趋势。     

母乳、牛乳与主要小品种乳蛋白质组成及乳清蛋白二级结构比较

目的 对比母乳、牛乳、山羊乳、绵羊乳、驼乳和驴乳的蛋白质组成及乳清蛋白二级结构,厘清主要加工乳种与母乳的蛋白质差异。方法 通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis, SDS-PAGE）和傅里叶变换红外光谱法（Fourier transform infrared spectroscopy, FTIR）对比各乳种的蛋白质组成和乳清蛋白二级结构。结果 绵羊乳中蛋白质、乳糖、脂肪含量均显著高于母乳、牛乳、山羊乳、驼乳和驴乳（P<0.05）,母乳中蛋白质、乳糖、矿物质与驴乳各对应指标均无显著性差异（P>0.05）;酪蛋白﹕乳清蛋白（C:W）是衡量动物蛋白质量的指标,检测结果为母乳C:W为38.58﹕61.42,牛乳C:W为81.43﹕18.57,山羊乳C:W为61.14﹕38.86,绵羊乳C:W为68.42﹕31.58,驼乳C:W为56.16﹕43.84,驴乳C:W为8.91﹕91.09;母乳与驼乳均含有较高的乳铁蛋白与血清白蛋白,且几乎不含β-乳球蛋白;驼乳与母乳乳清蛋白的α?螺旋结构占比较高。结论 母乳与主要加工乳种蛋白质组成与乳清蛋白二级结构不尽相同,该研究为各种乳源高值化利用和纯度鉴别提供了参考依据。     

透明质酸钠的光谱学性质研究

目的对透明质酸钠(SH)的结构进行表征。方法采用傅里叶变换红外光谱(FTIR)和圆二色谱(CD)对SH的结构进行分析。结果SH的FTIR及CD光谱均与文献相符,SH的相对分子质量对其光谱学性质没有影响。结论FTIR和CD可以表征SH的一级和二级结构,为SH的结构研究提供依据。     

物理改性方法提高榛子蛋白溶解率及变化机制研究

采用加热、超声波辐射、微波辐射3种物理改性方法,对榛子蛋白质进行改性,研究改性后榛子蛋白溶解率的改变情况,同时使用傅里叶变换红外光谱仪(FTIR spectrum)测定改性榛子蛋白二级结构,分析不同的改性方法对榛子蛋白二级结构的影响,并采用响应面法优化改性工艺。实验结果显示:经过改性后的榛子蛋白二级结构出现β-折叠和α-螺旋所占比例有不同程度的减小,β-转角相应的有所增加。通过响应面法优化改性处理,当加热处理时间8.26 min、超声波处理时间14.74 min、微波处理时间27.41 s时,改性后榛子蛋白溶解率从5.53%提高到9.34%。     

透明质酸钠的光谱学性质研究

目的 对透明质酸钠（SH）的结构进行表征。方法采用傅里叶变换红外光谱（FTIR）和圆二色谱（CD）对SH的结构进行分析。结果SH的FTIR及CD光谱均与文献相符，SH的相对分子质量对其光谱学性质没有影响。结论FTIR和CD可以表征SH的一级和二级结构，为SH的结构研究提供依据。