蛋白质适度加工：热聚集与凝胶品质阐述以及过度聚集的调控对策

加热处理会引起肌肉蛋白质变性、聚集,最终使溶胶态蛋白质形成凝胶,其中聚集的速率、程度、形态和模式都会影响蛋白质凝胶的品质。我国传统的酱卤食品加热温度都不低于100 ℃,并且罐装食品一般采用二次加热的方式来延长货架期,这些都会导致蛋白质过度聚集,从而降低了水的流动性和蛋白质消化率,破坏了肉制品的品质,降低了产品的营养价值。本文通过Lumry-Eyring成核聚集（Lumry-Eyring nucleated polymerization,LENP）模型分析蛋白质聚集机制;阐释3 种蛋白质聚集模式,包括纤维聚集、水凝胶聚集以及无定形聚集。从蛋白质分子空间构象角度综述4 种过度热聚集行为的调控对策：pH值、氨基酸、多酚化合物、疏水型与还原型小分子能够有效抑制肌原纤维蛋白过度聚集,并改善热诱导蛋白质的凝胶性能;酪蛋白作为分子伴侣蛋白能够有效提高食品的热稳定性,降低蛋白质的聚集程度。综上,采用上述蛋白质聚集调控对策可以改善肉制品的凝胶和质构品质。     

pH值对柞蚕蛹粉凝胶特性及蛋白质热聚集行为的影响

柞蚕蛹富含优质蛋白质,是一种具有很高开发利用价值的食品原料。采用质构仪、流变仪和激光扫描共聚焦显微镜等分析不同pH值对柞蚕蛹粉凝胶特性及蛋白质分子热聚集行为的影响。结果表明:pH值为7时形成的柞蚕蛹粉凝胶网络较为连续和均匀,凝胶保水性最高(51.67%±0.79%,P<0.05)；pH值为9时的柞蚕蛹粉有最低的临界凝胶质量分数(8%)、最高的凝胶硬度(41.67N±3.37N,P<0.05)和弹性(2.81mm±0.07mm,P<0.05)。柞蚕蛹粉凝胶的储能模量与蛋白质的溶解度呈显著正相关(R=0.92,P<0.05),而与蛋白质的凝固率(R=-0.52)和表面疏水性(R=-0.77)呈显著负相关(P<0.05)。pH 值为9时,蛋白质溶解度最高(62.13%±0.63%,P<0.05),表面疏水性最低(70.06μg±9.32μg, P<0.05),形成了更多的小尺寸热聚集物并增强了凝胶基质；而在pH值为5时,蛋白质溶解度最低(28.96%±1.13%,P<0.05),表面疏水性最高(195.66μg±1.30μg,P<0.05),促使更多的大尺寸热聚集物形成并无序堆叠而削弱凝胶基质。研究旨在通过调节pH值控制柞蚕蛹粉中蛋白质的热聚集行为,进而获得理想质地和保水性的柞蚕蛹粉凝胶。