蛋白质热聚集行为机理及其对蛋白质功能特性影响的研究进展

蛋白质热聚集行为是食品加工过程中较常发生的现象。热处理条件会使蛋白质结构发生变化,引起蛋白质的理化性质的改变,从而导致蛋白质发生热聚集。热聚集体的大小、形态、界面性等直接影响蛋白质凝胶特性、溶解性、起泡性、乳化性等功能特性,从而影响富含蛋白质食品的品质。本文介绍了蛋白质热聚集行为的机理、分类和表征手段,重点综述了蛋白质热聚集行为的影响因素,及蛋白质热聚集行为对蛋白质功能特性的影响,为研究复杂蛋白质体系热聚集行为及对食品品质的影响提供理论基础。     

蛋白添加剂增强肉制品凝胶性研究进展

凝胶性作为肉类食品的重要特性之一,是影响肉制品外观、风味、质构的重要因素,增强肉制品的凝胶性对于改善肉制品的工艺和品质具有重要意义。肉制品加工中蛋白质形成聚集体的含量、结构、聚集速率等都会影响肉制品的凝胶性,而蛋白质添加剂可在一定程度上替代肌原纤维蛋白的凝胶和乳化作用,优化产品的感官和营养特性,并降低成本,成为肉制品研发和工艺优化的研究热点。本文对肌原纤维蛋白凝胶形成机理的研究进行汇总,并综述目前主要蛋白添加剂的性质和应用,以及蛋白添加剂与多糖胶体、酶制剂、磷酸盐进行复配增强肉制品凝胶性的研究进展,为凝胶肉制品的提质增效提供参考。     

蛋清蛋白质热处理改性及其热聚集行为的 研究进展

蛋清蛋白质的热处理改性有助于提高其功能特性及生物有效利用率, 从而拓宽其在食品工业中作为配料的应用范围。热处理主要通过对蛋清蛋白质热聚集行为的影响, 从而影响其在食品体系中的应用, 而对蛋白质聚集行为的研究将有助于改善食品体系中蛋白质的功能性质。蛋清粉是许多食品加工中的重要原料, 也是很好的蛋白质体系, 是食品蛋白质热聚集行为和功能性构效关系的理想研究对象。对蛋清蛋白质聚集机制的研究将有助于功能性蛋制品的开发。因此, 本文主要对蛋清蛋白质热聚集行为的研究进行综述, 希望能为相关科研人员及企业提供一定的借鉴。     

蛋清蛋白质热处理改性及其热聚集行为的研究进展

蛋清蛋白质的热处理改性有助于提高其功能特性及生物有效利用率,从而拓宽其在食品工业中作为配料的应用范围。热处理主要通过对蛋清蛋白质热聚集行为的影响,从而影响其在食品体系中的应用,而对蛋白质聚集行为的研究将有助于改善食品体系中蛋白质的功能性质。蛋清粉是许多食品加工中的重要原料,也是很好的蛋白质体系,是食品蛋白质热聚集行为和功能性构效关系的理想研究对象。对蛋清蛋白质聚集机制的研究将有助于功能性蛋制品的开发。因此,本文主要对蛋清蛋白质热聚集行为的研究进行综述,希望能为相关科研人员及企业提供一定的借鉴。     

碱性pH对马鲛鱼肌球蛋白热聚集行为的影响

为探究碱性条件下pH对马鲛鱼肌球蛋白热聚集行为的影响,以马鲛鱼肌球蛋白为研究对象,探究在加热条件下pH（7.0、8.0、9.0）对肌球蛋白的结构和理化性质（溶解度、浊度、二级结构、总巯基含量、表面疏水性）的影响,未加热组作为空白对照组。结果表明：对照组肌球蛋白在pH（7.0、8.0、9.0）下溶解度从68.00%升高到82.00%、浊度变化不明显;加热组则有较大差异,溶解度从30.00%增加到94.00%,浊度吸光值从0.49降低到0.23;加热组pH 9.0的肌球蛋白α-螺旋含量减少,在所有组中含量最低,为45.60%,β-折叠含量增加,为10.60%;加热组的巯基含量呈下降趋势,由70.45 nmol/mg减少到50.11 nmol/mg,碱性pH下的蛋白质有助于巯基向分子间和分子内二硫键的转化;随着pH值的增加,对照组肌球蛋白的表面疏水性系数依次增加,而加热组下降,但加热组肌球蛋白的表面疏水性系数仍然远高于对照组。综上所述,通过探究碱性条件下肌球蛋白热聚集体的性质,有助于对其热聚集进行调控,获得一种热稳定性较好的肌球蛋白溶液,对以后研究其作为乳化剂添加到食品中有重要意义。     

碱性氨基酸影响肉品品质及机理的研究进展

肉及肉制品在加工和贮藏过程中会出现食用品质下降、营养功能降低等问题,寻求能够改善肉品品质的绿色健康改良剂具有重要意义和经济价值。碱性氨基酸可以作为 NaCl 以及NaNO₂等传统食品改良剂的替代物,在工业生产与应用中受到广泛关注。作者概述了碱性氨基酸对肉品的质构、色泽、嫩度的影响,并着重从影响蛋白质的溶解度、热聚集、凝胶性、氧化稳定性、调控蛋白酶活性等方面阐述了碱性氨基酸对肉品品质的作用机理,为碱性氨基酸在肉品中的应用和推广提供参考。     

血清蛋白质加热凝胶的形成

家畜血液中含有丰富的蛋白质。血液的主要成分——血清或血浆与卵白都有经加热可以形成凝胶的相同性质。食品中蛋白质凝胶的形成能力直接影响着食品的品质。通过对一定浓度的牛和猪的血清蛋白质加热形成凝胶强度的评价,分析了血清中主要蛋白质成分在凝胶形成过程中的作用及其机理。结果表明:牛血清的凝胶强度高于猪血清;牛血清中的白蛋白在血清加热凝胶形成过程中起着重要作用;通过加热血清蛋白,蛋白质分子间的二硫键交联形成凝胶;利用血清蛋白质经加热可以形成凝胶的性质将血清添加到食品中,不仅可以改善食品的品质,而且还可以提高食品中蛋白质的含量。     

蛋白质分子聚集状态对大豆蛋白溶胀性能的影响

通过分子间作用力和分子聚集状态研究了大豆分离蛋白 (SPI)和大豆浓缩蛋白 (SPC)的功能与性质 .SPI 1、SPI 2和SPI 3以及SPC 1和SPC 2的溶出活化能分别为 1 5.63 ,2 4 .2 0 ,1 7.3 1 ,1 6.1 3和 4 .3 1kJ/mol.SPI 2在蛋白质分子之间形成二硫键 ;SPC 2在蛋白质分子间通过二硫键结合成为聚集体 ,而聚集体之间以很弱的范德瓦尔斯力结合 ;SPI 1 ,SPI 3和SPC 1具有较高的粘度且在模拟肉制品中的性能较好 .结构分析表明 ,蛋白质分子形成聚集体 ,但聚集体之间通过疏水键和氢键结合 .导致大豆蛋白产品的分子间作用力和分子聚集状态不同的主要原因是加热以及闪蒸过程中工艺条件的不同 .     

芸豆蛋白淀粉样纤维聚集后属性的变化研究

研究探讨了芸豆蛋白的淀粉样纤维聚集后的溶液和形成凝胶属性的变化.一定浓度的蛋白质溶液在低pH和低离子强度的条件下,加热可以形成线性聚集.蛋白质分子热聚集,导致了溶液和形成的凝胶性质上发生了较大的改变.淀粉样纤维蛋白质的形成可以通过刚果红的波长扫描来确定,流变仪测定蛋白溶液的粘度和形成凝胶的强度,扫描电镜观察蛋白质构象变化后的微观形态.     

植物多酚改善肌原纤维蛋白凝胶特性的研究进展

肌原纤维蛋白是肌肉中最主要的蛋白质,其凝胶特性决定了肉制品的感官品质。植物多酚因独特的结构,可在热诱导过程中与肌原纤维蛋白相互作用,改变蛋白的结构并促进蛋白的交联聚集,故影响蛋白的成胶过程与凝胶特性。本文综述植物多酚在正常离子强度下、低离子强度以及氧化体系下促进肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成过程及其机理,旨在为以绿色方法改善凝胶肉制品品质提供新思路。     

Covalent chemical modification of myofibrillar proteins to improve their gelation properties: A systematic review

To improve the quality of meat products is a constant focus for both the meat industry and scientists. As major components in meat protein, the gelation properties of myofibrillar proteins (MPs) predominantly determine the sensory quality and product yield of the final product. Naturally or artificially occurring covalent modifications are known to largely affect MP functionality by changing the protein structure and forming aggregates, leading to both favorable and unfavorable outcomes. The review aims to summarize the mechanisms associated with several covalent modifications and the recent developments in enhancing MP gelation properties. Various extrinsic and intrinsic parameters controlling oxidation, phenolic–protein interactions, enzyme catalysis, glycation, and isoelectric solubilization/precipitation, and their effects on the characteristics of heat-induced MP gels are discussed. This article provides an improved understanding of the covalent modifications that occur mainly in the MP system and how they can be utilized to promote its gelation properties. Covalent modifications exhibited dose-dependent and dual-role manners for MP gelation properties. Mild oxidation, enzyme catalysis, and isoelectric solubilization/precipitation treatment would be beneficial to form more aligned and cross-linked three-dimensional networks for MP gels because of moderate protein aggregation. However, an excessive aggregate impedes the MP gelation behavior, leading to reduced gelation quality. Glycation effectively increased hydrophilicity of MPs and phenolic conjugation provides MPs with novel bioactivity. A proper utilization of such a process or even a rational combination of them allowed us to enhance the gelation properties of MP with assorted appreciated functionalities and further improve the quality of meat products.     

脂质过氧自由基诱导兔肉肌浆蛋白聚集机制

为全面理解兔肉品质的形成过程,利用偶氮二异丁脒盐酸盐（2,2’-azobis(2-amidinopropane)dihydrochloride,AAPH）的热分解作用生成过氧自由基（ROO·）诱导兔肉肌浆蛋白氧化,通过AAPH处理后兔肉肌浆蛋白中高铁肌红蛋白相对含量、超铁肌红蛋白浓度、羰基含量、总巯基含量以及肌浆蛋白表面疏水性、粒度、浊度和溶解性测定,肌浆蛋白十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）和内源荧光光谱分析,研究ROO·胁迫肌浆蛋白氧化聚集机制。结果表明,随着AAPH浓度的升高,高铁肌红蛋白和超铁肌红蛋白相对含量显著增加（P＜0.05）,蛋白质羰基含量显著增加（P＜0.05）,总巯基含量显著下降（P＜0.05）。内源荧光光谱和表面疏水性分析结果表明ROO·可以引起肌浆蛋白的去折叠和疏水基团暴露。SDS-PAGE分析结果表明ROO·可以导致肌浆蛋白二硫键交联。此外,随着AAPH浓度的增大,肌浆蛋白粒度和浊度呈现出逐渐增大的趋势,表明ROO·可以引发肌浆蛋白的聚集。疏水相互作用和二硫键交联是ROO·胁迫肌浆蛋白聚集的主要作用力。ROO·不仅可以直接引发肌浆蛋白聚集,还可以通过影响肌红蛋白诱导氧化体系促进肌浆蛋白交联聚集。     

乳化肉糜制品中降低磷酸盐的加工技术新策略研究进展

磷酸盐作为一种常见的食品添加剂被广泛应用于乳化肉糜制品的生产中，它们能够协同氯化钠提高肌原纤维蛋白在盐水体系中的溶解性，提升肉糜体系的持水、持油能力，从而赋予产品良好的嫩度和多汁性。现今，乳化肉糜制品普遍存在磷酸盐含量过高的问题，过量摄入磷酸盐能够增加肾脏负担、降低人体对多种矿物质的吸收、引发心脑血管疾病等危害。因此，为了向消费者提供更加健康的乳化肉糜制品，应高度重视降低磷酸盐策略的实施。然而，由于磷酸盐独特的作用以及消费者对加工肉制品“清洁标签”重视程度的提高，如何在保持原有产品品质的前提下降低其磷酸盐含量，已经成为一项极具挑战性的工作。本文在前人研究基础之上，系统地综述了磷酸盐提高乳化肉糜制品品质的作用机制，以及降低该类产品中磷酸盐含量的新策略，以期为乳化肉糜制品中降低磷酸盐含量的加工技术开发提供理论参考。     

Phosphates and Muscle Fiber Type Influence Thermal Transitions in Porcine Salt-Soluble Protein Aggregation

Salt-soluble proteins (SSP) were extracted from porcine Serratus ventralis (red), Vastus intermedius (red) and Longissimus dorsi (white) muscles and heated to examine dynamic changes and transitions in protein aggregation. At pH 6.0, red muscle SSP typically showed 1 or 2 transitions and white muscle SSP exhibited 3 transitions. Addition of ortho-, pyro-, tripoly- and hexametaphosphate up to 1% increased SSP transition temperatures and altered transition patterns; NaCl at comparable ionic strengths did not show this effect. SSP transitions were most affected by 0.15-0.25% tripolyphosphate and low pH (<6.0). Red and white SSP exhibited different thermal properties and responses to phosphate treatments. These findings indicate red and white muscle types should undergo different processing treatments for optimum quality meat products.     

热处理温度及时间对镜鲤鱼肌原纤维蛋白热聚集行为的影响

通过测定蛋白溶解度、浊度、表面疏水性、巯基含量、破碎力等指标并结合傅里叶变换红外光谱分析,探究热处理温度（30～90 ℃）和保温时间（0～60 min）对镜鲤鱼肌原纤维蛋白热聚集行为的影响。结果表明,镜鲤鱼肌原纤维蛋白热诱导聚集具有高度的温度依赖性。30 ℃处理条件下,蛋白变性程度较小,活性巯基含量增加,总巯基含量不变,二硫键未形成,此时蛋白聚集主要依靠表面疏水相互作用。随着温度的升高,蛋白具有高的表面疏水性、β-折叠结构含量、浊度、破碎力和低的巯基含量、α-螺旋结构含量、溶解度。这表明热处理温度的升高导致蛋白具有较高的热诱导聚集性。在0～15 min保温处理过程中,蛋白各指标水平变化显著（P＜0.05）,并在30 min后基本保持稳定。另外,在70 ℃、30 min时蛋白热诱导凝胶强度最大（1.07 N）。综上,热处理条件对蛋白热聚集行为具有显著影响,控制热处理条件可以调节蛋白热聚集行为。     

Gelation of chicken batters during heating under high pressure

The gelling process of chicken meat batters, which were heated (75 °C) under atmospheric pressure or high pressure (200/400 MPa), was investigated by determining the hardness of batter, residual denaturation enthalpy, microstructure, and protein secondary structure. The results showed that meat batters heated at 200 MPa showed a similar increase in hardness to heat-only samples, but meat batters heated at 400 MPa showed a texture decreasing tendency after a limited increase. High pressure disrupted the myofibrils, promoted protein denaturation and aggregation in the first stage of heating under pressure treatment. In the second stage of treatment, heating was the main driving force for protein gelation, which was disturbed by hindering the structural transformation of proteins in the presence of high pressure during heating. The effect of 200 MPa on muscle proteins was relatively gentle and had a less negative effect. Excessive high pressure should be avoided when applying heating under pressure for gel-type meat products processing.Industry relevanceHigh-pressure processing is increasingly applied in the meat industry. By combining high pressure with heating, their effects on texture improvement and microbial inactivation can be maximized. In this study, the influence of high pressure on the texture of meat products was analyzed, which showed that excessive pressure would significantly interfere with the thermal denaturation of the protein, thus adversely affecting the formation of the gel structure. High pressure at 400 MPa and above should be avoided when applying heating under pressure for gel-type meat products processing.     

中性条件下棉籽球蛋白热聚集体的形成及其溶解性的研究

针对棉籽蛋白溶解度不佳,难以在食品工业中开发利用的问题,以棉籽球蛋白中最重要的组成成分棉籽7S和12S球蛋白为原料,在中性条件下分别诱导其形成聚集体,并对其聚集体的形貌特征进行了分析表征;在此基础上,进一步对热聚集体的溶解性质进行了分析。阐述棉籽蛋白溶解性与聚集行为之间的关系,结果表明12S球蛋白的溶解度随着加热温度的升高呈现出先略微增高而后下降的趋势,可认为其生成的是不可溶性聚集体,而7S球蛋白随着加热温度的升高,依然保持了较高的溶解度,可认为其生成的为可溶性聚集体。该研究为进一步提高棉籽蛋白制品的品质以及对其开发、利用提供借鉴。     

鸡肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性改善技术研究进展

鸡肉作为我国第二大肉类消费品,具有高蛋白、低脂肪、低胆固醇等优点,符合人们对健康肉制品的消费需求。传统的鸡肉制品多以整鸡加工为主,但该类产品存在深加工程度低、风味和口感差、营养成分流失多等问题。随着西式肉制品加工技术的发展以及人们消费结构的升级转变,低温凝胶类肉制品成为我国肉制品未来发展的主要方向。研究开发低温鸡肉凝胶类肉制品,将提高我国鸡肉制品的精深加工水平,丰富鸡肉产品类型,推动鸡肉产业发展。肌原纤维蛋白(myofibrillar proteins,MP)是肌肉中具有重要生物功能学的盐溶性蛋白质,其热诱导凝胶特性是影响凝胶类肉制品品质的决定因素。如何有效改善MP的凝胶特性是目前国内外肉品研究领域的热点和难点问题。本文系统综述了改善鸡肉MP凝胶特性的主要技术手段及其作用机制,以期为提高低温鸡肉凝胶类肉制品品质提供理论指导和技术支持。     

Cooking‐Induced Protein Modifications in Meat

Food ingredients commonly undergo heat treatment. Meat, in particular, is typically consumed after some form of heating, such as boiling or roasting. Heating of meat can introduce a wide range of structural changes in its proteinaceous components. At the 3‐dimensional structural level, meat proteins may denature and form aggregates upon heating. At the molecular level, primary structure (amino acid residue) alterations reported in cooked meat include protein carbonylation, modification of aromatic residues, and the formation of Maillard reaction products. Identification of these modifications is essential for determining the mechanism of thermal processing of meat and allowing better control of the nutritional and functional properties of products. This article reviews and summarizes the current state of understanding of protein modifications at the molecular level in commonly consumed mammalian food. In addition, relevant case studies relating to characterization of heat‐induced amino acid residue‐level modifications in other biological materials such as milk and wool are discussed to provide complementary insights.