热处理大豆蛋白体外消化产物结构特征分析

以大豆分离蛋白为基础原料,运用多种蛋白分析检测手段,深入探讨70、80、85、90、100℃热处理条件对大豆分离蛋白体外模拟消化特性影响。从蛋白质水解度(the degree of hydrolysis,DH)曲线来看,随着热处理温度的升高,DH曲线呈现先上升后下降的变化趋势,而长时间也会使DH呈现下降的趋势。傅里叶转换红外光谱及拉曼光谱图分析显示,经不同温度热预处理样品的消化产物二级结构中α-螺旋结构含量较未经预处理样品的高,而β-折叠结构含量降低,β-转角与无规卷曲结构含量变化不明显;随着时间的延长,α-螺旋结构含量呈先升高后降低的变化趋势,而β-折叠结构含量先降低后升高。拉曼光谱中酪氨酸峰变化较小且不规律,热处理使色氨酸残基更趋近于"包埋态"。     

冬夏鲤鱼鱼皮和鱼骨胶原蛋白稳定性比较

从冬季(2008 年2 月)和夏季(2008 年7 月)的鲤鱼鱼皮和鱼骨中分别提取酸溶性胶原蛋白,在一定温度下加热,通过蛋白酶的酶解和圆二色谱(CD)法研究其热稳定性。结果显示：冬季鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白的变性温度分别为31.0℃和 32.8℃,比夏季鱼皮和鱼骨酸溶性胶原蛋白的变性温度分别低1.0℃和0.6℃。通过圆二色谱(CD)法得到了与此一致的结果。测定结果显示,来源于夏季鱼皮和鱼骨胶原蛋白的热稳定性要优于冬季鱼皮和鱼骨胶原蛋白。     

梅花鹿鹿筋胶原蛋白提取工艺条件优化

为应用胃蛋白酶酶解法从鹿筋中提取制备胶原蛋白。采用单因素试验和正交试验筛选出鹿筋胶原蛋白提取的最佳条件为醋酸体积分数5.5%、料液比1:7(mL/g)、浸提时间14h,胃蛋白酶与底物比1:1000(g/g)、酶解时间24h。验证实验结果表明,采用本方法提取的鹿筋胶原蛋白收率为74.56%,蛋白含量为65.54%。本实验优选所得梅花鹿鹿筋胶原蛋白提取工艺,方法简便,提取率高。     

猪胃蛋白酶制备新鲜干酪及其特性分析

以新鲜猪胃黏膜为原料,提取并初步纯化得到猪胃蛋白酶(PPe),分别从化学成分、产率、质构3 方面研究PPe 在新鲜干酪中的作用效果。结果表明：在化学成分上,PPe 优于微生物凝乳酶,尤其中剂量效果最好;在质构特性方面,PPe 制得的干酪比微生物凝乳酶及市售猪胃蛋白酶制得的干酪更接近皱胃酶(CR)制得的干酪,且高剂量PPe 制得的干酪硬度、弹性、内聚性、胶黏性和咀嚼性均与小牛皱胃酶制得的干酪无显著差异(P ＞ 0.05)。PPe 优于微生物凝乳酶及市售猪胃蛋白酶,可以作为小牛皱胃酶的替代物应用于新鲜干酪的生产。     

胃蛋白酶水解大米蛋白的研究

采用胃蛋白酶对大米蛋白进行水解以改善其功能性质。结果表明,酶添加量7U/g(以蛋白质干基计)、pH1.5、时间5h、温度30℃时,胃蛋白酶对大米蛋白溶解性有较好的改善作用。水解后大米蛋白的乳化稳定性与乳化性分别为33.28min、0.456,高于大豆蛋白和鸡蛋清蛋白;起泡性和起泡稳定性比未经过任何处理的大米蛋白分别提高了25.0%、82.4%;持水性和持油性为2.80、3.30g/g,是未经处理的大米蛋白的2.09、2.92 倍。     

体外模拟消化芝麻蛋白产生多肽的抗氧化性分析

为证实芝麻蛋白在人体内消化可产生抗氧化肽,采用体外模拟消化芝麻蛋白,分析芝麻蛋白水解产生多肽的组成与抗氧化活性。结果显示:在体外模拟消化模型中,芝麻蛋白在1 h内丧失原有亚基结构,最终水解为相对分子质量在15 kDa以下的多肽;水解产生的多肽具有抗氧化性,其中胃蛋白酶水解产生的多肽具有较强的DPPH自由基清除能力,而胰蛋白酶与胰凝乳蛋白酶的水解有助于提升多肽的ABTS自由基清除能力。上述结果表明,芝麻蛋白在人体内消化会产生抗氧化肽,不同消化阶段的芝麻多肽组成有差异,从而造成抗氧化活性的差别。     

大豆皂苷提取工艺优化及对胃蛋白酶抑制活性

为深入研究大豆功能分子对消化酶的作用,以市售大豆为研究对象,采用超声辅助提取大豆粉中总皂苷,在超声时间、超声温度、料液比、乙醇浓度等单因素实验的基础上,选用响应面法优化超声提取大豆总皂苷的最佳工艺参数,并考察了最佳提取工艺条件下大豆总皂苷的抗氧化活性及对胃蛋白酶的抑制作用,同时深入分析酶的抑制机制.实验结果表明,大豆总...     

气相色谱法测定胃蛋白酶中7种有机溶剂残留

目的 建立测定胃蛋白酶原料中7种有机溶剂残留的气相色谱法(gas chromatography,GC).方法 样品以纯化水为溶剂,80℃顶空加热20 min,采用DM-Wax毛细管色谱柱(30 m×0.32 mm,0.25μm),程序升温对有机溶剂进行分离,氢火焰离子化检测器(flame ionization dete...     

The Pepsin Digestibility of Thermal Gel Products Made from White Croaker (Pennahia argentata) Muscle in Associating with Myosin Polymerization Levels

Thermal gels were made from white croaker (Pennahia argentata) surimi at various polymerization levels of myosin heavy chains induced by suwari treatment at 38 °C for various time periods and subsequently heated at 85 °C for 20 min. Myosin heavy chain polymerization levels were also achieved in the presence of microbial transglutaminase (MTG) added at various concentrations in the surimi. The breaking strength and breaking strain rate were markedly increased during suwari treatment up to 60 min in accordance with the increased levels of myosin heavy chain polymerization. MTG enhanced myosin heavy chain polymerization during suwari treatment for 15 and 30 min, resulting in the increase of breaking strength. The solubilization in 8 M urea and pepsin digestibility of these gels as well as angiotensin I‐converting enzyme (ACE) inhibitory activity of their pepsin digests were decreased with the increased levels of myosin heavy chain polymerization. These results suggest that myosin heavy chain polymerization affects not only rheological properties of thermal gels but also their functional properties for human health.     

Pepsin immobilised by covalent binding to a chitosan derivative

An insoluble active preparation of pepsin was made by covalent binding of the enzyme to succinylated chitosan through amide bond formation, with carbodiimide as condensing agent. The enzyme retained 80% specific activity and showed greater stability on storage than the soluble enzyme.