马尔文发布使用Viscotek SEC-MALS20测量蛋白团聚的最新应用报告

<正>最近,马尔文官方网站发布了一个关于利用马尔文最新SEC-MALS20光散射检测器的应用报告——利用Viscotek SEC-MALS20测量蛋白团聚物,展示了这种新的系统在多种蛋白样本尺寸排阻色谱法分析中的作用,包括牛血清白蛋白、甲状腺球蛋白和胃蛋白酶。这些数据表明了检测器能够同时精确的测量混合物中大分子(10~15 nm)和小分子的分子量。这是团聚物研究的一个重要方向。通过马尔文运行的OmniSEC软件,Viscotek SEC-MAL可以作为一个独立的单元使用,与市面上     

海蜇Ⅰ型胶原蛋白的提取及结构特性研究

以海蜇为原料，采用盐酸-胃蛋白酶法提取胶原蛋白，并通过聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-Polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）、紫外光谱（UV-visible spectroscopy，UV）、氨基酸分析、红外光谱（Fourier-transform infrared spectroscopy，FTIR）、圆二色谱（Circular dichroism，CD）以及扫描电镜（Scanning electron microscope，SEM）对其结构特性进行了系统全面的研究。结果显示，海蜇胶原蛋白在135 kDa左右有一条α-链，在245 kDa以上有一条β-链和γ-链，紫外吸收峰在233 nm处，符合I型胶原蛋白的特征，其亚基组成可能为[α₁(I)]₃。海蜇胶原蛋白中含量最高的氨基酸为甘氨酸，占氨基酸总量的25.99%，且含有15.94%的亚氨基酸。红外光谱和圆二色谱均表明海蜇胶原蛋白分子排布紧凑，具有主要由氢键构成的完整三螺旋结构。扫描电镜结果显示海蜇胶原蛋白具有多层聚集、以纤维为主的无规则网状结构。     

活血养阴益气法治疗胃癌前病变临床研究

目的:探讨活血养阴益气法治疗胃癌前病变的临床疗效及对血清胃蛋白酶原的影响。方法:将61例胃癌前病变患者随机分为治疗组(31例)和对照组(30例),治疗组给予活血养阴益气法组方中药口服,对照组给予养胃舒常规量口服,两组疗程均为3个月。结果治疗组临床疗效,部分中医症状改善,治疗后血清胃蛋白酶原Ⅰ、胃蛋白酶原Ⅰ/Ⅱ明显优于对照组(P<0.05)。结论活血养阴益气法治疗胃癌前病变疗效可靠。     

明胶文摘

<正>用于医学和食品工艺的明胶组成的无光泽纤维Ger.Offen.DE102,007,011,606(Cl.D04H3/00)(德)本专利提供一种无光泽纤维。这种无光泽纤维在技艺领域中是极重要的,特别是对于平坦的材料或部分平坦的材料来说。它还可以在医学上用作为一种生物可降解的材料,     

正确认识胃酸的作用

胃酸是胃液的主要组成分之一，有重要的生理功能，它能启动胃蛋白酶，并为胃蛋白酶的消化提供适宜的酸性环境，还能促进结缔组织和肌纤维的分解和吸收，胰液、肠液和胆汁的分泌，促进钙、铁等矿物质吸收和杀死随食物进入胃内的细菌等多种助能。     

蛋壳膜中透明质酸的提取及部分特性研究

分别采用胰蛋白酶和胃蛋白酶降解蛋壳膜,从中提取透明质酸.通过正交实验考察酶解温度、pH、酶用量、料液比和酶解时间对透明质酸提取量的影响,确定采用胰蛋白酶酶解的最佳条件为:温度为50℃,时间为7h,料液比为1:40.酶用量为8000U/g,pH为8.5,提取率为13.294mg/g;采用胃蛋白酶酶解的最佳条件为:温度为37℃,时间为5h,料液比为1:40,酶用量为11000U/g,pH为3.0,提取率为24.494mg/g.结果表明,胃蛋白酶提取透明质酸的效果好于胰蛋白酶,且壳膜中含有重要数量的透明质酸.通过红外光谱分析和测定葡萄糖醛酸、氨基葡萄糖的含量,对提取的透明质酸进行分析鉴定.     

双酶法制备银杏抗氧化肽工艺研究

为获得制备银杏抗氧化肽的最佳工艺,采用2709碱性蛋白酶和胃蛋白酶分步水解银杏种仁蛋白,以总还原能力为指标,考察酶用量、酶解温度、pH值和酶解时间这4个因素对银杏种仁蛋白酶解效果的影响。通过响应面试验得出2709碱性蛋白酶的最佳酶解工艺为：酶用量为6976U/g、酶解温度为55℃、pH值为8.9、酶解时间为5h,此时银杏种仁蛋白酶解液的总还原能力(A700nm)为1.278;通过正交试验,得到胃蛋白酶的最佳酶解工艺为：酶用量为9000U/g、pH值为3.0、酶解温度为50℃、酶解时间为2h,此时银杏种仁蛋白酶解液的A700nm为1.636。     

示差折光高效液相色谱法测定复方胃蛋白酶颗粒中的糖

建立用示差折光高效液相色谱法测定复方胃蛋白酶颗粒中葡萄糖、蔗糖、麦芽糖含量的方法。选用色谱柱为Sugar-D,流动相为乙腈-水(78:22,V/V),流速为1.0mL/min,在室温条件下进样分析。结果表明：在该条件下,葡萄糖、蔗糖、麦芽糖能够较好分离,在 0.50～10.00mg/mL范围内线性关系良好;葡萄糖回收率为94.3%～103.7%,蔗糖回收率为101.4%～105.1%;经不确定度评价,合成不确定度为1.92%,扩展不确定度为4.1%。该方法简单、准确、稳定、可靠,可用于复方胃蛋白酶颗粒中葡萄糖、蔗糖的含量测定。     

酪蛋白酶解物的分离及其抗氧化活性

采用胃蛋白酶和胰蛋白酶(P+T)先后连续水解酪蛋白,采用001阳离子交换树脂分离该酶解液得到多肽;以酪蛋白的单一胃蛋白酶(P)和单一胰蛋白酶(T)酶解液为对照,系统评价酪蛋白不同酶解液及分离所获得的酪蛋白多肽的抗氧化活性。结果表明,阳离子交换树脂对(P+T)酶解液具有较好的分离作用,洗脱曲线共有4个峰,分别为P1、P2、P3、P4,收集冻干制得4个多肽。抗氧化性评价显示,P1、P2、P3、P4的还原力和DPPH自由基清除能力远高于未经分离的P、T和(P+T)酶解液。多肽P4表现出极高的Fe2+螯合能力,螯合率高达94.95%;P、T和(P+T)酶解液的Fe2+螯合力相当,螯合率达31%~33%,而P1、P2、P3不具备Fe2+螯合能力。在脂质过氧化抑制方面,P酶解液表现出较好的抑制力,其次为T酶解液,多肽P1、P2、P3、P4及(P+T)不具有脂质过氧化抑制力。由此可见,(P+T)连续水解液经阳离子交换树脂分离可制备具有较高自由基清除力及Fe2+螯合力的肽段,研究结论可为酪蛋白抗氧化肽的制备及分离提供参考依据。     

鸭肉蛋白源抗氧化肽的酶法制备工艺

以1,1-二苯基-2-三硝基苯肼（1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl,DPPH）自由基清除率为指标,采用响应曲面法（response surface methodology,RSM）优化胃蛋白酶制备鸭肉抗氧化肽的最佳酶解工艺条件。结果表明：以底物质量浓度、酶与底物质量比和酶解时间为自变量,以DPPH自由基清除率为响应值,得到的回归方程拟合度高（R2=0.995 7,R2Adj=0.992 7）。其中酶与底物质量比对DPPH自由基清除率的影响最大,其次是酶解时间,底物质量浓度的影响最小。胃蛋白酶的最优酶解工艺条件为底物质量浓度10.89 g/100 mL、酶与底物质量比0.013%、酶解时间3.54 h,此时DPPH自由基清除率的理论值可达84.23%,通过优化验证实验测得,在最优酶解条件下,DPPH自由基清除率的实际值为（83.57±0.20）%。