复合蛋白酶水解黑豆粕制备多肽的工艺优化

为充分利用黑豆粕中的蛋白质资源,研究了复合蛋白酶水解黑豆粕制备多肽的工艺路线。从蛋白酶的筛选入手,考察了不同蛋白酶对黑豆粕水解效果的差异,并通过复配比例优化了最佳复合蛋白酶的组成。采用单因素试验及响应面试验确定了复合蛋白酶水解黑豆粕的最佳工艺条件。结果表明:最佳复合蛋白酶为胰蛋白酶、碱性蛋白酶与桔青霉蛋白酶按酶活比1∶3∶2复配;最佳工艺条件为加酶量5 670 U/g,底物蛋白质量浓度40 g/L,pH 9.55,水解温度50℃,水解时间6 h。在优化的工艺条件下水解黑豆粕,多肽得率可以达到82.44%。水解液中多肽的相对分子质量均在7.8 kDa以下,大部分多肽的相对分子质量小于3.3 kDa;多肽基本上保持了黑豆粕蛋白的氨基酸组成,具有较高的营养价值。     

海藻酸钠-胰蛋白酶微球的制备及药物释放性能

通过离子凝胶法制备出球形完好的海藻酸钠-胰蛋白酶微球.红外分析表明,微球中凝胶基质通过海藻酸钠的-COO-与Ca2+发生静电作用交联形成.SEM观察显示微球中存在蛋格结构及孔洞.考察了不同因素对微球载药率、包封率和体外释药率的影响.结果表明,海藻酸钠水溶液浓度越高释药率越低,当海藻酸钠与胰蛋白酶质量比为4,海藻酸钠水溶...     

动物蛋白水解复合酶的研究

以酶解牛骨蛋白为对象,研究动物蛋白水解复合酶的配制并考察其适应性.实验结果表明,由中性蛋白酶、胰蛋白酶、风味酶等3种酶按酶活性1∶3∶2组合配制而成的复合酶,其酶解动物蛋白效果高于单一酶.     

胰蛋白酶酶解豆粕制取谷氨酰胺肽的响应面法优化

以谷氨酰胺含量和水解度为指标,在单因素试验的基础上,利用响应面分析法对胰蛋白酶酶解豆粕制备谷氨酰胺肽的工艺条件进行优化,建立了pH、加酶量、水解时间与谷氨酰胺含量和水解度间的数学模型.结果表明:pH、加酶量、水解时间等因素对谷氨酰胺含量的影响不显著(P>0.05),而对水解度的影响显著(P<0.05);豆粕的最佳酶解工艺条件为:酶解温度50℃、液固比为12 mL/g、pH7.83、加酶量(质量分数)12.3%、水解时间3.7 h,该条件下的水解度为12.79%,Gln含量5.92μmol/mL.     

介孔分子筛SBA-15中胰蛋白酶组装及催化活性研究

在酸性条件下以正硅酸乙酯（TEOS）为硅源、非离子表面活性剂Pluronic P123为模板剂合成了介孔分子筛SBA-15,将其作为载体,对胰蛋白酶进行了固定化研究。其固定化后的装载量、温度、粘度等指标表明,固定化后的酶仍具有较高的酶活性,这为胰蛋白酶的实际应用提供了理论基础。     

大豆乳清蛋白的乳化特性及水解条件

为考察大豆乳清蛋白乳化特性及胰蛋白酶水解技术,采用截留分子量(MWCO)为10000 u再生纤维膜(PXC)进行试验,考察大豆乳清蛋白乳化性(EAI)、乳化稳定性(ESI)、胰蛋白酶水解技术及其最佳控制条件.结果表明:大豆乳清蛋白ESI效果影响因素及最佳条件是:时间(25 min)>质量分数(5%)>温度(40℃)>pH(9),EAI效果最佳条件是:质量分数(5%)>温度(40℃)>pH(9)>时间(25 min).大豆乳清蛋白的胰蛋白酶水解技术可行,水解条件为:底物质量分数2%,酶用量4000 u/100g.pro,水解时间4 h,温度60℃.     

牡蛎肉酶解液的抗氧化工艺研究

采用胰蛋白酶酶解牡蛎肉蛋白,以酶解液清除DPPH自由基的效果为分析指标,采用单因素和正交试验,分析酶解的固液比、加酶量、时间、温度对酶解效果的影响,研究酶解的最佳工艺参数。结果显示,牡蛎肉酶解的最优水平组合为固液比1:3、加酶量0.25%、酶解时间2h、酶解温度45℃,牡蛎肉酶解液抗氧化性最强。     

豆类胰蛋白酶抑制剂抗鲢鱼鱼糜凝胶劣化的研究

为改善鲢鱼鱼糜凝胶特性,以野生及市售大豆为原料,利用等电点沉淀法制备了豆类胰蛋白酶抑制剂提取物,研究其对鲢鱼鱼糜凝胶劣化的影响。结果表明,等电点沉淀提取法可有效地分离胰蛋白酶抑制剂与其它大豆蛋白;与空白对照相比,添加0.5%～1.0%胰蛋白酶抑制剂提取物的鲢鱼鱼糜凝胶,自溶降解速度和蛋白溶解度明显受到抑制,且保水能力和凝胶强度显著增强;胰蛋白酶抑制剂通过抑制组织丝氨酸蛋白酶活性而抑制鱼糜凝胶的劣化。豆类胰蛋白酶抑制剂提取物的应用属低浓度范围,可广泛应用于鲢鱼、草鱼、带鱼等各种鱼糜制品的品质改善。     

常用处理技术对蚕豆抗营养因子影响

主要采用漂烫、浸泡、熟化三种常用处理技术对蚕豆进行处理,分析处理前后蚕豆中抗营养因子(单宁、胰蛋白酶抑制剂和棉籽糖、水苏糖等胀气因子)变化。试验结果表明,90℃、150 s或95℃、120 s漂烫处理较为合理;低温长时间浸泡,如25℃、10 h可在降低水溶性抗营养因子含量同时更节约能源,更为合理;常压水煮30 min、高压熟化20 min均可有效降低胰蛋白酶抑制剂活性。     

槲皮素对胰蛋白酶活性的影响

通过测定槲皮素对胰蛋白酶催化活性、催化反应动力学以及内源荧光光谱的影响,对槲皮素和胰蛋白酶相互作用特性进行研究.结果表明:槲皮素对胰蛋白酶催化活性有明显的抑制作用,当槲皮素与胰蛋白酶的摩尔比为44∶1,在37℃反应10min,抑制率达到32.5％;反应时间对两者的作用影响并不明显;槲皮素对胰蛋白酶催化活性的抑制作用属于可逆的竞争性抑制;槲皮素可使胰蛋白酶的内源荧光发生猝灭现象,猝灭常数Kq是4.7415×1012 (mol/L)1·S-1,猝灭类型为静态猝灭,结合位点数N为0.9206.