双波长褪色分光光度法测定盐酸美西律

建立了一种快速、灵敏测定药物中盐酸美西律的双波长分光光度法。在弱碱性溶液中,虎红与盐酸美西律反应生成离子缔合物,使溶液发生褪色现象,光谱曲线上呈现2个较强的负吸收峰,它们分别位于472和560 nm,在此2个波长处,盐酸美西律的线性范围为0.04~2.6 mg/L,表观摩尔吸光系数(κ)分别为5.87×10⁴(472 nm)和3.59×10⁴ L/(mol·cm)(560 nm),检出限为0.033(472 nm)和0.035 mg/L(560 nm)。用双波长法测定时,其表观摩尔吸光系数(κ)达9.46×10⁴ L/(mol·cm),检出限为0.017 mg/L。双波长法用于盐酸美西律药片测定,加标回收率为97.7%~103%,相对标准偏差(RSD)为2.2%~2.6%。     

浅谈红岭钨矿周边矿产远景

广东省有色金属地质局九三二队于2014~2019年在红岭矿区先后开展红岭钨矿接替资源勘查、红岭矿区614~626线钨矿详查工作,探获的三氧化钨(WO3)达大型矿床规模。在重点矿集区开展深外部矿产远景评价,深化成矿规律与地质结构的认识、发现深外部找矿靶区,围绕找矿突破战略目标有序推进,充分依靠理论创新和技术进步,积极探索实践地质找矿新机制和新模式。     

场景化视角下红瑶文创产品设计创新策略

阐述现有红瑶文创产品的现状,从场景化视角,探讨如何研发具有时代性、审美特征、文化内涵的文化创意衍生品.在整个设计过程中通过场景的构建,联想具有特定意义的场景,以期所设计出的文创产品能够激发用户情感,符合用户需求,达到对红瑶文化传承和弘扬的目的.     

马铃薯淀粉-丙烯酸接枝共聚物的制备及其吸水性能研究

本文研究了马铃薯淀粉-丙烯酸接枝共聚物(Potato starch acrylic acid graft copolymer,PSAAGC)的制备工艺及其吸水性能。以吸水率为评价指标,采用正交实验设计,对PSAAGC的制备工艺条件进行优化,对粗产物进行纯化,并研究了PSAAGC粗产物及纯化产物在Na Cl和NH4Cl溶液中的吸水性能,以及对染料靛红的清除性能。最优工艺条件为:在反应时间2h、反应温度70℃、丙烯酸∶淀粉=4.5、引发剂和交联剂分别为淀粉用量的3.5%和0.25%的工艺条件下,PSAAGC粗产物的吸水率达196.26g·g-1,PSAAGC纯化产物的吸水率达413.69g·g-1,表明PSAAGC具有良好的吸水性能。在实验范围内,PSAAGC在Na Cl和NH4Cl溶液中的吸水性能,随着溶液浓度的增加而减弱。此外PSAAGC对染料靛红有一定的清除作用,随着染料靛红浓度的升高,清除效果呈先升后降的趋势,清除率最高可达91.54%,且纯化产物的性能优于粗产物。实验结果表明PSAAGC具有良好的吸水性能和清除染料靛红的能力,可为马铃薯淀粉的进一步研究与开发提供参考依据。     

大尺寸单晶叶片中小角度晶界的形成与演化

通过EBSD和XCT等方法研究了大尺寸单晶叶片制备过程中小角度晶界的形成与演化过程。结果表明,在大尺寸单晶叶片生长过程中,沿单晶叶片生长方向,随叶片高度的增加,其横截面枝晶排列的规则程度越来越恶化;叶片出现小角度晶界,其取向差与产生频率随距离初始位置高度的增加而显著增加;晶体取向测试表明,扩展区枝晶取向分布较为集中,而叶身枝晶取向分散度增大,但仍分布在扩展区取向附近。小角度晶界产生的原因可能与模壳阻碍熔体收缩产生应力,进而导致二次枝晶转动有关。表面较大尺寸的孔洞有利于小角晶界的产生。此外,还发现取向相近、且靠近[001]取向的枝晶淘汰它们之间的杂晶后相撞而形成小角度晶界。     

红色红曲菌组蛋白去乙酰化酶MrSir2的原核表达及活性分析

根据基因组序列信息,利用cDNA末端快速扩增技术(rapid-amplification of cDNA ends,RACE)得到了红色红曲菌中组蛋白去乙酰化酶mrsir2基因的完整cDNA序列,其编码序列(coding sequence,CDS)为1539 bp,编码512个氨基酸,含有一个SIR2蛋白保守结构域。根据大肠杆菌的密码子的偏好性对mrsir2序列进行优化,优化后的序列与p ET-28b载体连接后转入宿主菌E.coli BL21中进行IPTG诱导表达,并优化表达条件。实验结果表明:在16℃条件下用终浓度为0.25 mM的IPTG诱导培养16 h后,目的蛋白Mr Sir2可溶性表达效果良好。Ni2+柱亲和层析纯化后的Mr Sir2重组蛋白在SDS-PAGE上显示为一条约75 ku大小的条带,蛋白定量浓度达1.97 mg/mL,经Western blot鉴定为目的蛋白,测定酶活为78.5(OD/min/mg),780μM的二氢香豆素(dihydrocoumarin,DHC)对Mr Sir2蛋白的酶活抑制率为47%。Mr Sir2蛋白的可溶性表达为全面了解其酶学特征提供了材料,也为体外分析蛋白相互作用奠定了基础。