天然复方促进剂对α-淀粉酶酶学性质的影响

文中就α-淀粉酶的最佳作用温度和最佳作用pH条件进行了优选，在此基础上对天然复方促进剂1#(本课题组研制)的使用浓度展开研究，确定了其最适添加浓度。并较系统地考察和探讨了天然复方促进剂1#对α-淀粉酶活力和稳定性等酶学性质的影响。     

天然有机物对中性蛋白酶活力的影响

本文探讨了两种不同天然有机物对1398中性蛋白酶活力的影响，测试了该蛋白酶的最适作用条件，即最适温度为50℃，最适pH值为7．6。较系统地分别考察了不同浓度的天然有机物H、天然有机物K及H与K同时对1398中性蛋白酶活力的影响，结果表明对酶活均有不同程度的激活，其中天然有机物H和K同时作用于蛋白酶，提高酶活最为显著。     

探讨磁化对α-淀粉酶活性及其稳定性的影响

在不同温度不同时间下探讨磁化对α—淀粉酶活性的影响 ,发现磁化 30min能使α—淀粉酶的活性提高 10 %左右 ,在 4 0℃、5 0℃、6 0℃下分别磁化一定时间 ,分析磁化酶与天然酶的相对残余酶活 ,证实磁化对α—淀粉酶确有激活作用 ,且能提高α—淀粉酶活的热稳定性。进一步的实验表明磁化α—淀粉酶的滞后热稳定性明显优于天然酶     

表面复合修饰纳米超顺磁性材料固定化α-淀粉酶性能研究

以复合修饰的纳米超顺磁性Fe3O4颗粒聚集体为载体固定化α-淀粉酶,比较分析固定化α-淀粉酶及游离α-淀粉酶的酶学性能。研究固定化及游离α-淀粉酶的最适温度、最适p H、操作稳定性及基本动力学等。结果表明,固定化α-淀粉酶最适p H为7,最适温度为60℃。固定化α-淀粉酶与游离α-淀粉酶相比,具有更好的温度和酸碱的耐受性。固定化α-淀粉酶重复催化反应10次,相对酶活力仍剩余72.09%,重复操作的半衰期为18.97次,具有良好的操作稳定性。固定化α-淀粉酶的米氏常数Km值为45.31 mg/m L,亲和性弱于游离α-淀粉酶。     

复方蛋白酶促进剂的初步研究

分别探讨了三种金属离子及其与天然有机物组方后对1398中性蛋白酶活力的影响。采用福林法测定了酶的最适工作条件，并在此基础上确定了三种不同金属离子的最适添加浓度，同时较系统地考察了它们分别作用于酶以及与天然有机物进行组方后对酶活力的影响，结果表明钙离子与天然有机物组方后对酶活力提高最为显著。     

天然有机物对中性蛋白酶活力的影响

探讨了两种不同天然有机物对1398中性蛋白酶活力的影响,测试了该蛋白酶的最适作用条件,即最适温度为50℃,最适pH值为7.6.较系统地分别考察了不同浓度的天然有机物H、天然有机物K及H与K同时对1398中性蛋白酶活力的影响,结果表明对酶活均有不同程度的激活,其中天然有机物H和K同时作用于蛋白酶,提高酶活最为显著.     

耐高温α-淀粉酶特性的研究

耐高温α-淀粉酶是在高温下具有最适反应温度的α-淀粉酶。本文对地衣芽孢杆菌所产耐高温α-淀粉酶的最适反应温度、热稳定性、最通反应 pH 以及 pH 稳定性等进行了系统的研究,为该酶的广泛应用提供了理论基础。     

界限糊精酶新的探讨及其在糖化中的作用

界限糊精酶(LD)(EBC.3.1.2.41)又名脱支酶,作用于α—1,6—糖苷键,催化淀粉水解。该酶在啤酒酿造中的作用曾因人们认为它耐热性差而受到怀疑。本文不仅在缓冲溶液,而且在模拟实际酿造的条件下对其作用效果进行了研究。曾经普遍认为麦芽中 LD 最适温度为63—65℃、最适糖化 PH 值为5.4—5.5,实际上,在麦芽浸出物中 LD 的最适温度为60—62.5℃,而纯 LD 最适温度为50℃,糖化 PH值从5.8降到5.4,能提高该酶的活性,因此也提高了麦汁的发酵能力。与α—淀粉酶和β-淀粉酶相比,游离态 LD 的活性与麦汁发酵能力之间的关系更为密切。     

助剂对纺织用α-淀粉酶热稳定性影响的研究

考察了纺织用α-淀粉酶的最适pH及最适温度,研究了多种金属离子、醇类、糖类以及不同分子质量的聚乙二醇对α-淀粉酶酶活力及热稳定性能的影响.结果表明,在金属离子中,K<'+>对提高酶的活力及热稳定效果最好;在醇类物质中,甘油和D-山梨醇的作用效果最好;在糖类物质中,葡萄糖和海藻糖效果最好;分子质量为200、400、600的聚乙二醇能提高α-淀粉酶的活力及热稳定性.与α-淀粉酶相比较,加入了氯化钾、甘油、D-山梨醇、葡萄糖、海藻糖的α-淀粉酶的最适温度从43.3℃提高到60℃,表明助剂能有效提高纺织用α-淀粉酶的热稳定性能.     

酸性α-淀粉酶生产菌株的筛选和酶的纯化及酶的性质研究

从土壤中筛选得到一产酸性α-淀粉酶的野生青霉菌株，对其所产酸性α-淀粉酶进行分离纯化，该酶反应的最适pH值为4.4，最适温度为60℃，分子量约为85kD。薄层层析结果表明该酶水解淀粉生成糊精和多种低聚糖。     

古细菌Pyrococcus furiosus高嗜热α-淀粉酶基因在大肠杆菌中的分泌表达

该文将大肠杆菌表达载体pKK223—3中含tac启动子的片段以BamH I、EcoR I酶切后接入表达载体pET28a中，构建成新的表达载体pE tac，通过PCR扩增获得p.furiosus胞外α-淀粉酶完整结构基因，接入PEtac中，转化大肠杆菌JM109。在IPTG诱导下，转化子周质中能测出明显酶活，证明Pyrococcus furiosus的胞外α-淀粉酶能在自身信号肽引导下分泌到大肠杆菌细胞周质中。重组酶最适pH为4．5，最适温度为95℃，重组酶经121℃保温1h，酶活仍能保持50%以上，性质与由p.furiosus自身分泌的胞外α-淀粉酶相似。     

固定化酶制备麦胚蛋白粉操作单元研究

中空球形壳聚糖经3%戊二醛活化后与真菌α-淀粉酶在室温反应2h,冰箱静置过夜,制备固定化α-淀粉酶.固定化α-淀粉酶最适催化温度为60℃,最适pH值为5.0,相对酶活力为7.4%.固定化α-淀粉酶连续使用15d,酶活力未下降,生产麦胚蛋白质的纯度达89%,得率为79%.     

天然复方促进剂对α-淀粉酶活力和稳定性的影响

经试验测定a-淀粉酶的最适反应温度为60℃,最适反应pH值为6.0,在此基础上对天然复方促进剂 (本课题组研制)的使用浓度展开研究,确定了其最适添加浓度为1.62×10-8g/mL,并较系统地考察和探讨了天然复方促进剂对a-淀粉酶活力和稳定性的影响。     

温度和pH值对耐高温α-淀粉酶活力的影响

本文系统的研究了温度、pH值和底物浓度对地衣芽孢杆菌HM-3产生的耐高温α-淀粉酶酶活力的影响。研究结果表明：地衣芽孢杆菌HM-3N耐高温α-淀粉酶的最适酶促反应温度为：75％-85℃之间，最适作用的pH值为：6．1-7．0之间，该酶用于玉米淀粉的液化其最适底物浓度是20％～25％。     

超声作用下淀粉酶降解壳聚糖的研究

研究了超声波条件下α-淀粉酶对壳聚糖的降解情况。结果表明,超声功率为30W时,超声波能促进α-淀粉酶对壳聚糖的降解作用,并且超声波并未改变α-淀粉酶对壳聚糖作用的最适pH值和最适温度。超声波促进α-淀粉酶降解壳聚糖的机理可能是超声使溶液体系产生高频振荡作用,使酶和底物的接触频率大大增加,同时产物的释放也加快,从而使降解速度加快。     

纺织用α-淀粉酶的复配增效

为提高纺织用α-淀粉酶的退浆效果,并延长其保存时限,利用α-淀粉酶对棉织物进行退浆处理,探讨了最适温度、最适p H值、金属离子种类、表面活性剂种类及用量,以及酶液质量浓度对α-淀粉酶退浆效果的影响。研究结果表明,硝酸钠和硝酸钾对α-淀粉酶有一定的活化作用;非离子表面活性剂和两性表面活性剂在适当浓度下能够提高淀粉酶的退浆效果;添加1%对羟基苯甲酸乙酯,可使α-淀粉酶在30℃条件下保存90 d,酶活力为原来的79%。     

纺织用α-淀粉酶复配增效及防腐效果研究

为提高纺织用α-淀粉酶的退浆效果和延长其保存时限,利用α-淀粉酶对棉织物进行退浆,讨论了最适温度、最适p H、酶液质量浓度对α-淀粉酶退浆效果的影响。以退浆率为指标,研究了含Na+、K+、Ca2+的无机化合物以及非离子、两性表面活性剂对α-淀粉酶退浆效果的影响。此外,通过对α-淀粉酶酶活力的测定,考察了不同种类防腐剂对α-淀粉酶的防腐效果。研究结果表明:硝酸钠和硝酸钾对α-淀粉酶有一定的活化作用;非离子表面活性剂和两性表面活性剂在适当浓度下能够提高淀粉酶的退浆效果;添加1%对羟基苯甲酸乙酯可使α-淀粉酶在30℃下保存30天、60天、90天,酶活力依然保持为原来的92%、85%、79%。     

复方蛋白酶促进剂的初步研究

分别探讨了三种金属离子及其与天然有机物组方后对1398中性蛋白酶活力的影响.采用福林法测定了酶的最适工作条件,并在此基础上确定了三种不同金属离子的最适添加浓度,同时较系统地考察了它们分别作用于酶以及与天然有机物进行组方后对酶活力的影响,结果表明钙离子与天然有机物组方后对酶活力提高最为显著.     

米曲霉40188产中性蛋白酶、α-淀粉酶特性的研究

通过对米曲霉40188产酶特征及中性蛋白酶及α-淀粉酶酶学特征的研究,得出米曲霉40188制曲最佳时间为50～72 h,中性蛋白酶和α-淀粉酶酶活在40℃稳定,随着温度升高酶活降低,但α-淀粉酶的热稳定性较中性蛋白酶强,中性蛋白酶的最适pH为7～8,α-淀粉酶的最适pH为6～8,α-淀粉酶的耐盐性较中性蛋白酶强,中性蛋白酶酶活随着盐浓度的增加呈下降趋势。     

茶多酚对米曲霉α-淀粉酶的回收及其特性的影响

研究绿茶中多酚类对米曲霉来源的α－淀粉酶特性的影响。从绿茶中提取茶多酚（TP），对米曲霉α－淀粉酶进行络合，沉淀及回收；以Bernfeild法测定α－淀粉酶与TP络合后，在不同温度，不同pH值，不同底物浓度的活性变化。结果表明：茶多酚对米曲霉α－淀粉酶无活性抑制作用，两者之间具有起混作用；0．3％的茶多酚浓度，获得最大α－淀粉酶活性回收率（约71％）；α－淀粉酶与TP络合后，阳适反应温度由30－50℃范围变为60－70℃；最适pH值由3．0－8．0变为5．0－6．0；在80℃下，活性变化总趋向与游离的α－淀粉酶；180min后能够保85％的酶活力，但是在前40min，酶活力下降较快；Lineweever-Burk图表明，络合后的α－淀粉酶Km由0．18％变为1．03％（可溶性淀粉底物浓度）。结论：米曲霉α－淀粉酶与TP络合后活性不受抑制并可通过这种络合回收，络合后的α－淀粉酶，最适反应温度及最达pH值变大，变窄，对底物的亲和力下降。