不同热处理方式对牛奶乳清蛋白的影响

目的：比较不同热处理方式对牛奶中乳清活性蛋白的影响。方法：以奶场牛乳、巴氏杀菌乳、超高温瞬时灭菌(UHT)乳和蒸汽侵入式直接杀菌(INF)乳4种不同热处理方式的牛奶作为研究对象，观察4种牛奶活性蛋白含量及热处理后牛奶中美拉德反应产物含量等的变化情况；采用SEM、FTIR、荧光光谱分析仪和Malvern纳米粒度仪分析微观结构。结果：4种热处理牛奶中，奶场牛乳的乳清蛋白含量最高，INF杀菌乳与巴氏杀菌乳中乳清蛋白含量和美拉德反应产物含量相当；UHT灭菌乳的粒径及其乳清蛋白极性环境均显著增加；4种牛奶乳清蛋白二级结构中无规则卷曲逐渐增加，乳清蛋白结构从有序向无序转化。结论：蒸汽侵入式直接杀菌对乳清活性蛋白的损伤程度小于超高温瞬时灭菌，与巴氏杀菌相当，且此方法处理的牛乳保存期高于巴氏杀菌乳。     

乳清蛋白组分在脱脂乳和乳清体系中热变性率的比较研究

脱脂乳粉生产过程的预杀菌工艺对乳清蛋白变性有很大影响,乳清蛋白的变性程度主要取决于温度和时间的变化。本文对脱脂乳体系和乳清体系进行55～95℃,1～30 min加热处理,通过反相高效液相色谱(RP-HPLC)检测加热后样品中乳清蛋白主要组分并进行比较分析。结果表明:在脱脂乳体系与乳清体系中,牛血清白蛋白(BSA)变性趋势基本相同,温度达到65℃时变性显著,85～95℃几乎全部变性。α-乳白蛋白(α-La)的变性率在温度低于75℃时变性率差异较小,而在75～95℃的加热范围内变性率区别明显。β-乳球蛋白(β-Lg)在75～85℃加热范围内变性率有明显差异,3种乳清蛋白组分的热变性程度均显示出受热时间和温度的累积效应,最终趋向全部变性。与脱脂乳中蛋白热变性比较表明,酪蛋白对乳清蛋白中牛血清白蛋白的变性影响不大,而在65～95℃间对α-乳白蛋白、β-乳球蛋白的热变性有一定的促进作用。     

不同类型热处理方式对牛乳品质的影响

目前市场上常见牛奶的杀菌方式有超高温瞬间灭菌(UHT)、巴氏杀菌等,这些牛奶的生产工艺不同,热处理强度不同,活性蛋白的变性率也各不相同。本实验通过比较不同方式热处理对牛奶中α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和乳铁蛋白含量的影响,得出蒸汽浸入式直接杀菌(INF)对α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和乳铁蛋白的热损伤程度低于UHT灭菌,与巴氏杀菌相当(P0.5),冷藏条件下,产品的保质期可达21 d,货架期高于巴氏杀菌牛奶。合适、恰当的热处理工艺,不仅可以杀死致病性微生物,同时又能最大限度地保留牛奶中的天然活性蛋白营养,保证牛奶的品质。     

热处理对α-乳白蛋白变性及其与其他乳蛋白相互作用影响的研究进展

本文综述了热处理导致的α-乳白蛋白（α-lactalbumin,α-La）变性及其与其他乳蛋白成分之间的相互作用和影响因素。α-La的热稳定性受其分子内结合的Ca2＋影响,变性后无法自聚,但可以与β-乳球蛋白（β-lactoglobulin,β-Lg）和血清白蛋白（serum albumin,SA）形成聚集体。经高温短时（high temperature short time,HTST）巴氏杀菌处理生成的α-La/β-Lg聚集体可用于生产低黏度、低浊度和高溶解性的蛋白饮料,α-La/SA聚集体具有良好的凝胶结构。α-La/β-Lg聚集体可与酪蛋白胶束表面的κ-酪蛋白结合,生成的聚合物有利于缩短生产发酵乳的时间,改善酸乳凝胶结构。α-乳白蛋白还能与免疫球蛋白G结合,采用HTST、超巴氏杀菌和超高温灭菌处理可降低乳品的致敏性。在实际生产中可根据需要利用上述反应,选择合适的热处理方式。     

不同热加工工艺对巴氏杀菌乳中乳清蛋白的影响

以牛乳乳清蛋白为研究对象，探究不同热加工工艺（72 ℃/15 s、75 ℃/15 s、80 ℃/15 s、85 ℃/15 s）对巴氏杀菌乳乳清蛋白中3 种活性蛋白（α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和乳铁蛋白）的影响，以及测定并分析杀菌温度对各样品菌落总数和嗜冷菌的影响。结果表明：随着热加工强度的提升，牛乳中的菌落总数随之减少，当杀菌温度在80 ℃以上时牛乳中的菌落总数小于10 CFU/mL；当杀菌温度在72 ℃以上时样品中的嗜冷菌数均小于10 CFU/mL；72 ℃/15 s 和75 ℃/15 s对α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和乳铁蛋白影响较小，当杀菌温度达到80 ℃以上时，巴氏杀菌乳中的α-乳白蛋白、β-乳球蛋白和乳铁蛋白含量显著下降（P＜0.05）。综上，热加工的时间和温度与乳清蛋白的关系密切，72～75 ℃/15 s 的热加工工艺能更好地保留乳清蛋白中的3 种活性蛋白。     

热处理对液态乳中乳清蛋白的影响研究进展

牛乳中的乳清蛋白主要包括β-乳球蛋白、α-乳白蛋白、牛血清白蛋白和免疫球蛋白。在牛乳加工过程中,热处理会使乳中乳清蛋白发生变性,影响了乳清蛋白的结构和活性,进而降低了牛乳的营养价值。本文对乳业发达国家液态乳的主要加工方式以及热处理过程对4种乳清蛋白的影响进行了综述。     

牛乳、羊乳和人乳中的蛋白质组成及消化特性研究

在分析牛乳、羊乳和人乳蛋白质组成的基础上,通过模拟胃肠消化环境,研究牛乳、羊乳和人乳中蛋白质的消化特性。结果表明:牛乳中的蛋白质主要由αs1-酪蛋白、β-酪蛋白和β-乳球蛋白组成,羊乳中的蛋白质主要由αs2-酪蛋白、β-酪蛋白和β-乳球蛋白组成,人乳中的蛋白质主要由β-酪蛋白和α-乳白蛋白组成。牛乳、羊乳和人乳中酪蛋白与乳清蛋白的比例分别为4.45±0.03,3.65±0.07,0.51±0.03。牛乳、羊乳和人乳中的蛋白质主要在肠液中消化,其中酪蛋白在胃液中消化120 min时的消化率分别为88.6%、89.7%、98.1%,在肠液中消化30 min时的消化率分别为97.6%、98.4%、98.9%,在胃肠液中消化30 min后,酪蛋白几乎完全消化。3种乳相比较,人乳中的蛋白质在胃肠中最易消化,而羊乳中的蛋白质比牛乳更易消化。     

低温微滤技术制备富含β-酪蛋白和乳清蛋白的新型功能性乳蛋白配料

以市售的巴氏杀菌脱脂乳为原料,探究膜孔径、温度、洗滤液和洗滤次数等条件对β-酪蛋白和乳清蛋白分离效果和膜通量的影响,最终制备了富含β-酪蛋白与乳清蛋白的新型功能性乳蛋白配料。研究采用聚丙烯酰胺凝胶电泳和高效液相色谱对蛋白做定性和定量分析。研究表明,在4℃条件下,使用30 nm孔径的陶瓷膜,以水作为洗滤液,可使得β-酪蛋白的分离效果最佳;在最优条件下,脱脂乳经微滤浓缩3倍后,再在相同条件下补水洗滤4次,将膜过滤各阶段所得的透过液混合,可得到β-酪蛋白和乳清蛋白的产率分别为51.7%和99.7%,复合蛋白中β-酪蛋白和乳清蛋白所占比例分别为51.1%和40.0%,而αs-酪蛋白的含量得以大大降低,该功能性复合蛋白可作为一种新型的功能性蛋白配料用于配方乳粉等婴幼儿食品的研制。     

常见热杀菌方式对关中羊乳品质的影响

采用5种常用热杀菌方式处理关中羊乳,即低温长时巴氏杀菌(65 ℃/30 min)、高温短时巴氏杀菌(72 ℃/15 s)、超巴氏杀菌(95 ℃/5 min)、高温高压灭菌(121 ℃/20 min)和超高温瞬时灭菌(137 ℃/7 s),在测定蛋白沉淀率、酒精稳定性、pH、红度值、粘度和脂肪球变化基础上,结合内源荧光光谱和聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分析,探究热杀菌处理对关中羊乳品质的影响。结果表明,高温高压灭菌羊乳蛋白沉淀率最高、酒精稳定性最差、pH明显下降、红度值明显增大,但5种杀菌方式对粘度没有显著影响(p>0.05);羊乳脂肪球经巴氏杀菌和超巴氏杀菌后,表观直径略微增大,而高温高压灭菌和超高温瞬时灭菌,尤其是高温高压灭菌则导致其明显变小;荧光光谱表明,高温高压灭菌羊乳蛋白结构改变最大,内源荧光强度剧烈升高;电泳显示,巴氏杀菌(65 ℃/30 min和72 ℃/15 s)对羊乳酪蛋白和乳清蛋白影响较小,超巴氏杀菌(95 ℃/5 min)乳清蛋白开始变性、聚集或部分降解,高温高压灭菌和超高温瞬时灭菌,尤其是高温高压灭菌则使乳清蛋白明显降解甚至消失,酪蛋白出现聚集和解聚。结果表明,高温高压灭菌和超高温瞬时灭菌,尤其是高温高压灭菌对关中羊乳品质影响较大,超巴氏杀菌影响次之,而巴氏杀菌则对其影响较小。     

低温微滤处理对牛乳组成、胶束结构及凝乳性质的影响

β-酪蛋白具有低温溶出的特性。本文通过低温微滤处理制备了β-酪蛋白脱除率为10、20、30%的牛乳,运用HPLC、场发射扫描电镜、流变仪以及激光共聚焦研究了这些牛乳的蛋白组分、酪蛋白胶束结构及凝乳性质变化。结果表明：脱脂乳与低温微滤处理得到的牛乳样品的脂肪含量,总钙含量及pH值无显著性差异,但总蛋白含量有显著性差异,其中κ-酪蛋白和αs2-酪蛋白浓度无差异,αs1-酪蛋白浓度有显著差异,但低温处理样品间αs1-酪蛋白浓度则无差异,β-酪蛋白及乳清蛋白浓度差异极显著,其浓度随处理时间增加显著减小。脱脂乳与牛乳样品均可形成致密的具有空隙的凝胶结构,且其酸凝乳及酶凝乳所表现的流变学变化趋势相似,但随着β-酪蛋白脱除率升高,表征凝乳块硬度的最大G''逐渐下降,凝胶结构逐渐变疏松,出现的孔隙则更大更多。