干热条件下大豆分离蛋白-壳寡糖美拉德反应及产物表征

对不同质量比的大豆分离蛋白（SPI）与壳寡糖（COS）在干热条件下的美拉德反应及产物性质进行系统性研究,以420 nm和290 nm下的吸光值、游离氨基酸、糠氨酸和5-羟甲基糠醛等的变化来监测美拉德反应的进程,并对美拉德反应产物的Zeta-电位、溶解性、乳化性、热性能、荧光强度等进行表征。结果表明:SPI与COS之间的美拉德反应程度随体系中COS比例的增大而增大;与SPI-COS混合物相比,SPI与COS的美拉德反应产物的Zeta-电位、溶解性、热稳定性均降低,SPI:COS为8:1时Zeta-电位最低达到?33.8 mV;SPI与COS之间的美拉德反应提高了SPI的乳化能力,其中SPI:COS为8:1时乳化活力最强,较SPI-COS混合物提高了509.3%,4:1时乳化稳定性最好,较混合物提高了183.3%。因此,SPI与COS之间的美拉德反应有效的提高了SPI的乳化性能,有望作为一种新型的乳化剂在食品领域广泛应用。     

大豆分离蛋白超声处理对其与木糖美拉德反应及产物乳化能力的影响

将大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）经过超声波预处理不同时间,然后与木糖（xylose,XYL）以质量比4∶1在湿热条件（90?℃、6?h）下发生美拉德反应制备美拉德产物（Maillard reaction products,MRPs）,并以此产物为乳化剂、大豆油为分散相制备乳状液,研究SPI超声处理对其与XYL美拉德反应及所得MRPs乳化能力的影响。结果表明：对SPI进行超声处理可以显著促进其与XYL之间的美拉德反应,并提高相应MRPs的Zeta电位、荧光强度及乳化能力。粒径分析和分层指数分析表明,与天然SPI相比,其经超声处理后再与XYL发生美拉德反应降低了相应MRPs稳定乳液在环境离子强度、加热及pH值发生变化时的聚集程度,但是对乳液的分层情况没有明显的改善作用。     

采用美拉德反应提高黄鲫蛋白抗菌肽的抑菌活性

以黄鲫蛋白抗菌肽(HAHp)为底物,通过美拉德反应提高其抑菌活性.以大肠杆菌为指示菌,在100℃水浴加热条件下,比较 HAHp-葡萄糖、HAHp-蔗糖、HAHp-麦芽糖和 HAHp-乳糖的美拉德反应物抑菌活性;选用葡萄糖为添加糖,测定 HAHp-葡萄糖美拉德反应初始 pH 值、加糖量、加热温度和加热时间对美拉德反应物的抑菌活性影响.结果表明:提高反应初始 pH 值(大于 pH6.0)会降低 HAHp 美拉德产物的抑菌活性,选择葡萄糖适宜加入量,控制加热温度和时间可以提高 HAHp-葡萄糖美拉德反应物对大肠杆菌的抑菌活性     

湿热条件下低聚木糖-乳清分离蛋白的美拉德反应及产物乳化性与流变性研究

本文研究了湿热条件下不同混合质量比(1:1、1:2、1:3、1:4,W/W)对低聚木糖与乳清分离蛋白(WPI)美拉德反应及其产物的乳化性与流变性的影响。UV-Vis吸光度值,pH和粒径大小显著变化表明,该条件下成功制备了WPI和低聚木糖的美拉德反应产物 (MRPs)。数据显示,质量比为1:2的溶液体系美拉德反应程度最高;与未经过美拉德反应的体系相比,MRPs的平均粒径均减小而质量比为1:2的体系平均粒径最大;同时,美拉德反应提高了WPI的乳化活性和乳化稳定性,比例为1:2时MRPs具有最佳的乳化活性(38.63 m2/g)和乳化稳定性(65.23%);流变学测试表明糖基化修饰增强了WPI的凝胶性,比例为1:3时MRPs的储存模量提高最大,G''值高达约97,000 Pa (约WPI的7倍);在相同剪切速率下,MRPs溶液的表观粘度增加,而WPI的添加比例对体系粘度的影响占主导作用。上述研究表明,美拉德反应可改善WPI的乳化特性和凝胶特性。     

干热条件下大豆分离蛋白与核糖的美拉德反应研究

美拉德反应可显著改善大豆分离蛋白(SPI)的功能性质,本文研究了干热条件下SPI与核糖发生美拉德反应的可能性,即将SPI和核糖粉末直接混合后,以290 nm下的吸光度值和色度值L为指标,研究反应温度、混合比例、相对湿度及反应时间对两者美拉德反应的影响,并对美拉德反应产物的热性能和流变学性质进行了表征。结果表明,在干热条件下SPI与核糖极易发生美拉德反应,且最适条件为反应温度80℃、SPI:核糖混合比例1:1(m/m)、相对湿度26.10%和反应时间6 h。DSC分析表明SPI和核糖通过美拉德反应产生了易分解的中间产物,流变学研究则说明生成了大分子产物,使得美拉德反应产物在溶液中的黏度显著增加、弹性特征明显增强。由于干热法与广泛使用的湿热法相比工艺更加简单可行,因此在SPI的改性中具有很强的实际应用价值。     

美拉德反应对玉米蛋白水解物功能特性的影响

研究美拉德反应对玉米蛋白水解物功能特性的影响。玉米蛋白水解物(zein protein hydrolysate,ZPH)和半乳糖(galactose,Gal)按照1∶2质量比在不同p H值条件下进行美拉德反应,通过测定溶解性、起泡性质、表面疏水性、抗氧化能力以及乳化性质的变化趋势,进一步分析美拉德反应对ZPH功能特性的影响。研究结果表明,不同的pH值条件下,美拉德反应产物功能特性受到加热时间的影响。随着pH值的升高,美拉德反应产物的起泡性质、溶解性、抗氧化能力以及乳化性表现出先下降后上升的变化形势,表面疏水性显著降低(P 0.05)。除此之外,与其他两个处理组相比,加热6 h的美拉德反应产物的起泡性、溶解性、抗氧化能力以及乳化性都最高,而表面疏水性最低(P0.05)。     

美拉德反应法改性紫薯蛋白的研究

采用干法美拉德反应对紫薯蛋白进行改性,在蛋白质和乳糖质量比1∶1反应时间30 min、水浴温度60℃、pH为7的反应条件下,美拉德反应产物的热稳定性最好。采用此条件制取改性紫薯蛋白,其EAI比原蛋白质高12.6×10~(–5)m~2/g;改性蛋白泡沫体积比原蛋白增加1.17 mL。改性紫薯蛋白的乳化性、起泡性和稳定性都有一定的改善。     

玉米醇溶蛋白-葡萄糖美拉德反应产物制备姜黄素纳米颗粒

本文研究玉米醇溶蛋白(Zein)和葡萄糖(Glu)在70%乙醇溶液中的美拉德反应,并对其反应产物(Zein/Glu MRP)在反溶剂法制备姜黄素纳米颗粒中的应用进行研究,结果表明,在70%乙醇溶液中,Zein和Glu发生美拉德反应。当以波长290 nm和420 nm处的吸光值为指标时,两者发生反应的最适条件为混合质量比3∶1、溶液pH 13、反应温度90℃、反应时间90 min。在此条件下的美拉德反应主要处于中间阶段,反应体系的pH值由13急剧降至7.85,可溶性蛋白质含量增加24.3%。以在上述最佳条件下制备的Zein/Glu MRP制备姜黄素纳米颗粒,与未改性的玉米醇溶蛋白相比,包埋效率提高22倍,且在乙醇溶液中具有较好的缓释性能;同时,其热稳定性和贮藏稳定性都得到显著提高。这表明:虽然玉米醇溶蛋白不溶于水,但是其在70%乙醇溶液中可与葡萄糖发生美拉德反应,且该反应对于玉米醇溶蛋白的功能性质及用反溶剂法制备的纳米颗粒的性能有显著的提高作用。     

糖的种类对海参蛋白美拉德反应产物性质影响研究

以海参蛋白为研究对象，分别选择葡萄糖、果糖、乳糖、麦芽糖、葡聚糖为糖源，探究糖的种类对海参蛋白美拉德产物性质的影响，并对海参蛋白与糖在不同反应时间和pH条件下所得产物性质进行分析。通过接枝度、溶解性和乳化性的测定，得出接枝度大小依次为葡萄糖、乳糖、麦芽糖、果糖和葡聚糖糖化产物，溶解性整体基本随pH和反应时间的增大呈上升趋势，乳化性随反应时间的延长明显提高。基于傅里叶变换红外光谱和差示热量扫描法对不同种类糖和海参蛋白的美拉德反应产物的进行结构表征，结果表明，海参蛋白在糖化反应后3348 cm-1附近的峰向低波数发生了移动，移动的大小为葡萄糖<果糖<乳糖<麦芽糖<葡聚糖，说明糖化过程中发生了氢键缔合，同时海参蛋白美拉德产物的变性峰温度有所提高，稳定性增强。本研究为海参的高值化利用提供基础数据支撑。     

干热条件下大豆分离蛋白—木糖美拉德反应研究

采用干热条件处理大豆分离蛋白(SPI)和木糖,使两者发生美拉德反应,研究反应温度、混合比例、相对湿度及反应时间对美拉德反应的影响,同时检测美拉德反应产物的热性能和流变学性质。结果表明,在干热条件下SPI与木糖极易发生美拉德反应,且最适条件为反应温度80℃、SPI∶木糖混合比例4∶1、相对湿度26.10%、反应时间5 h,在此条件下所得产物在290 nm处有最大吸光值。示差扫描量热法表明美拉德反应产生了易分解的中间产物,流变学研究则表明SPI和木糖通过美拉德反应形成了大分子产物,使得产物溶液的弹性特征明显增强、粘度明显增加。综上所述,干热条件下的美拉德反应在SPI改性中具有较大的应用潜力。     

糖基化反应对花生分离蛋白乳化性的影响

为通过糖基化提高花生分离蛋白的乳化性,探讨了接枝度、不同还原糖种类、反应温度以及还原糖比例对花生分离蛋白乳化性的影响。结果表明:采用葡萄糖与花生分离蛋白反应所得产物的接枝度较麦芽糖高,即葡萄糖的反应性好于麦芽糖;采用葡萄糖与麦芽糖糖基化后花生分离蛋白的乳化性均得到提高,且葡萄糖所得乳化活性较高,而麦芽糖所得乳化稳定性较高;反应温度高于花生分离蛋白的变性温度(60℃)时,其乳化性反而降低;花生分离蛋白与糖的质量比为1∶2时比1∶1和1∶3更有利于改善蛋白质的乳化性;糖基化改性后,花生分离蛋白的乳化性接近于食品中常用的酪蛋白酸钠。     

超高压条件下大豆分离蛋白美拉德反应及乳化性质

本文研究超高压（High Hydrostatic Pressure,HHP）条件下,不同压力（0.1、100、200、300 MPa）在60 ℃时,对大豆分离蛋白（Soybean Protein Islates,SPI）与果糖（Fructose,Fru）美拉德反应产物的影响。以接枝度及乳化活性为指标,并分析最佳条件下所得产物以及产物乳状液的结构性质。结果表明在压力200 MPa、质量比0.8:1、反应时间24 h、溶液pH 8.0条件下,产物的乳化活性及乳化稳定性均有提升,乳化活性为(85.36±0.04) m2/g,是SPI与Fru混合物的1.71倍,是SPI的2.17倍,乳化稳定性为(27.66±0.03) min,是SPI与Fru混合物的1.15倍,是SPI的1.40倍。凝胶电泳图分析表明糖分子以共价键的形式接入到SPI分子中。圆二色谱图分析得知在200 MPa的条件下改性SPI二级结构发生改变,内源荧光光谱分析表明在200 MPa的压力可以使SPI的空间结构发生改变。粒径、电位和激光共聚焦显微镜微观图均可表明200 MPa的压力对蛋白乳状液稳定性的提升。     

干法糖基化改性提高大豆分离蛋白的乳化性

在干热条件下,大豆分离蛋白与葡聚糖两种大分子通过Maillard反应进行共价键合,以共价物的乳化活性为指标,确定影响糖基化蛋白乳化活性的因素依次为:反应温度＞反应时间＞pH＞底物配比,最佳工艺条件为:反应温度70℃,反应时间24 h,糖-蛋白(2:1),pH 8.0.以共价物的乳化稳定性为指标,确定了影响糖基化蛋白乳化稳定性的因素依次为:底物配比＞反应时间＞反应温度＞pH.最佳工艺条件为:糖-蛋白(3:1),反应时间24 h,反应温度70℃,pH8.0.通过聚丙烯酰胺凝胶电泳验证了大豆分离蛋白与葡聚糖发生了接枝反应.     

米渣谷蛋白-卡拉胶糖基化改性及功能性质

采用干法美拉德反应,对米渣谷蛋白进行糖基化改性,考察谷蛋白-卡拉胶的质量比和反应时间对接枝反应进程和接枝产物功能性质的影响,并对最佳工艺共价接枝产物的溶解性、乳化性和乳化稳定性进行研究。结果表明：在谷蛋白-卡拉胶的质量比1:2、相对湿度79%、温度60℃条件下,反应24h,产物接枝度达到28.84%;相比谷蛋白,接枝产物溶解性、乳化性和乳化稳定性分别提高了2.04、4.84倍和0.63倍。经糖基化改性后的米渣谷蛋白表面疏水性显著降低,功能性质在广泛pH值范围内也得到显著改善。     

葡聚糖接枝对大豆蛋白功能特性及结构的影响

采用干热糖基化对大豆分离蛋白进行改性,研究其功能特质及结构特性。以葡聚糖和大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)为原料,考察底物质量比和反应时间两个因素。结果表明:蛋白质与糖质量比2∶1,反应温度60℃时,产物接枝比较高,褐变程度中等;与SPI相比,糖基化之后大豆蛋白的溶解度提高了72.72%,乳化活性(emulsifying activity,EAI)和乳化稳定性(emulsion stability,ESI)分别提高了117.53%和134.20%。十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)表明SPI与葡聚糖发生了糖基化反应;傅里叶红外光谱(Fourier transform infrared spectroscopy,FT-IR)和荧光光谱分析表明,糖链的引入导致了大豆蛋白空间结构的变化;模拟体外消化特性结果表明,葡聚糖糖基化修饰对SPI体外消化性的改善效果不明显。     

湿法糖基化改性对大豆分离蛋白功能性质的影响

大豆分离蛋白与葡萄糖按质量比4∶1溶解在重蒸水中配制成蛋白质质量浓度为8 g/100 mL的混合液,分别在70、80、90 ℃条件下反应0、1、2、3、4、5、6 h,得到不同反应温度和时间的糖基化产物。通过测定各糖基化产物的pH值、溶解性、乳化性和凝胶性质,研究糖基化对大豆分离蛋白功能性质的影响。结果表明：随着加热时间的延长,不同温度反应体系的颜色加深,pH值逐渐降低,溶解性、乳化活性和乳化稳定性显著提高,凝胶的弹性和硬度呈先上升后下降的趋势。其中90 ℃反应体系糖基化大豆分离蛋白的功能性质提高最为明显,从0 h到6 h,溶解性和乳化活性分别从17.37%、0.168提高到了38.7%、0.574,且效果显著（P＜0.05）;加热4 h制得的糖基化样品的乳化稳定性最强,其乳化稳定性为39.6;并且糖基化样品凝胶的硬度和弹性在反应3 h时最大,其硬度和弹性分别为81.3g和0.936。因此,糖基化修饰可有效提高大豆分离蛋白的功能性质。     

Optimization of Maillard reaction products from casein-glucose using response surface methodology

Response surface methodology (RSM) was applied to optimize the processing parameters of casein-glucose Maillard reaction for improving the emulsifying ability and antioxidant activity. The effect of heating time, temperature and initial pH on Maillard reaction products (MRPs) was evaluated. Emulsifying ability and reducing power were taken as response values. An increase of temperature in range and initial pH were associated with an enhanced emulsifying ability and reducing power of the MRPs. Substrate concentration 20%, casein-glucose ratio 1:2, heating time 132.7 min, temperature 100.2 °C and initial pH 12.0 were optimum conditions for the improved emulsifying ability and antioxidant activity of the MRPs. The predicated results for optimum reaction conditions coincided well with experiments values.     

Comparative studies on the physicochemical properties of soy protein isolate-maltodextrin and soy protein isolate-gum acacia conjugate prepared through Maillard reaction

Dry-heated Maillard reaction was applied in the preparation of protein–polysaccharide conjugates. Reaction mixtures containing soy protein isolate (SPI) and maltodextrin (1:1 weight ratio) were dry-heated at 60 °C and 79% relative humidity for three days. The mixtures of SPI and gum acacia (GA) were dry-heated at the same condition for one week. The conjugate of SPI–MD showed lower levels of free amino groups and higher degree of graft, which indicated that reaction between SPI and MD developed much faster than reaction between SPI and GA. The solubility of SPI at isoelectric point was improved remarkably after grafting with MD or GA. The grafted SPI showed significantly higher levels of emulsifying properties than SPI and the emulsifying properties of SPI–GA conjugate were much better than SPI–MD. Decreases of lysine and arginine contents after the graft reaction indicated that these two amino acid residues attended the covalent linkage between SPI and MD or GA. The graft reaction reduced surface hydrophobicity and fluorescence emission maximum value because of a shielding effect of the polysaccharide chain bound to proteins. The results of secondary structure suggested that grafted SPI had decreased the levels of α-helix, β-sheet and β-turn and increased unordered coils level.