甘油和山梨醇复合增塑剂对大豆蛋白塑料性能的影响

研究了甘油和山梨醇复合增塑剂对大豆蛋白塑料性能的影响，将甘油与山梨醇以不同比例添加到大豆蛋白中，经压制成型制成了大豆蛋白塑料。结果表明，采用复合增塑剂制得的大豆蛋白塑料其拉伸强度，杨氏模量均增加。采用复合增塑剂增塑时，大豆蛋白塑料存在两个玻璃化温度。除甘油和山梨醇比率为6：4外，其它比例复合增塑剂所增塑塑料的两个玻璃化温度之差均低于纯甘油增塑的蛋白塑料。复合增塑剂增塑塑料的吸水率增加。     

大豆蛋白选择性酶解液的超滤研究

对大豆蛋白进行选择性酶解改性和超滤,得到改性大豆蛋白.脱脂豆粕经过碱提得到可溶性蛋白溶液,粗蛋白液经过选择性水解、超滤,截留液冷冻干燥得到改性大豆蛋白.研究了大豆蛋白的选择性水解和超滤时膜的操作性能.产物经SDS-PAGE分析,表明其成分主要是glycinin的酸性和碱性亚基.蛋白质回收率在80%以上,产品的蛋白质含量大于70%.     

利用Maillard反应制备大豆蛋白-葡聚糖共价复合物

研究了大豆酸沉蛋白和葡聚糖共价键合制备反应及其产物乳化性能的变化．在干热条件下，两种大分子通过Maillard反应进行共价键合并通过聚丙烯酰胺凝胶电泳验证了大分子复合物的存在．结果表明：产物具有比大豆酸沉蛋白更高的对油／水乳状液的乳化能力，复合物在pH3．0和pH10．0时均能保持较好的乳化活性，并且在高温、高盐条件下乳化活性变化很小.     

琥珀酰化脱脂豆粕流变性质研究

本文对琥珀酰化脱脂豆粕的流变性质进行了研究.结果表明:琥珀酰化脱脂豆粕溶液的粘度随着酰化程度的增加先增大后减小,均呈现出剪切稀化现象,较未改性脱脂豆粕溶液的粘度均降低.随着琥珀酰化试剂用量的增加,其储能模量(G')和损耗模量(G")的线性范围有所增大;改性脱脂豆粕有着类似的物理凝胶性质.     

大麻蛋白的营养评价

本文以脱脂大麻籽粉为原料,采用碱溶酸沉法提取大麻分离蛋白(HPI)及其11S组分(HPI-11S)、7S组分(HPI-7S),对其进行氨基酸组成分析,并应用胃蛋白酶-胰蛋白酶体外消化模拟实验评价大麻蛋白的营养价值,结果表明:与大豆分离蛋白相比,大麻蛋白富含人体所需的必需氨基酸,消化性能更优,属优质蛋白质.     

大豆酶解产物复合含氮糖浆用于啤酒发酵的研究

本文主要对大豆蛋白水解产物用于部分替代麦汁进行啤酒发酵的可行性进行了实验研究,并对发酵液的理化指标进行了检测分析.实验证明酵母在添加了大豆蛋白酶解液中的发酵液里可以正常发酵,所得啤酒各项指标均符合国家标准.     

谷氨酰胺转移酶处理对大豆分离蛋白、酪蛋白酸钠和明胶可食膜特性的影响

研究了谷氨酰胺转移酶(TGase)对大豆分离蛋白(SPI1和SPI2)、酪蛋白酸钠(NaCN1和NaCN2)及明胶(G1和G2)3类蛋白质成膜特性的影响。研究表明在成膜溶液中加入TGase(8U/g蛋白),可以使SPI、NaCN和明胶等3类蛋白质膜的抗拉强度和表面疏水性有不同程度的改善,其中抗拉强度增加的辐度为13.1%(P≤0.05),而表面疏水性增加的辐度为2%～216%(P≤0.05);明显降低了膜的水分含量、总可溶性物量及透光率。对于断裂伸长率,TGase的处理使G1膜、NaCN2膜、G2膜、NaCN1膜和SPI2膜分别增加16.3%、16.8%、43.0%、72.6%和440.5%,而使SPI1膜降低7.5%。SDS-PAGE电泳分析表明TGase使这3类蛋白质均产生了共价交联。     

大豆分离蛋白制备过程中热处理及干燥方式对其热聚集行为和凝胶性能的影响

该研究以低温脱脂豆粕为原料,采用“碱溶酸沉”法收集大豆蛋白沉淀,对其进行分散、热处理和喷雾干燥或冷冻干燥制备获得大豆分离蛋白（SPI）。通过观察该产品的热聚集行为及其所成热致凝胶机械性能,考察热处理和干燥方式对所得产品凝胶性能的影响。结果表明,热处理使制得大豆分离蛋白多以聚集体的形式存在,导致其溶解性（pH值7.0）分别从79.9%和69.8%下降至35.2%和42.0%。相对于经过热处理制得的大豆分离蛋白,未经过热处理制得的大豆分离蛋白其差示扫描量热仪分析图存在78℃和98℃吸热峰;其分散液再次经历热处理后,分散液中蛋白的体积分数约从30%下降至20%,展现出进一步聚集并形成有序结构的趋势;对于质量分数为16%的喷雾干燥大豆分离蛋白（SD-SPI）和冷冻干燥大豆分离蛋白（FD-SPI）样品分散液所制备的凝胶,其断裂应力分别为10.80 kPa和12.50 kPa,显著高于对应HSD-SPI（经热处理）凝胶的3.69 kPa和HFD-SPI（经热处理）的4.36 kPa,但后两者硬度高于前两者。另一方面,干燥方式没有对所得大豆分离蛋白的凝胶性质产生显著的影响。可见,大豆分离蛋白制备过程...     

蛋白酶对大豆分离蛋白的降解模式研究

采用十二烷基酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）方法，分析了几种商品蛋白酶（包括枯草杆菌蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、木瓜蛋白酶和细菌碱性蛋白酶）对大豆分离蛋白（SPI）的降解模式。结果表明，大豆球蛋白酸性亚基的Ax多肽链最容易被水解，所有的酶对其均有作用，而碱性亚基和大豆伴球蛋白的B亚基最难被水解。木瓜蛋白酶对大豆分离蛋白的水解最迅速、彻底，由于大豆蛋白中含有胰蛋白酶抑制因子，胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶对大豆蛋白水解能力较差。     

枯草杆菌蛋白酶对大豆胰蛋白酶抑制剂的水解钝化研究

研究了枯草杆菌蛋白酶(Subtilisin)对大豆胰蛋白酶抑制剂(STI)酶解活性的影响。实验在50℃,pH7.5条件下反应1h,并以BAPNA为底物,采用改进的方法测定枯草杆菌蛋白酶对大豆胰蛋白酶抑制剂的水解钝化程度,用SDS-PAGE方法和分子排阻色谱法研究其蛋白酶钝化敏感性。结果证明,枯草杆菌蛋白酶可以水解大部分的抑制剂,并通过SDS-PAGE进一步证实了比色法得出的结论。而由分子排阻色谱图可以分析得出抑制剂经枯草杆菌蛋白酶酶解后,活性降低。分析认为,可能是由于抑制剂中二硫键被打断使得其结构发生改变,同时生成大量复杂的小分子多肽物质。因此,可以推断大豆胰蛋白酶抑制剂的稳定性与二硫键的存在有关。