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本研究以花生脱脂粉为原料,采用低温冷沉法分离制备了花生蛋白富集组分,花生蛋白富集组分与麦芽糊精以1:1混合,在60℃湿度79%的干热条件下,花生球蛋白富集组分反应1~7 d,伴花生球蛋白富集组分反应8~24 h,运用SDS-PAGE电泳表征了花生蛋白富集组分与多糖接枝反应进行的情况,采用热特性与荧光光谱等手段表征了花生分离蛋白与多糖的接枝反应产物结构特性的变化。SDS-PAGE分析表明花生球/伴球蛋白富集组分已经在干热条件下与麦芽糊精发生交联反应生成大分子的接枝产物,伴花生球蛋白相比花生球蛋白富集组分更易与麦芽糊精发生美拉德反应。花生蛋白富集组分与麦芽糊精的混合或者接枝反应显著地改善了蛋白组分的热稳定性。花生蛋白富集组分随着糖接枝反应程度的加深其空间结构先变得松散,而后又再次变得更加紧凑。 相似文献
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为探究风味花生粉储藏过程中挥发性成分对感官品质的影响,本文应用感官评价和仪器分析研究风味花生粉储藏过程中风味物质的变化及其对风味消褪的影响。首先通过气相色谱-嗅闻联用技术(GC-O)和气味贡献值(OAV)确定氧化变质的花生粉的风味活性物质,而后应用PLSR分析建立了风味活性物质与感官质量之间的相关性模型,找出了各个感官指标和具体的风味活性物质的显著相关性,掌握了风味花生粉的氧化规律。结果表明,21种风味活性物质中乙酸含量与各个感官质量评分、过氧化值(PV)、储藏时间均显著相关,壬醛含量与各个感官质量评分、过氧化值和储藏时间相关性均不显著;乙酸乙酯和香芹烯等与烤香味、甜香味正相关的物质在储藏过程中变化不显著;油脂氧化产生的醛、酮和酸等挥发性物质是焙烤花生独特风味的主要成分,储藏过程中氧化程度加剧是引起风味花生粉风味品质劣变的主要原因。 相似文献
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本文研究了花生球蛋白与葡聚糖能够在一定控温控湿的条件下进行干热反应,生成美拉德反应的多糖接枝产物。通过荧光光谱、圆二色谱、差示扫描量热法和紫外分光光度法等先进的检测分析手段对美拉德反应对接枝产物结构特性的影响进行表征,同时也阐述了接枝产物的结构变化与其功能特性改变之间的构效机理。研究结果表明花生球蛋白酸性亚基比碱性亚基更易与葡聚糖发生接枝反应。对花生球蛋白的预加热处理不能提高其与葡聚糖的反应速度。花生球蛋白与热处理花生球蛋白在与多糖接枝反应过程中,其三级结构皆变得更加紧凑,限制了蛋白与多糖的接枝反应速度与反应程度。未经热预处理的花生球蛋白与多糖的接枝产物具有很高的溶解性和乳化活性,在干热反应第14 d其溶解性和乳化活性指数达到实验条件下的最高值,分别为95%和149 m2/g。 相似文献
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微射流均质改善热压榨花生粕分离蛋白乳化特性的研究 总被引:2,自引:0,他引:2
以热压榨花生粕中提取的花生分离蛋白为原料,采用微射流高压均质进行改性处理,以乳化活性、乳化稳定性、粒度分布和离心乳析率为评价指标,系统研究了不同微射流均质压力对花生分离蛋白乳化特性的影响,并初步探讨了乳状液微观聚集状态和花生分离蛋白宏观乳化特性的相互关系.结果表明:随着均质压力增大,乳化活性和乳化稳定性均呈现先增大后减小趋势;乳化活性和乳化稳定性增大,相应乳状液粒径变小,离心乳析率下降;120MPa是改善花生分离蛋白乳化特性的优选条件.显微镜观察发现,宏观乳化特性改善时,体系微观聚集体减少,120MPa改性的花生分离蛋白制备的乳状液没有发生明显聚集. 相似文献
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本文以低温脱脂花生粉为原料,采用冷沉法分离制备了花生球蛋白和伴球蛋白富集组分,并研究了两种组分的物化和功能特性。通过冷沉法所制备花生球/伴球蛋白富集组分的蛋白含量分别为91.27%和84.87%,蛋白的纯度分别为93.1%和71.4%。研究结果表明,该法制备的花生球蛋白富集组分相比伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白,具有更低的热变性程度和更高的热稳定性。而伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白相比花生球蛋白富集组分具有更加松散的三级构象和更高的表面疏水性。花生球蛋白富集组分展示了更高的溶解性(pH 6.0处除外)。乳化活性和稳定性按从高到低的排序为花生球蛋白富集组分、伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白。伴花生球蛋白富集组分的溶解性在pH值3.0~6.0的范围内变化最为敏感并表现出在中性条件下最佳的凝胶特性。 相似文献
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本文对花生球蛋白与伴球蛋白的结构和功能特性进行了分析和比较。结果表明,花生球蛋白在等电点附近(pH4.5~6.0)比伴球蛋白具有更高的溶解性,而在偏离等电点时其溶解性低于伴球蛋白,伴球蛋白的乳化活性指数(70~180 m2/g)和起泡能力(36~57%)显著高于花生球蛋白的乳化活性指数(60~130 m2/g)和起泡能力(19~33%)(P<0.05),伴球蛋白所形成热凝胶的弹性模量值(G’)约为花生球蛋白的5倍。花生球蛋白的变性温度Td(104.84℃)及焓变值ΔH(13.78 J/g)显著高于伴球蛋白的变性温度(89.47℃)与焓变值(8.11J/g)(P<0.05);花生球蛋白分子表面的巯基(SH)较少,大部分巯基包裹于球蛋白分子内部,而伴球蛋白中大部分巯基暴露于分子的表面。荧光光谱分析表明,伴球蛋白比花生球蛋白具有更疏松的三级结构和更高的界面活性。 相似文献
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