单宁酸对丝素蛋白二级结构的影响作用研究

蛋白质的二级结构是其发挥生物功能的重要基础结构,因此本文通过单宁酸和丝素蛋白反应,研究不同摩尔浓度的单宁酸对丝素蛋白二级结构的影响。使用紫外-可见光吸收光谱(UV-Vis)、荧光发射光谱(FL)和傅里叶红外吸收光谱(FTIR)等表征技术对单宁酸与丝素蛋白的反应产物进行测试,结果表明单宁酸可以影响丝素蛋白的二级构象,并呈现一定的变化趋势。单宁酸摩尔浓度逐渐增加到20μmol/L时,α螺旋和无规卷曲结构逐渐增多,β折叠结构逐渐减少。单宁酸摩尔浓度继续上升,α螺旋和无规卷曲结构逐渐减少,β折叠结构逐渐增多。     

SPI挂面特性与其蛋白质结构特征的相关性

采用质构分析、核磁共振及傅里叶红外光谱技术研究了不同添加量SPI对挂面的烹调性质、质地特性、水分状态及蛋白质结构特征参数的影响,结果表明:大豆分离蛋白显著影响挂面的烹调性质以及质地性质;添加大豆分离蛋白的挂面的T21增加,T22减小;随大豆分离蛋白含量的增加,挂面中巯基含量波动上升(10.53~14.22μmol/L),二硫键含量整体波动降低(12.26~6.56μmol/L);酰胺I谱带(1700 cm-1~1600 cm-1)中蛋白质二级结构经过去卷积,二阶导数拟合,出现β-折叠片层,延伸及分子内耦合,β-折叠、α-螺旋、β-转角、β-折叠片层、反向平行五个特征峰,且随着SPI添加量增加,蛋白质二级结构的百分含量变化差异显著;SPI挂面的弯曲距离与蛋白质二级结构中β-折叠片层,延伸及分子内耦合和β-折叠结构含量呈极显著正相关,与α-螺旋、β转角以及反向平行结构含量呈极显著负相关。     

SPI挂面特性与其蛋白质结构特征的相关性

采用质构分析、核磁共振及傅里叶红外光谱技术研究了不同添加量SPI对挂面的烹调性质、质地特性、水分状态及蛋白质结构特征参数的影响,结果表明：大豆分离蛋白显著影响挂面的烹调性质以及质地性质;添加大豆分离蛋白的挂面的T21增加,T22减小;随大豆分离蛋白含量的增加,挂面中巯基含量波动上升（10.53~14.22 μmol/L）,二硫键含量整体波动降低（12.26~6.56 μmol/L）;酰胺I谱带（1700 cm-1~1600 cm-1）中蛋白质二级结构经过去卷积,二阶导数拟合,出现β-折叠片层,延伸及分子内耦合,β-折叠、α-螺旋、β-转角、β-折叠片层、反向平行五个特征峰,且随着SPI添加量增加,蛋白质二级结构的百分含量变化差异显著;SPI挂面的弯曲距离与蛋白质二级结构中β-折叠片层,延伸及分子内耦合和β-折叠结构含量呈极显著正相关,与α-螺旋、β转角以及反向平行结构含量呈极显著负相关。     

热处理对大豆11S球蛋白溶解性和二级结构的影响

采用差示扫描量热仪、Lowry法以及傅里叶变换红外光谱法分别对大豆11S球蛋白的热性质、溶解性和二级结构进行测定与分析,研究热处理对11S球蛋白溶解性和二级结构的影响。热处理能够使大豆11S球蛋白Td和ΔH降低,导致蛋白质发生部分或完全变性。80?℃热处理使大豆11S球蛋白的溶解性降低,这可能由于热处理改变了蛋白质的空间结构和表面电荷所致,此时蛋白质的α-螺旋结构逐渐转变为β-折叠和无规卷曲结构。而90?℃和100?℃热处理一定时间后,蛋白质溶解性又稍有升高,这可能是形成可溶性聚集体造成的。此时蛋白质的α-螺旋和β-折叠结构向β-转角和无规卷曲结构转变,表明β-转角和无规卷曲结构对热聚集体的形成具有重要作用。此外,蛋白质变性和氢键断裂是导致二级结构相互转变的重要因素。     

乙醇后处理对桑蚕丝素蛋白膜结构的影响

乙醇被广泛地应用于丝素蛋白材料的后处理,以诱导丝素蛋白二级结构的转变,改善丝素蛋白材料的稳定性。文章采用不同浓度的乙醇分别处理桑蚕丝素蛋白膜,利用傅里叶变换红外光谱（FTIR）、X射线衍射（XRD）以及热失重分析等手段,研究了不同浓度乙醇对桑蚕丝素蛋白膜二级结构的影响。结果表明,低浓度乙醇有利于桑蚕丝素蛋白膜向β-折叠结构转变,随着乙醇浓度的增加,桑蚕丝素蛋白膜中β-转角结构的含量逐渐提高,乙醇处理对桑蚕丝素蛋白膜的结晶结构影响并不明显。     

偏高水分优质稻在储藏期间蛋白质二级结构与质构特性变化关系研究

摘 要 以偏高水分（13.8%）“甬优15”优质稻为原料,在15、20、25℃的条件进行270d的储藏,研究蛋白质二级结构对质构特性等的影响。结果显示：随着储藏时间的延长,蛋白质二级结构中的α-螺旋含量下降不显著、β-折叠含量下降显著、β-转角和无规卷曲的含量显著上升;脂肪酸值与蛋白质二级结构中的β-转角、无规卷曲呈极显著正相关（p＜0.01）,与α-螺旋、β-折叠呈显著负相关（p＜0.05）;硬度与β-折叠呈极显著负相关（p＜0.01）,与β-转角呈极显著正相关（p＜0.01）。这表明储藏过程中,随着蛋白质二级结构中β-转角和无规卷曲的含量升高,稻谷储藏品质降低,米饭质构特性下降。     

不同热处理条件下大豆分离蛋白的红外光谱分析

本文研究不同温度、时间热处理下不同浓度大豆分离蛋白的热稳定性及红外光谱,探讨蛋白质二级结构的变化规律,结果表明:样品浓度的差异对变性温度(T_D)和变性焓变(ΔH)的影响不明显,未经加热处理的大豆分离蛋白中7S和11S球蛋白变性温度分别为74.2℃和93.7℃。相比于未处理的蛋白质样品,热处理使α-螺旋结构增多,β-折叠结构减少。80℃热处理下,α-螺旋结构及β-转角结构均呈现先增加后减少的变化趋势,而β-折叠结构含量则先减少后增加。在2%蛋白浓度、90℃热处理条件下,随着处理时间的增长,α-螺旋结构及β-折叠结构呈现出先增加后降低的变化趋势,而无规卷曲结构则呈现相反的变化趋势。无论何种蛋白浓度下,11S球蛋白在90℃热处理45 min时的变性增大了无规卷曲结构含量,同时降低了β-转角结构及β-折叠结构组分含量。     

高压脉冲电场对大肠杆菌胞内蛋白的影响

通过聚丙烯酰胺凝胶电泳和傅里叶变换红外光谱研究了高压脉冲电场(PEF)处理对大肠杆菌(E.coli)胞内蛋白的影响,并应用去卷积和曲线拟合等数学方法和圆二(CD)色谱进一步分析PEF处理前后蛋白二级结构中α-螺旋、β-转角、β-折叠和无规卷曲相对含量的变化。结果表明,经过PEF(30 kV/cm,400μs)处理后,在分离胶的顶端出现了蛋白质的聚集。蛋白二级结构中β-折叠相当含量从45.40%降至21.50%,β-转角相对含量从23.8%降至8.81%,而无规卷曲结构从0.13%升至36.95%,α-螺旋结构没有明显的变化。     

霉变和辐照对大豆蛋白质理化性质和结构的影响

以新鲜大豆为原料制备了不同霉变程度的大豆,利用60Co-γ射线对大豆进行了辐照处理,采用胃蛋白酶体外消化率、氨基酸组分测定、SDS-PAGE电泳和傅里叶红外变换光谱(FT-IR)研究了霉变和辐照对大豆中蛋白质体外消化率以及蛋白质组成和结构的影响。研究表明:大豆培养30 d后,霉变导致大豆胃蛋白酶消化率降低23.74%,氨基酸总量减少2.07%,大豆蛋白质二级结构中的β-转角和无规卷曲分别增加了2.67%和4.17%,而α-螺旋和β-折叠相应减少3.62%和3.21%。在所考察的剂量范围内(10~30 k Gy),辐照对新鲜大豆的胃蛋白酶体外消化率、氨基酸组成、蛋白质亚基组成没有显著影响(P0.05),但对蛋白质二级结构中的α-螺旋与β-折叠具有显著影响(P0.05)。霉变大豆经过γ射线辐照处理后,氨基酸总量降低,蛋白质二级结构中的α-螺旋与β-折叠减少,无规则卷曲增加。     

冻藏时间对麦谷蛋白和麦醇溶蛋白二级结构及面团性能的影响研究

分别对小麦醇溶蛋白和麦谷蛋白在-18℃下冻藏0~28d后其巯基和二硫键含量以及二级结构的变化情况进行研究,并分析了变化可能的内在机理;进一步探讨了冻藏导致的面团质构变化与两种面筋蛋白结构变化的对应关系。结果表明:冻藏处理使麦醇溶蛋白和麦谷蛋白中巯基含量增加、二硫键含量减少,α-螺旋和β-转角结构含量下降,β-折叠结构含量升高;其中,冻藏处理对麦谷蛋白二级结构的影响程度要明显大于麦醇溶蛋白。质构研究结果表明:两种蛋白质中二硫键、α-螺旋和β-转角结构含量的减少,对冻藏后面团粘性、弹性、硬度的降低有着重要影响。     

亚硫酸钠预处理对小麦面筋蛋白结构的影响

小麦面筋蛋白用食品级亚硫酸钠还原后,其游离巯基、二硫键以及总巯基的数量发生了变化,进而导致蛋白质微观、三级结构、粒径和二级结构的改变。研究结果表明,随着亚硫酸钠添加量的增加,面筋蛋白中巯基含量升高,二硫键含量降低,而总巯基含量变化不大;面筋碎片增多,表面网络结构更松散并产生大量空洞,其三级结构遭到破坏;经粒度仪分析后,相比未经亚硫酸钠处理的面筋蛋白,处理后的各个样品的d3,2和d4,3均减小,比表面积值均变大;而二级结构中的β-转角呈显著下降趋势,分子间β-折叠、反向平行β-折叠、β-折叠和α-螺旋的变化无明显规律。     

紫花芸豆清蛋白结构表征及pH对其二级结构的影响

采用圆二色谱、傅里叶变换红外光谱等仪器,从蛋白质的二级结构角度分析紫花芸豆清蛋白的结构特点,测定结果表明:其氨基酸组成中除蛋氨酸含量较低外其他氨基酸均高于FAO推荐模式;清蛋白有一条明显的亚基谱带,分子量主要集中在42.0ku;圆二色谱及红外光谱分析显示,随着p H的升高,清蛋白的二级结构发生由β-折叠结构向α-螺旋结构转变,表明蛋白质的表面疏水性与α-螺旋含量呈负相关趋势。     

pH 值对大豆分离蛋白构象及表面疏水性的影响

采用Lowery法、ANS荧光探针法、圆二色光谱、荧光光谱方法分别对不同pH值大豆分离蛋白溶解度、表面疏水性、蛋白质二级、三级结构进行分析。结果表明：随着pH值的升高,大豆分离蛋白的二级结构发生由β-折叠结构向α-螺旋结构的转变,其Trp残基所处微环境极性增强。大豆分离蛋白表面疏水性与溶解度呈负相关关系,同时大豆分离蛋白表面疏水性也与α-螺旋结构含量呈负相关关系。     

超高压均质处理的米糠膳食纤维粉对面筋蛋白结构的影响

利用红外光谱法（FTIR）测定了超高压均质处理的米糠膳食纤维粉添加量分别为0%,5.0%,10.0%, 15.0%,20.0%时面筋蛋白结构的变化。结果表明：添加米糠膳食纤维粉的面筋蛋白二级结构仍以α-螺旋和β-折叠为主。随着米糠膳食纤维粉添加量的增加,α-螺旋结构含量显著降低（P<0.05）,β-转角和无规则卷曲含量的减少量与β-折叠含量增加量的变化趋势均为先减少而后增加,即呈现出β-转角和无规则卷曲转变为β-折叠的趋势。当米糠膳食纤维粉添加量大于15.0%时,面筋蛋白二级结构中α-螺旋含量锐减,维持面筋蛋白空间构象的氢键被破坏,蛋白质螺旋结构受损,维持面筋蛋白空间稳定的平衡被打破,面筋蛋白结构变得松散。结论：米糠膳食纤维粉添加量控制在15%内,面制品在兼具保健功能的同时可获得良好的加工特性。超高压均质处理利于米糠膳食纤维的微粒化,可提高米糠高值化的综合利用率。     

冷冻温度对非发酵面团蛋白质结构及面团特性的影响

冷冻温度影响冷冻面团的质量。通过研究不同冷冻温度对非发酵面团中蛋白质结构、面团特性的影响,为冷冻非发酵面团产品冷冻工艺优化提供借鉴。结果表明,随着冷冻温度的降低,面团中聚合体蛋白、谷蛋白大聚体含量增加,游离巯基含量下降,蛋白解聚程度降低;与未冷冻面团相比,-20℃冷冻的面团中α-螺旋、β-转角结构显著下降,β-折叠结构显著上升,-30℃、-40℃冷冻的面团中α-螺旋、β-折叠结构无显著性变化;冷冻后,面团硬度、回复性、黏附性上升,弹性、内聚性下降;-20℃冷冻后面团的硬度最大,弹性、内聚性最低。冷冻面团中蛋白质结构与质构特性具有显著的相关性。降低冷冻温度,可以降低非发酵面团中聚合体蛋白的解聚程度,对蛋白二级结构和面团质构特性的稳定具有积极作用。     

碳酸钙-丝素粉体材料结构性能的探究

制备了不同质量分数的碳酸钙-丝素粉体材料,利用差热分析(DTA)、傅里叶红外光谱(FTIR)、X射线衍射(XRD)、扫描电镜(SEM)测试技术,探究了不同质量分数对粉体中丝素蛋白凝聚态结构和碳酸钙晶型的影响。结果表明:碳酸钙对丝素蛋白凝聚态结构的影响显著,当碳酸钙质量分数过大时,丝素蛋白的β-折叠成分会减少;同时研究发现,控制丝素蛋白的质量分数可以获得粒径较小、分散性能良好的立方形或球形碳酸钙。     

丝素蛋白及其复合材料在医药领域的应用进展

丝素蛋白取材广泛，由α-螺旋与β-折叠构成3种晶型结构，具有良好的机械性能与低毒性，物化可塑性与生物相容性强，其复合材料可应用于医用辅料、药物传输、组织工程、传感材料等领域。综述了丝素蛋白及其复合材料在医用敷料、组织工程、药物传递等领域的应用进展，分析了丝素蛋白可用作药物包衣、微球、成膜、纳米纤维、支架等医用载体并可应用于人体组织工程修复与控制药物传递释放等领域。认为:丝素蛋白及其复合材料在医药领域有着广阔的应用前景。     

改性大豆蛋白二级结构变化对其粘接强度的影响

采用不同浓度的尿素（1、3、5、8mol／L）对大豆分离蛋白进行改性,使其二级结构发生变化。测定了大豆蛋白α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲含量,并对二级结构含量与尿素改性大豆蛋白对木材粘接强度的关系进行了研究。结果表明,SPI对木材的粘接特性影响是十分复杂的,并不能简单地用蛋白质二级结构的含量多少来表示,同时改性SPI的抗水性也很难用其二级结构的含量来解释。因此,关于改性大豆蛋白对木材的粘接性能及其抗水性机理需要深入研究。     

发酵时间对馒头品质及面筋蛋白结构的影响

利用体积仪、质构仪和傅里叶变换红外光谱分别测定馒头比容、质构特性与面筋蛋白二级结构,探究发酵时间对馒头品质及面筋蛋白结构的影响。结果表明：馒头中醇溶蛋白与麦谷蛋白中β-折叠含量均为最高。随着发酵时间的不断延长,醇溶蛋白中β-折叠、α-螺旋相对含量无显著性变化,无规则卷曲逐渐减少,而β-转角则逐渐增加;羟基吸收带逐渐增强,醇溶蛋白的水合作用增强。麦谷蛋白中α-螺旋与无规则卷曲相对含量变化不大,β-折叠相对含量先上升后下降,而β-转角相对含量则是先下降后上升;羟基带强度逐渐减弱;当发酵时间延长到80?min时,麦谷蛋白红外光谱位于1?082?cm－1与1?155?cm－1处的峰消失,可能是蛋白质环状结构的C—C振动减弱。     

桑/柞蚕丝不同溶解体系再生丝素蛋白性能研究

通过对凝胶时间、蛋白质分子质量测试、氨基酸分析、FT-IR等方法的分析,研究了不同溶解体系下制备的再生桑蚕丝素、柞蚕丝素蛋白溶液稳定性差异和再生丝素膜组分、结构的变化。结果表明:桑蚕丝素的溶解以CaCl_2-H_2OC_2H_5OH体系为佳,Ca(NO_3)_2-4H_2O体系则更有利于对柞蚕丝素的溶解;丝素蛋白不同溶解体系下制备的丝素溶液分子量大小与稳定性成反比关系;在制备的再生丝素中桑蚕蛋白膜以非极性小侧基氨基酸为主;柞蚕蛋白膜以极性和非极性混合侧基氨基酸为主;再生桑蚕丝素蛋白分子构象为无规卷曲和β-折叠,并有由前向后的结构转化,再生柞蚕丝素蛋白以无规卷曲、α-螺旋和β-折叠的共存结构为主,并有按前序的结构转化。