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改性对玉米蛋白质功能性质和结构的影响(Ⅰ)酶解 总被引:4,自引:0,他引:4
蛋白质的食品功能性质主要由其结构决定,改性是改善或加强某些食物蛋白的功能性质的有效方法。通过Asl.398桔草杆菌中性蛋白酶对玉米蛋白南的水解改性发现,Asl.398蛋白酶对玉米蛋白质的最大水解工为29.47%,随水解度的增大,水解物的表面疏水性先增大后减少,分子柔性不断增大,溶液粘度不断降低,这表明水解使玉米蛋白结构发生了明显变化。而随着水解度的增大,玉米蛋白南的水溶性大幅度提升,水解度为3.0 相似文献
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改性对玉米蛋白质功能性质和结构的影响—(Ⅲ)复合改性 总被引:1,自引:0,他引:1
改性是加强食品蛋白质功能性质的有效方法,复合改性是现代食品蛋白质化学的热点研究,通过琥珀酰化对3%水解度玉米蛋白质水解物的改性发现,随酰程度的增大,玉米蛋白质水解物的分子柔性,表面疏水性和溶性粘度不断增大,这一方面表明3%水解度的玉米蛋白质水解仍具有部分蛋白质高级结构,另一方面表明琥珀酰化改变了玉米蛋白质水解物的结构,而随着琥珀酰化程度的增大,玉米蛋白质水解物的乳化活性和乳化稳定性得到加强,这表明复合改性明显得优于单一改性。 相似文献
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优质玉米蛋白开发研究 总被引:2,自引:0,他引:2
该文通过玉米蛋白酶解,再对其水解物进行琥珀酰化改性,以便开发功能性质优良的玉米蛋白质,并分析复合改性对蛋白质功能性质和其结构参数的影响。研究发现:蛋白酶对玉米蛋白质有良好水解效果,水解度可达29.47%,随着酰化试剂用量增大,蛋白质酰化程度得以逐步提高。玉米蛋白质水解物(DH3.0)比原蛋白质更易被琥珀酰化,琥珀酰化对蛋白质水解物水溶性、乳化性、疏水性和结柔性影响比原蛋白质更显著,因而复合改性(酶解—酰化)是改变蛋白质功能性质更优良方法。 相似文献
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以番茄籽蛋白为原料,研究不同蛋白酶对番茄籽蛋白水解物功能性质的影响并与原蛋白的功能性质进行比较。结果表明:不同蛋白酶水解番茄籽蛋白的规律相似,水解度随时间增加而提高,但在相同时间内,不同水解物的水解度不同,说明不同的蛋白酶对番茄籽蛋白的水解效率不同,其中碱性蛋白酶水解效率最高14.48%;木瓜蛋白酶可较高效地回收番茄籽蛋白,蛋白回收率高达81.12%;番茄籽分离蛋白经酶解改性后其表面疏水性降低,但溶解性和乳化性均有不同程度的提高,其中胰蛋白酶水解物的溶解性最好;木瓜蛋白酶水解物的乳化性能最优。因此,酶法水解可改善番茄籽蛋白的功能性质,且不同蛋白酶对蛋白的功能性质的影响不同,可根据实际需要选择蛋白酶。 相似文献
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猪血浆蛋白水解物功能特性的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
将猪血浆蛋白用碱性蛋白酶水解,用pH-Stat方法测定其水解度,制备得到不同水解度的水解样品.测定水解物在不同pH条件下的表面疏水性、溶解性、乳化性和乳化稳定性以及起泡性和起泡稳定性,研究水解度对猪血浆蛋白水解物功能特性的影响.研究结果表明,猪血浆蛋白碱性蛋白酶水解物的溶解性随着水解度的增加而逐渐增大(P<0.05),表面疏水性、乳化性和乳化稳定性以及起泡性和起泡稳定性随着水解度的增加而降低(P<0.05).同时,水解物的表面疏水性、溶解性、乳化性以及起泡性都随着pH的改变而变化.因而猪血浆蛋白碱性蛋白酶水解物可以提高蛋白质的溶解度,但是较高的水解度会在一定程度上降低其乳化性和起泡性. 相似文献
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地衣芽孢杆菌碱性蛋白酶酶解改性玉米蛋白的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
地衣芽孢杆菌碱性蛋白酶有限水解可改变玉米蛋白的结构和乳化性能,考察了pH值,温度,底物浓度等因素对水解反应的影响.结果表明:在pH值9,水解温度65℃,水解时间90 min,玉米蛋白质量分数5%以及[E]∶[S]比0.06 AU/g条件下水解度能达到34.05%;随水解程度的增大,玉米蛋白的水溶性和乳化活性呈线性相关性增加,水解度达到34.05%时,对应改性蛋白的乳化活性从原蛋白的8.2 m2/g提高到最大值37.8 m2/g.玉米蛋白的表面疏水性先增加后降低,分子柔性却随着水解度的增大而增加,但在整个水解过程中,玉米蛋白分子主要被降解为两个大的相似片段. 相似文献
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以玉米蛋白为原料,主要研究了通过复合风味蛋白酶水解制备的玉米蛋白水解物的功能特性。结果表明:玉米蛋白经复合风味蛋白酶水解后水解度为11.43%,体外实验该水解度下的玉米蛋白水解物结合胆汁酸的能力较强,相对分子质量分布在10 000~180 Da之间,水解物中有高含量的疏水性氨基酸残留。玉米蛋白水解物持水性为2.95 mL/g,持油性为2.13 mL/g,乳化性为49.96 mL/g,起泡性为126%。玉米蛋白水解物经Sephadex G-15、RP-HPLC分离纯化,对含量最高的组分F2,用MALDI-TOF/TOF MS/MS方法进行鉴定,其相对分子质量为244.2 Da,氨基酸组成为脯氨酸-谷氨酰胺。 相似文献
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The water-insolublity of wheat gluten is one of the major limitations for its more extensive use in food processing. Wheat gluten was enzymatically hydrolyzed by several commercially available proteases (Pancreatin Trypsin 6.0S, Porcine pepsin, Pancreatin and Alcalase 2.4L) with protein recovery varying from 42.5 ± 0.7% to 81.3 ± 0.1%. The hydrolytic efficiency of these proteases on wheat gluten was also compared. Alcalase served best for the preparation of wheat gluten hydrolysates (WGHs). Thus, Alcalase-assisted hydrolysates of wheat gluten (AWGHs) with different degrees of hydrolysis (DH 5.0, 10.0 and 15.0%) were further assessed for their functionalities. All the AWGHs had excellent solubility (>60%) over a pH range of 2–12. The emulsifying and foaming properties of AWGH with relatively low DH (5.0%) were remarkably higher compared to the original gluten. However, extensive hydrolysis of gluten resulted in remarkable reduction in emulsifying and foaming properties. 相似文献
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Gelation-like protein hydrolysates from scallop (Patinopecten yessoensis) male gonad (SMG) were obtained by enzymatic hydrolysis using neutrase. Functional properties of SMG hydrolysates (SMGHs)
with different degree of hydrolysis (DH: 4.94, 6.84, 7.53 and 11.86%, respectively) were evaluated with the objective to investigate
the relations between hydrolysis characteristics and functionalities. The results showed that hydrolysis with neutrase improved
the gelation property, solubility, water-holding capacity (WHC), oil-holding capacity (OHC), and surface hydrophobicity (SH),
but not foaming capacity (FC) of SMG. The SMGHs at high DH (11.86%) showed better gelation property and solubility than that
at low DH (4.94–7.53%). However, the maximum values of WHC, OHC, and SH of SMGHs were found at DH of 4.94%, significantly
higher than (p < 0.05) or equivalent to (p > 0.05) that of soy protein isolate (SPI) for WHC and OHC. Emulsifying capacity of SMGHs is independent of DH, but restricted
by pH environment. The emulsifying activity index of all SMGHs was significantly higher than that of SPI in pH 5 (p < 0.05) and slightly higher than or equivalent to that of SPI in pH 7. Meanwhile, SMG and SMGHs were abundant in glycine,
lysine, alanine, glutamic acid, and aspartic acid, containing all the essential amino acids (41.63–42.90% of the total amino
acids). These results imply that SMGHs might be utilized as multifunctional and nutritive ingredients in food industry. 相似文献
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为改善高温菜籽粕蛋白质的功能性质,用碱性蛋白酶对其进行限制性水解,并研究不同水解度(DH)高温菜籽粕蛋白功能性质及相对分子质量分布。结果表明:碱性蛋白酶限制性水解高温菜籽粕蛋白的溶解度、乳化性和吸油性均有所改善,其中溶解度随水解度增加而增加,pH7.0 时DH为10% 的高温菜籽粕蛋白的溶解度达63.82%,是原蛋白溶解度的2.1 倍;DH 为2.0% 的水解蛋白乳化性最好,pH6.0 和pH8.0 时乳化指数分别为0.43 和0.49,比原蛋白乳化指数分别高0.13 和0.11;DH 为8% 的水解蛋白吸油性最好,为4.39g/g。水解后高温菜籽粕蛋白的某些功能性质与其相对分子质量分布有一定的关系,需控制高温菜籽粕蛋白水解度以获得某种良好的功能性质。 相似文献
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摘 要:研究不同水解度的猪骨蛋白水解物(porcine bone protein hydrolysates,PBPH)对水包油乳状液的乳化特性的影响。采用碱性蛋白酶对猪骨蛋白进行水解0、1、2、3、4、5?h得到水解度分别为0%、5.6%、7.8%、11.1%、14.3%、17.2%的样品,分别测定PBPH的乳化活性、乳化稳定性、Zeta电位、乳状液微观结构的变化以及活性肽的分子质量分布。PBPH乳化性研究表明,随着水解度的增加,乳状液的乳化活性和乳化稳定性呈现先增加后降低的趋势(P<0.05),水解度为11.1%时的PBPH所形成的乳状液稳定性最高,这可能与其具有最高的表面疏水性、最高的Zeta电位、最小的体积平均粒径和最均匀的液滴分布有关。分子排阻色谱测定结果表明,随着水解度的增加,酶解产物的分子质量分布表现出大分子肽含量逐渐减少,小分子肽含量逐渐增多,水解过程中伴有多肽链的断裂和蛋白质的聚集,结构变化影响不同水解度的PBPH功能性质的变化,这进一步解释了乳化性变化的原因。由此可以得出,PBPH在水解时间为3?h?(水解度为11.1%)的适度水解的条件下,其乳化性最好,可以用于制备高物理稳定性的乳状液。 相似文献