不同部位牛肉肌原纤维蛋白乳化特性研究

该文以肉品加工中常用的牛霖肉、牛肩颈肉和牛腩肉为研究对象,通过测定不同部位牛肉肌原纤维蛋白的蛋白质量浓度,乳化稳定性、乳化活性、化学作用力、蛋白二级结构,牛肉乳化能力等指标的变化规律,研究不同部位牛肉肌原纤维蛋白的乳化特性,为乳化牛肉糜类制品的原料选择提供一定的理论依据。结果表明,3个取样部位肌原纤维蛋白的蛋白质量浓度由高到低依次为牛肩颈肉、牛腩肉、牛霖肉(P<0.05);在蛋白质量浓度相同的条件下,牛肩颈肉肌原纤维蛋白的乳化稳定性和乳化活性最高(P<0.05),肌原纤维蛋白的乳化稳定性和乳化活性呈显著正相关(P<0.05);肌原纤维蛋白氢键含量由高到低依次为牛肩颈肉、牛腩肉、牛霖肉(P<0.05);肌原纤维蛋白离子键含量,疏水作用力含量、二硫键含量由高到低均为牛腩肉、牛肩颈肉、牛霖肉(P<0.05);乳化活性与化学作用力呈显著负相关(P<0.05)。3个部位蛋白二级结构差异较为明显,其中牛肩颈肉中肌原纤维蛋白的无规则卷曲和α-螺旋结构比例相近,且含有极低的β-转角结构;牛霖肉中肌原纤维蛋白只有α-螺旋结构;牛腩肉中肌原纤维蛋白的α-螺旋结构含量低于...     

微冻贮藏对牛肉保水性的影响

本实验以冷藏（2 ℃）和冷冻（－18 ℃）作为对照组,从肌原纤维蛋白结构和水分迁移等方面分析了微冻（－4 ℃）贮藏条件下牛肉保水性变化的机制。结果表明：微冻贮藏牛肉的汁液损失率和蒸煮损失率显著高于冷藏和冷冻处理组（P＜0.05）,保水性最差。微冻贮藏过程中,牛肉中的水分弛豫时间逐渐变长,结合水相对含量无明显变化,不易流动水相对含量显著下降,自由水相对含量显著上升（P＜0.05）。随着贮藏时间的延长,3 种贮藏方式下牛肉的总巯基含量和活性巯基含量均显著下降,蛋白质表面疏水性显著上升（P＜0.05）,且贮藏温度越低,变化速率越慢。微冻贮藏过程中,牛肉肌原纤维蛋白降解程度较低,贮藏后期蛋白质变性程度较高,提升了肌原纤维蛋白网络中不易流动水的自由度,使得部分不易流动水转化为自由水,导致了微冻牛肉较差的保水性。     

肌原纤维蛋白热诱导凝胶特性及化学作用力研究进展

肌原纤维蛋白是肉类食品中的主要蛋白质。在肉制品加工过程中,由于加热而形成的肌原纤维蛋白凝胶结构,决定着糜类肉制品的感官性质(如弹性、多汁性、黏性等)。蛋白质凝胶的形成是蛋白分子之间二硫键、氢键、疏水相互作用和静电相互作用的结果,而蛋白质的凝胶特性正是由这些作用力决定的。该文从肌原纤维蛋白热诱导凝胶形成机制、凝胶特性和凝胶化学作用力三方面总结了国内外肌原纤维蛋白凝胶特性(质构、保水、流变)和凝胶化学作用力研究现状,进而探讨了肌原纤维蛋白凝胶形成的深层次原因(作用力),为肉类凝胶制品的应用提供了理论依据。     

加工方式对牛肉蛋白质氧化的影响

为了研究热加工过程中蛋白质氧化的变化规律,以牛腱子和牛肩为研究对象,对其进行不同温度（40、50、60、70、80、90、100 ℃,保温时间30 min）以及70 kPa高压下保温不同时间（15、20、25、30、35 min）的热处理,通过分析羰基含量、巯基含量、蛋白粒径、表面疏水性、SDS-PAGE电泳以及蛋白二级结构等的变化,结果表明:温度可以导致蛋白羰基含量增加,巯基含量先升高后降低,蛋白粒径增大,蛋白表面疏水性先增大后减小;高压导致蛋白羰基含量增加,巯基含量减少,蛋白粒径先增大后减少,蛋白疏水性逐渐增加。另外,不同热处理下肌原纤维蛋白发生了明显的降解聚集,出现大量小分子蛋白质。红外研究发现在热加工过程中,肌原纤维蛋白的二级结构不断转变,促使α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲之间的转换。可知,温度和压力都能促进牛肉蛋白的氧化并能够改变牛肉蛋白的化学作用力及二级结构。本研究为低温牛肉产品的工业化调控提供理论依据。     

电子束剂量率对牛肉蛋白结构和理化性质的影响

为探究电子束剂量率对充氮包装冷鲜牛肉蛋白结构和理化性质的影响,用高能电子加速器辐照处理 黄牛背最长肌,然后于4 ℃条件贮藏25 d,以2.5 kGy辐照剂量,研究辐照组（辐照剂量率分别为30、150、 300 kGy/min）和对照组对肌原纤维蛋白二级结构、肌肉热稳定性和相关理化性质的影响。结果表明：辐照组和对照 组相比,表面活性巯基质量摩尔浓度显著下降,在贮藏第0天,辐照组的活性巯基质量摩尔浓度分别下降了19.05%、 22.00%和22.60%,差异显著（P＜0.05）;电子束处理使肌原纤维蛋白疏水性和溶解度下降,α-螺旋和β-折叠结构含 量减少,无规卷曲和β-转角结构含量增加,蛋白质的无序程度增加;电子束处理组肌球蛋白氧化变性降解,对热稳 定性下降。电子束处理改变了牛肉肌原纤维蛋白的结构,由此导致其某些理化性质发生变化,进而对其品质产生一 定的影响,而150 kGy/min剂量率的处理对牛肉蛋白结构和品质的影响相对较小。     

改性处理对猪肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

采用超声波改性、谷氨酰胺转氨酶改性、超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性3 种方法对猪肌原纤维蛋白进行改性处理,以凝胶的强度、硬度、弹性、持水性、化学作用力、白度等为评价指标研究改性处理对猪肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,以蛋白质二级结构、差示扫描量热、紫外吸收光谱表征改性处理对肌原纤维蛋白结构的影响。结果表明：超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性效果最明显,与对照组相比,其巯基含量降低、持水性增加、白度增加、疏水相互作用力增加,凝胶强度、硬度、弹性分别是对照组的3.57、3.65、1.15 倍。蛋白质结构分析结果表明,超声波-谷氨酰胺转氨酶复合改性后蛋白质热变性温度升高,α-螺旋相对含量下降,β-折叠、β-转角相对含量升高,紫外吸光度增加。改性后蛋白质结构向有利于提高肌原纤维蛋白凝胶特性方向转变。本研究结果为实现肌原纤维蛋白的综合利用提供了理论依据。     

冰温保鲜对牛肉肌原纤维蛋白结构和功能特性的影响

以冷藏(4℃)的牛肉为对照,通过测定牛肉肌原纤维蛋白的ATP酶活性、巯基含量、溶解性、热稳定性和电泳等指标,研究冰温(-1℃)保鲜对牛肉蛋白结构和功能特性的影响。结果表明:随着贮藏时间的延长,牛肉肌原纤维蛋白的功能性显著降低。SDS-PAGE表明蛋白质发生不同程度的降解。在相同贮藏时间内,冰温保鲜比冷藏条件可减少蛋白质结构和功能性的变化。贮藏至第12天时,4℃冷藏牛肉肌原纤维蛋白的Ca2+-ATPase活性下降了72.9%,而冰温保鲜的牛肉下降46.9%;冷藏牛肉肌原纤维蛋白的总巯基和活性巯基含量分别下降50.12%和93.68%,而冰温保鲜牛肉降至35.08%和71.15%;冷藏牛肉蛋白质溶解度下降41.18%,而冰温保鲜牛肉下降15.52%。SDS-PAGE表明冷藏牛肉的肌原纤维蛋白降解程度比冰温保鲜的大,冷藏条件下的牛肉肌原纤维蛋白热稳定性亦不如冰温保鲜的高。冰温保鲜是一种有效牛肉保鲜方法。     

宰后不同部位牛肉保水性变化和蛋白质特性研究

为探究宰后不同部位牛肉保水性存在差异的原因,该研究以成熟1、2、3、5和7 d的冷却牛背最长肌、半膜肌和腰大肌作为研究对象,通过对失水率、蛋白质化学作用力以及蛋白质稳定性的变化和差异进行分析,阐述3种部位冷却牛肉成熟过程中保水性及蛋白质特性变化。结果表明,在成熟前5 d离子键作用力变化不显著（P> 0.05）,成熟第7天显著升高（P<0.05）;3种部位中,氢键和疏水性相互作用力在成熟过程中的变化不同,且不同部位之间的差异也不相同。但在较长的成熟时间内,3种部位牛肉的离子键、氢键和疏水性相互作用力差异不大。差示扫描量热法结果显示,成熟期间腰大肌的T_maxpeakI由55.03℃显著降低至54.14℃（P<0.05）,T_maxpeakII的均值为63.56℃,腰大肌的焓变值DH_peakI和DH_peakII具有相同趋势,均显著低于背最长肌和半膜肌（P<0.05）,表明腰大肌蛋白质更易发生变性,且肌球蛋白和肌浆蛋白的蛋白质变性程度更高。蛋白质变性程度不同可能是导致不同部位牛肉保水性...     

茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

研究茶多酚对羊肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响,将不同添加量（0.00%、0.01%、0.05%、0.10%、0.50%、1.00%）的茶多酚加入到羊肉肌原纤维蛋白中,测定肌原纤维蛋白表面疏水性、乳化性能、保水性、质构特性,观察羊肉肌原纤维蛋白凝胶微观结构。结果表明,与对照组相比,茶多酚添加量为0.10%时,羊肉肌原纤维蛋白的表面疏水性最小,疏水基团暴露程度最轻,乳化活性指数达到最大（4.88 m2/g）,乳化稳定性指数（86.54%）和保水性（95.22%）均达到最佳;随着茶多酚添加量的增加,羊肉肌原纤维蛋白凝胶的硬度、咀嚼度、胶着度均显著上升（P＜0.05）,弹性、内聚性、回复性整体呈下降趋势（P＜0.05）。结论：添加适量茶多酚可以显著改善羊肉肌原纤维蛋白的凝胶特性,并且凝胶的微观结构更加致密、空隙更小、形状规则且分布均匀;茶多酚与肌原纤维蛋白的非共价结合和共价结合可能会影响蛋白质的功能特性,并且这种作用强度随着茶多酚添加量的变化而变化。     

温度对复合肌原纤维蛋白结构及其表面疏水性的影响

温度是影响蛋白质结构和功能变化的主要因素。实验研究猪肉肌原纤维蛋白、鲢鱼肉肌原纤维蛋白、复合肌原纤维蛋白(猪肉、鲢鱼肉肌原纤维蛋白质量比1∶1),在不同温度下二级结构、构象、浊度、表面疏水性的变化,并对其结构和表面疏水性变化规律的差别与相关性进行研究。结果表明:随着温度的升高,猪肉、鲢鱼肉和复合肌原纤维蛋白的浊度都会升高;α-螺旋和无规则卷曲含量降低至稳定,β-折叠含量升高至稳定;蛋白质构象发生变化趋向稳定以适应新环境;表面疏水性升高后在高温下轻微下降至稳定,蛋白质逐渐趋向完全变性。复合肌原纤维蛋白的热变性规律与单一蛋白不完全相同,能够结合猪肉、鲢鱼肉肌原纤维蛋白的优点,改善肌原纤维蛋白随温度变化的性质。     

超高压结合热处理对猪肉蛋白质相互作用力及结构的影响

以猪背最长肌为原料,研究超高压(100~600 MPa)结合热处理(25~55℃)条件下,蛋白质相互作用力的变化,猪肉主要组成部分肌原纤维蛋白氧化程度,表面疏水性及结构变化,并建立他们之间的相关性。研究结果表明:超高压结合热处理后稳定猪肉蛋白质的作用力主要是氢键、疏水性相互作用和二硫键。经超高压结合热处理的肌原纤维蛋白质巯基含量极显著下降(p0.01),二硫键含量、疏水性和羰基值极显著上升(p0.01)。二级结构发生重排,螺旋结构减少,无序结构增多。相关性分析结果表明超高压结合热处理与蛋白质相互作用力、蛋白质羰基值、蛋白质结构之间存在着极显著的相关关系(p0.01)。这些结果可以帮助我们全面认识超高压结合热处理过程中蛋白质的变化,科学指导其生产过程,为开发新型肉制品提供理论依据。     

加工工艺对酱牛肉蛋白质结构和水分分布的影响

为深入了解酱牛肉加工过程中蛋白质结构变化,借助酶标仪、扫描电子显微镜、傅里叶红外光谱仪、核磁共振分析仪等设备,以蛋白浊度、分子间相互作用力、微观结构、二级结构变化和水分分布为指标,对酱牛肉加工过程中（原料、滚揉腌制、卤制）和不同温度二次杀菌（90、100、110、120 ℃）的样品进行分析。结果：酱牛肉样品中提取的肌原纤维蛋白浊度高于肌浆蛋白浊度,滚揉腌制可显著降低肌浆蛋白和肌原纤维的蛋白浊度（P＜0.05）,热处理使蛋白浊度升高;滚揉腌制提高了蛋白质分子间相互作用力,热处理降低了蛋白质分子间静电相互作用,氢键、疏水相互作用和二硫键是样品中主要分子间作用力;不同加工处理对样品中肌浆蛋白和肌原纤维蛋白的结构均有破坏,随加工工艺增多（滚揉腌制、卤制、二次杀菌）破坏程度增大,且二次杀菌温度越高,蛋白质结构破坏越严重;滚揉腌制、卤制、二次杀菌对蛋白质二级结构有明显影响;二次杀菌酱牛肉样品中,经100 ℃杀菌后自由水含量和总水分含量最高,不同杀菌温度对束缚水含量的影响不显著（P＞0.05）。     

不同冻结温度下牛肉的肌原纤维蛋白变性与肌肉持水性

为明确冷冻温度对牛肉肌原纤维蛋白变性和肌肉持水性（water-holding capacity,WHC）的影响、探讨肌 原纤维蛋白变性与WHC的相关性。以牛背最长肌作实验材料,探究－9、－18、－23、－38 ℃下冻结后肌原纤维 蛋白理化特性和牛肉WHC。通过测定巯基含量、蛋白质溶解度、Ca2＋-三磷酸腺苷酶（adenosine triphosphatase, ATPase）活力及蛋白质热稳定性考察牛肉冻结后肌原纤维蛋白变性情况,利用解冻汁液流失与加压失水率指标衡 量牛肉WHC,采用低场核磁共振（low field-nuclear magnetic resonance,LF-NMR）波谱和磁共振成像（magnetic resonance imaging,MRI）技术对比分析了肌肉水分分布情况,并于4 ℃解冻后测定了色差与剪切力。结果表明： －23 ℃与－38 ℃下冻结试样较－9 ℃与－18 ℃肌原纤维蛋白变性程度小：－23 ℃与－38 ℃下冻结试样蛋白质溶解 度、Ca2＋-ATPase活力、巯基含量和总变性焓相比－9 ℃与－18 ℃实验组较高（P＜0.05）。－23 ℃与－38 ℃下冻 结牛肉解冻后L*值、b*值、剪切力、解冻汁液流失和加压失水率显著低于－9 ℃与－18 ℃（P＜0.05）。LF-NMR 及MRI结果相互佐证了肉样在－23 ℃与－38 ℃冻结下肌肉WHC高于－9 ℃与－18 ℃的实验结果。肌原纤维蛋白理 化特性（蛋白质溶解度、Ca2＋-ATPase活力、巯基含量、总变性焓）与WHC（解冻汁液流失率、加压失水率）均呈 极显著相关（P＜0.01）,L*、b*值及剪切力亦与WHC存在极显著相关（P＜0.01）。相关性分析结果验证了牛肉冻结 过程中肌原纤维蛋白变性对肌肉持水性存在显著影响,进而导致牛肉解冻后出现肉色劣变、嫩度下降及汁液流失。     

不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后质构特性变化及其机理

通过测定不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后（100 ℃、5 min）的蒸煮失水率、质构特性、化学作用力、蛋白质电泳和拉曼光谱等指标变化规律,探讨冷藏对鳝鱼肉熟化后质构特性变化的影响及机理。结果表明,随着冷藏时间的延长,其蒸煮失水率逐渐增加,硬度和弹性无显著性变化（P＞0.05）,内聚性和胶黏性分别在第2天和第3天显著增加（P＜0.05）,咀嚼性和回复性呈现先增加后降低的趋势（P＜0.05）。价键分析表明,疏水作用和二硫键是熟化鳝鱼肉蛋白间的最主要作用力,贮藏时间越长的鳝鱼肉,经熟化后其疏水作用越低,二硫键含量则呈先增加后降低的趋势。相关性分析表明不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后二硫键含量与弹性、咀嚼性、回复性之间呈显著正相关（P＜0.05）。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析表明分子质量低于30 kDa及分子质量约30、37、60 kDa的蛋白组分可能参与二硫键的形成,进而对熟化鳝鱼肉的相关质构特性产生影响。拉曼光谱结果显示,色氨酸、酪氨酸残基的疏水性降低,这与疏水作用变化趋势一致。二级结构分析结果表明,冷藏前3 d主要是α-螺旋和无规卷曲向β-转角和β-折叠结构转化,后期则由α-螺旋和β-折叠结构转化为β-转角和无规卷曲,蛋白无序化程度增加。综合各项指标表明二硫键和疏水作用成为熟化鳝鱼肉蛋白间的主要作用力,其变化导致蛋白构象趋于无序,进而造成不同冷藏时间的鳝鱼肉经熟化后相关质构特性变化。     

基于红外光谱分析热处理对牛乳蛋白质二级结构的影响

运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析,进一步用红外解谱法对其二级结构进行表征。以原料乳为对照,研究65℃/30 min(低温长时巴氏杀菌)、80℃/15 s(高温短时巴氏杀菌)、95℃/5 min(酸乳热处理)、137℃/5 s(超高温灭菌)等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响。结果表明,热处理会导致乳蛋白间发生相互作用,乳蛋白原空间结构受到破坏,导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移,表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键。同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变。α-螺旋含量显著降低(P0.05),无规卷曲含量显著升高(P0.05),β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势,表明热处理程度增强导致部分有序结构向无规卷曲结构转化,蛋白质热变性后会发生热聚集现象,且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。     

藜麦蛋白对低钠盐体系中猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

分别将3%、6%、9%和12%藜麦蛋白添加到低钠盐（0.40 mol/L NaCl、0.10 mol/L KCl和0.05 mol/L CaCl2）猪肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）体系中,考察藜麦蛋白添加量对复合蛋白溶液/凝胶的理化性质、蛋白二级结构、化学作用力和微观结构的影响。结果表明：藜麦蛋白的添加提高了MP的凝胶强度、保水性和动态流变特性,这是因为藜麦蛋白提高了复合蛋白溶液的蛋白溶解度和ζ-电位绝对值,降低了蛋白粒径;复合蛋白体系中的化学作用力以二硫键和疏水作用为主,但是藜麦蛋白的添加提高了离子键和氢键含量;藜麦蛋白促进了无规则卷曲向β-折叠和α-螺旋转化,增加了凝胶的稳定性;扫描电镜显示,藜麦蛋白提高了复合凝胶的致密程度。综上,藜麦蛋白作为一种优质植物蛋白,可以增强MP的凝胶特性,特别是当藜麦蛋白添加量为6%～9%时,对低钠盐体系中MP凝胶特性的改善效果较好。