羔羊皱胃酶提取技术的研究

以2周龄羔羊皱胃酶为原料,研究了食盐浓度、酒精浓度、pH以及提取液与皱胃粉比例(v/w)对羔羊皱胃酶提取效果的影响。结果表明,酒精浓度对提取效果无明显影响;当提取液中食盐浓度为5%、pH为4、提取液与皱胃粉比例为20∶1时,提取羔羊皱胃酶凝乳活性最高。     

江米酒凝乳酶酶学特性的研究

江米酒中的凝乳酶是引起我国传统乳制品米酒奶凝乳的原因.本实验对从江米酒中纯化得到的凝乳酶的酶学特性进行了研究.纯化凝乳酶的最适反应温度为45℃,酶活力在45～55℃之间比较稳定.纯化凝乳酶的最适反应pH为5.5,酶活力在pH值3.0～7.0之间比较稳定.Na 、K 、Ca2 、Mg2 、Zn2 、Mn2 、Fe2 均对凝乳酶的凝乳活力有促进作用,其中Ca2 对凝乳酶的凝乳活力有着显著地促进作用,Cu2 对凝乳活力有抑制作用.凝乳酶特异性的水解酪蛋白,而对乳白蛋白和乳球蛋白不产生水解作用.凝乳酶的酶切主要位点在α-酪蛋白第95位M的N-端,同时还存在其他酶切位点.     

玉米赤霉烯酮降解酶酶学性质研究

探究了温度和pH值对玉米赤霉烯酮降解酶的活性影响,明确了该酶的最适反应温度为37℃,最适反应pH值为8。Li+及Mg2+对该酶有激活作用,Cu2+、Mn2+、Co2+、Ca2+、Zn2+、Ni2+、Fe3+、EDTA等对该酶有抑制作用。并通过化学修饰的方法初步考察了该酶的功能基团,结果表明该酶的活性中心与丝氨酸和赖氨酸密切相关。     

纳豆激酶与豆豉纤溶酶酶学性质比较研究

研究对纳豆激酶和豆豉纤溶酶的酶学性质进行了分析和比较,结果发现,二者最适pH值范围和温度基本一致,分别为pH7.0~9.0、50℃;纤溶酶活性在60℃以上迅速下降;纳豆激酶在pH6.0~10.0、豆豉纤溶酶在pH7.4~12.0时稳定性好;Mg2+对2种酶均有激活作用,Mn2+、Fe2+、Fe3+、Zn2+有不同程度的抑制作用,Cu2+的对纳豆激酶的有显著抑制作用。     

米黑毛霉凝乳酶酶学性质研究

研究了米黑毛霉凝乳酶的最适温度、最适pH、热稳定性,探讨了金属离子对酶活力的影响,加酶量对酶反应的影响,测定了酶的蛋白水解活力和酶的K^m与V^m值。结果显示：酶的最适温度为70℃;最适pH6;酶液在65℃保温10min,酶活损失达96％;Na^＋和K^＋对酶稍有抑制作用,Fe^2＋对酶有促进作用,Cu^2＋对酶有强烈的抑制作用;减少酶的添加量,在规定时间内凝乳会导致凝乳酶酶活测定结果偏大;凝乳酶蛋白水解活力为1048U／g;Km为190．84g／L,Vmax=7．8678g／s。     

解淀粉芽孢杆菌GSBa-1凝乳酶的生产及其酶学性质研究

采用正交试验设计优化了解淀粉芽孢杆菌GSBa-1发酵产凝乳酶的工艺条件:发酵温度35℃,装液量40%,摇床转速180 r/min,发酵时间84 h。在此优化条件下,获得的凝乳酶凝乳活力为558.14 Su/m L。进一步研究了该酶的酶学性质,凝乳酶最适反应温度为55℃,酶活力在25~45℃比较稳定,60℃保持50 min完全失活。在p H5.5时凝乳酶活力最高,在pH 5.5~7.0范围内,随着pH增大,凝乳酶活力逐渐下降,p H 6.5时,凝乳酶活力稳定性最高。Ca~(2+)、Mg~(2+)、Fe~(2+)、Zn~(2+)以及Al~(3+)均对凝乳酶的凝乳活力有促进作用,其中Ca~(2+)对凝乳活力的促进作用最为显著,且Ca~(2+)浓度为0.020 mol/L时凝乳酶的凝乳活力达到最大值,而Na~+、K~+和Cu~(2+)对凝乳活力均有抑制作用;凝乳酶Km为2.35 g/L,Vmax=1.18 U/m L。     

超声波条件下蒜氨酸酶性质研究

对新鲜大蒜中的蒜氨酸酶进行分离、纯化,研究超声波条件下已纯化的蒜氨酸酶的酶学性质。研究结果表明,最佳超声波作用条件为频率135 kHz、功率110 W。在该条件下,蒜氨酸酶的最适温度35℃,最适pH 6.5,在20～40℃温度范围酶活性较稳定;Na+、Ca2+、Fe2+、Fe3+、Mn2+对蒜氨酸酶的活性有激活作用,K+、Mg2+、Cu2+抑制酶的活性;0.025 mmol/L外源PLP和0.5 mmol/L L-半胱氨酸对蒜氨酸酶的活性有促进作用。     

Bacillus subtilis AS35发酵麦糟产β-葡聚糖酶粗酶性质的研究

研究了由Bacillus subtilis AS35发酵麦糟制备的β-葡聚糖酶的性质,研究表明,该酶在55℃~65℃时酶活力较高,最适反应温度为60℃;最适反应pH值为5.5,在pH值为4.0~7.0时有较高的稳定性,在4℃保存24h后,残余酶活超过85%;在1mmol/L的浓度条件下,Fe2+、Co2+、Ca2+,尤其是Co2+对酶活性有明显的激活作用;Pb2+、Fe3+、A13+对酶活性有明显的抑制作用。     

灰树花漆酶的双水相萃取及酶学性质

研究双水相萃取法分离灰树花漆酶。以PEG6000/(NH4)2SO4作为成相系统,通过单因素试验研究酶液添加量、PEG6000质量分数、(NH4)2SO4质量分数和体系pH对灰树花漆酶萃取效应的影响,并通过正交试验确定最佳萃取条件,同时进行纯化漆酶的酶学性质研究。结果表明,在pH为6时,PEG6000/(NH4)2SO4双水相萃取的最佳条件为:酶液添加量5%,PEG6000质量分数25%,(NH4)2SO4质量分数17%,此时漆酶的分配系数和酶活收率分别高达7.6和96.6%。纯化漆酶的最适反应温度和最适pH分别为45℃和2.97,在30~45℃和pH 3.5~5.0之间具有很好的稳定性。金属离子Cu2+、Zn2+、Mg2+、Mn2+、K+、Ca2+对漆酶酶活有促进作用,其中Cu2+和Mg2+的促进作用最显著,而Co2+、Fe2+、Na+对漆酶酶活有抑制作用,其中Fe2+的抑制作用最明显。     

一株地衣芽孢杆菌产凝乳酶酶学性质研究

目的:对地衣芽孢杆菌所产凝乳酶的酶学特性进行研究。方法:在不同的温度、pH值、底物浓度、不同金属离子等条件下测定地衣芽孢杆菌产凝乳酶相对酶活力。结果:地衣芽孢杆菌所产凝乳酶最适凝乳温度为70℃;40℃以上热处理后凝乳活性有不同程度的损失,75℃热处理10min后凝乳酶活性丧失;pH值为5~8时凝乳活性随乳pH值的降低而增强,pH值为7时凝乳酶最稳定;Ca~(2+)、Fe~(2+)、Fe~(3+)、Mn~(2+)、Mg~(2+)、Al~(3+)对酶活性有一定的促进作用;Li~(2+)、Na~+、Cu~(2+)、Zn~(2+)对酶活性有抑制作用;底物浓度最适为250 g/L、Ca~(2+)的最适浓度为0.014 g/L。