亚基水平上大豆蛋白凝胶性的研究进展

大豆蛋白主要由β-伴大豆球蛋白（7S球蛋白）和大豆球蛋白（11S球蛋白）组成,不同亚基组成直接影响着大豆蛋白的加工特性。凝胶特性是本研究的主题。本文总结了大豆蛋白的组成及其化学结构,介绍7S球蛋白和11S球蛋白的凝胶形成过程,同时对亚基组分对凝胶性的影响和蛋白亚基缺失型大豆的研究进展进行概述,为大豆蛋白产品的开发及应用提供重要的理论指导。     

超声处理对大豆蛋白分子结构的影响

本文研究了超声对大豆蛋白分子结构的影响。GPC和SDS-PAGE分析试验结果表明,超声主要影响大豆的7S蛋白组分,并使其发生可溶性聚合;超声处理后7S亚基降解最为显著,而对11S球蛋白酸性亚基（11SA）和碱性亚基（11SB）影响很弱;超声作用先使球蛋白解离然后聚合。     

植物蛋白质凝胶光学性质研究的进展(二)

2 3大豆 7S和 11S球蛋白混合体系凝胶光学性质的研究 　　在 7S和 11S大豆球蛋白混合体凝胶的形成过程中, 7S和 11S大豆球蛋白非共价键相互反应,形成在凝胶化过程中由 7S和 11S大豆球蛋白组成的可溶性聚集。大豆 7S球蛋白其凝胶特性和凝胶化机理是不同于 11S球蛋白的 [10],大豆 7S球蛋白能够形成透明的凝胶,但是凝胶强度较低;而大豆 11S球蛋白能够形成强度较高的凝胶,但是凝胶的透明性较低。在 7S和 11S大豆球蛋白混合体凝胶的形成过程中,大豆 7S球蛋白能够抑制 11S大豆球蛋白分解出不溶解的碱性亚单位,因此, 7S和 11S大…     

极端pH处理对大豆分离蛋白、β-伴大豆球蛋白、大豆球蛋白结构和功能特性的影响

为丰富大豆蛋白柔性改性技术,采用极端pH条件(pH 1,2,3,4,10,11,12,13)处理大豆分离蛋白(SPI)、β-伴大豆球蛋白(7S)和大豆球蛋白(11S)。通过对SPI、7S和11S蛋白进行凝胶电泳分析、氨基分析、巯基分析和色氨酸荧光分析,并测定大豆蛋白表面疏水性、溶解性、乳化性和起泡性,探讨极端pH处理对SPI、7S和11S结构和性质的影响。结果表明:极端pH处理可导致SPI、7S和11S游离氨基和内源色氨酸荧光强度增加,蛋白表面疏水性提高,三级结构部分展开。此外,极端pH处理可诱导SPI与11S亚基部分解离,而对7S亚基影响较小。极端pH处理能够提高SPI、7S和11S蛋白溶解性、乳化性和起泡性。11S球蛋白可能是SPI结构变化和功能特性改善的主要贡献者。由此可见,极端酸碱处理通过诱导大豆蛋白高级结构的展开,改善其功能特性。     

发芽对大豆蛋白凝胶性质的影响

研究了发芽大豆蛋白质凝胶性质的变化。采用碱提酸沉法制备大豆分离蛋白(SPI),以葡萄糖酸-δ-内酯(GDL)为凝固剂制备大豆蛋白凝胶,系统研究了不同芽长大豆蛋白凝胶强度的变化。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)图谱分析了发芽过程中SPI的变化及其对大豆凝胶强度的影响。结果发现:SPI中7S球蛋白的α'、α亚基和11S球蛋白的酸性亚基A3、A发芽时发生明显降解,但11S球蛋白各亚基在发芽初期变化小,利于大豆蛋白质分子之间形成网络结构使凝胶强度增强。随着发芽时间的延长,11S球蛋白也部分发生降解,凝胶强度下降。     

pH值对大豆11S球蛋白结构和表面疏水性的影响

采用Lowry法、8-苯氨基萘-1-磺酸铵盐（8-anilinonaphthalene-1-sulfonic acid ammonium salt,ANS）荧光探针法研究pH值对大豆11S球蛋白的溶解性和表面疏水性的影响,并利用圆二色光谱和荧光光谱对不同pH值条件下11S球蛋白二级结构和三级结构进行分析,为研究大豆蛋白结构与表面疏水性之间的构效关系提供理论基础。结果表明：除等电点外,大豆11S球蛋白溶解性和表面疏水性呈负相关,并且随着pH值的升高,大豆球蛋白二级结构中发生β-折叠和无规卷曲向α-螺旋的转变,三级结构中色氨酸（Trp）残基微环境极性降低。大豆球蛋白的表面疏水性与α-螺旋结构含量呈负相关。     

不同热处理温度下大豆11S球蛋白Zeta电位、粒径和红外光谱分析

对不同热处理条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位、粒径和红外光谱进行研究。随着热处理时间的延长,80?℃和90?℃条件下大豆11S球蛋白的Zeta电位绝对值逐渐减小,而100?℃条件下Zeta电位绝对值呈先减小后增大的趋势,3?个温度条件下11S球蛋白的平均粒径逐渐增加。100?℃热处理的Zeta电位绝对值变化更显著,平均粒径更大。Zeta电位和平均粒径的变化与热处理改变了蛋白质的分子结构有关。对于2%的大豆11S球蛋白溶液,80?℃热处理过程中β-转角和无规卷曲结构的转化可能相互抵消,而最终表现为α-螺旋结构转变为β-折叠结构;90?℃热处理前30?min发生α-螺旋和β-折叠结构向β-转角结构转变,超过30?min各二级结构不再相互转化;100?℃热处理前20?min会使α-螺旋和β-折叠结构迅速转变为β-转角和无规卷曲结构,20～45?min各二级结构没有相互转化,而超过45?min后这种转变进一步加强。     

热处理对大豆11S球蛋白溶解性和二级结构的影响

采用差示扫描量热仪、Lowry法以及傅里叶变换红外光谱法分别对大豆11S球蛋白的热性质、溶解性和二级结构进行测定与分析,研究热处理对11S球蛋白溶解性和二级结构的影响。热处理能够使大豆11S球蛋白Td和ΔH降低,导致蛋白质发生部分或完全变性。80?℃热处理使大豆11S球蛋白的溶解性降低,这可能由于热处理改变了蛋白质的空间结构和表面电荷所致,此时蛋白质的α-螺旋结构逐渐转变为β-折叠和无规卷曲结构。而90?℃和100?℃热处理一定时间后,蛋白质溶解性又稍有升高,这可能是形成可溶性聚集体造成的。此时蛋白质的α-螺旋和β-折叠结构向β-转角和无规卷曲结构转变,表明β-转角和无规卷曲结构对热聚集体的形成具有重要作用。此外,蛋白质变性和氢键断裂是导致二级结构相互转变的重要因素。     

大豆蛋白的热处理改性及热聚集行为研究进展

大豆蛋白的热处理改性有助于提高其功能特性及生物有效利用率,从而拓宽其在食品工业中作为配料应用的范围。热处理主要通过对大豆蛋白热聚集行为的影响,从而达到影响大豆蛋白功能性质及生物有效利用率的目的。因此,本文拟对大豆蛋白的热处理改性及大豆蛋白(包括大豆分离蛋白、大豆球蛋白及大豆伴球蛋白)的热聚集行为的研究进展进行综述。希望通过对上述方面的综述,能为广大科研人员及企业生产单位提供一定的借鉴。     

大豆7S球蛋白脱敏后功能特性研究

大豆蛋白拥有各种功能特性且广泛用于食品加工中,但大豆蛋白也是主要的致敏原。本文主要对脱敏后大豆7S球蛋白的乳化性、起泡性、表面疏水性和溶解性进行研究,并与脱敏前的大豆7S球蛋白、大豆11S球蛋白以及大豆分离蛋白的功能特性进行比较,结果显示。脱敏后的7S球蛋白溶解性增加。乳化性与大豆分离蛋白相当。起泡性和泡沫稳定性降低。     

DSC在大豆蛋白功能性质研究中应用

大豆蛋白因其独特的蛋白含量及其较高营养价值,多年来倍受关注。该文综述近十年来有关DSC在大豆蛋白功能性质研究中应用,其中主要涉及大豆蛋白11S和7 S成分热属性及pH、离子强度、钙离子、乙醇、2-巯基乙醇对大豆蛋白热稳定性及功能性质的影响;有关大豆蛋白结合水及其分散相的热属性和流变性质研究,为在酸性条件下制备含大豆蛋白的半固体食品提供一定的理论基础。     

β-Conglycinin and glycinin soybean protein emulsions treated by combined temperature–high-pressure treatment

Most studies on functionality of soybean proteins have been made with total protein isolates, with the drawback to limit the knowledge of phenomena due to the important complexity of protein composition. In this study we have tried to better understand the behavior of soy emulsions by using their two partially purified fractions: β-conglycinin (7S) and glycinin (11S). Furthermore, we have assessed the combined effect of temperature (20–60 °C) and high pressure (0.1–600 MPa) on physicochemical, microstructural and rheological properties of oil-in-water emulsions prepared with 7S or 11S proteins at 7% (w/v). Our results show that 7S and 11S emulsions behaved differently under the combined treatments and that 7S protein was responsible for the global properties of soybean emulsions, whereas 11S proteins exerted a negligible effect. From 400 MPa and at 60 °C, we have noticed for 7S emulsions an increase of flocculation and gelation, largely confirmed by confocal microscopy due to aggregation between adsorbed and aqueous 7S proteins. Globally we have evidenced that temperature reinforces the effect of high pressure and that the threshold to obtain some changes is 400 MPa. The very different behavior of 7S and 11S proteins in emulsions under treatments could help to orientate their commercial use as function of planed treatments.     

Soybean okara: Effect of ultrasound on compositional and emulsifying properties

High-intensity ultrasound is widely used to modify the functional properties of macromolecules (proteins, polysaccharides, etc.) and to expand their range of potential applications. This work is aimed at studying the effects of ultrasound treatments on the composition of different soybean okara samples and their potential as an emulsifying agent. Defatted solvent-free soybean flour (DSF) was extracted by adjusting dispersion to pH 9.0. Insoluble residues obtained after centrifugation were dried, and an unsonicated okara sample (UOK) was obtained. Furthermore, the soybean flour dispersion was subjected to treatment in a probe-type ultrasonic homogeniser before or after the alkaline extraction process, thus producing SOK and OKS samples, respectively. The sonication process generated compositional and structural changes in okara soybeans. SOK had higher yield and protein content than UOK and OKS due to the insolubilisation of the glycinin (11S) fraction of soybean storage proteins. Due to these characteristics, the SOK sample showed the best emulsifying activity.     

大豆蛋白-黄芩素的结合机制及蛋白构象和功能变化

探索大豆蛋白组分中β-伴大豆蛋白（7S）/大豆蛋白（11S）与黄芩素的结合机制,考察复合物构象及功能特性的变化。傅里叶变换红外光谱表明黄芩素诱导蛋白的β-折叠转化为α-螺旋和无规卷曲。内源荧光光谱证实了黄芩素的加入使7S、11S结构变得更紧密。黄芩素与蛋白的反应自发进行,并通过静态方式猝灭蛋白荧光。7S、11S蛋白分别通过氢键和疏水相互作用与黄芩素结合。分子对接结果表明,黄芩素对11S的亲和力高于7S。扫描电子显微镜显示了7S、11S与复合物的微观结构差异。此外,与黄芩素结合后,7S、11S的表面疏水性下降,热稳定性及其他功能特性提升。     

热处理及植酸与脂肪对豆浆中大豆蛋白凝胶体系的影响研究进展

豆浆由于其优异的特性已经成为大豆食用的重要形式.热加工处理在豆浆加工工艺中起到至关重要的作用,不同程度的热处理会使豆浆中大豆蛋白发生不同程度的变性,从而会影响豆浆加工后产品的品质与特性.本文综述了近年来豆浆加工工艺中不同热处理条件对大豆蛋白结构、组分及其凝胶特性的影响规律,钙、镁、植酸盐、脂肪与大豆蛋白的互作对豆浆混合...     

Effects of Heat and Ionic Strength Upon Dissociation-Association of Soybean Protein Fractions

The effects of heat and ionic strength upon dissociation or association of soybean proteins were characterized by an immunoelectrophoresis. Among thermal products of both glycinin and β-conglycinin, the dissociated subunits of β-conglycinin retained their antigenic reactivities, while the thermal products of glycinin lost their antigenic reactivities. Appearance of immunoprecipitin arcs was dependent on the ionic strength of the solutions. This is based on the conformational changes at the ionic strengths below 0.1 where the thermal denaturation of β-conglycinin transforms from association to dissociation. The immunoelectrophoretic results can be used to determine the ionic strength of the solution in complex systems including whole soybean extracts and soybean milk. Relationship between the differences in textural properties of tofu and conformational changes of soybean protein is discussed.     

亚临界丁烷制备豆粕及其蛋白氧化稳定性研究

采用亚临界丁烷对大豆粉脱油制得豆粕(DSF-B),并与正己烷制备豆粕(DSF-H)比较,对分离蛋白得率及热变性、豆粕残余极性脂和在贮藏过程中蛋白的氧化进行分析。DSF-B的蛋白得率(32.1%)比DSF-H高(约6%),蛋白热变性二者一致,且11S变性温度低于工业白豆片。残余极性脂分析,DSF-B比DSF-H总量低、磷脂含量高,脂肪酸组成有差异。模拟贮藏试验表明,DSF-B在贮藏中蛋白更易被氧化,这可能与极性脂的组成有关。亚临界萃取技术无高温处理、可选溶剂多样,可开发应用于大豆等植物蛋白制品。     

大豆分离蛋白与麦芽糊精的Maillard反应性及产物乳化性质研究

以SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳和毛细管电泳研究了大豆分离蛋白-麦芽糊精的Maillard反应形成的共聚物。电泳分析表明:7S亚基与麦芽糊精的反应性较高,而且在文中所研究的蛋白质与多糖质量比的范围内,7S亚基都能与麦芽糊精发生定量的共聚合反应,形成分子特性高度一致的共聚物;而11S亚基与麦芽糊精间的反应性较低,共聚物的分子特性受蛋白质与多糖质量比的影响。共聚物在pH7.0和pH4.5时的乳化性能优于酪朊酸钠,尤其是在pH4.5时具有优良的乳化稳定性。但在较高NaCl浓度时的乳化活性与大豆分离蛋白相比没有明显的改善,其乳化稳定性则明显优于酪朊酸钠。     

Characterization of proteins from kernel of different soybean varieties

BACKGROUND: Total soybean proteins, storage proteins, glycinin (11S) and β‐conglycinin (7S) fractions and their respective subunits in seven soybean varieties were analyzed. In this work we also present the correlation between concentration and activity of bioactive proteins, lipoxygenase and proteinase inhibitors. RESULTS: Glycinin and β‐conglycinin comprise about 750 g kg^?1 of the bean storage protein and as such account for both quantity and quality of the kernel protein. The 11S concentration of the varieties studied ranged from 503.4 to 602.9 g kg^?1 and those of 7S varied from 178.2 to 230.6 g kg^?1 of total extractable proteins. The ratio of 11S/7S proteins varied from 2.43 to 3.29 among the varieties. A very strong positive correlation was found between the concentration of Kunitz trypsin inhibitor and activity of total trypsin inhibitor (r = 0.96). However, lipoxygenase concentration did not show a strong correlation with lipoxygenase activity. CONCLUSION: It appears that among the seven ZP soybean genotypes there are genotypes with different amounts of subunits that should be bred in the future for a desired level of protein components. Copyright © 2010 Society of Chemical Industry