纺丝油剂中脂肪酸酯类平滑剂的抗氧化及热稳定性

为优化油剂的抗氧化和热稳定性,运用烘箱加速氧化法模拟实际纤维生产过程中油酯使用的热温环境,通过酸值、过氧化值、热重差示扫描量热法分析等多种测试手段,对添加了5种酚类抗氧剂的季戊四醇油酸酯的抗氧化性进行研究。结果表明：抗氧剂的加入可改善脂肪酸酯类化合物的热稳定性,减少热分解发烟量,有效提高纺丝油剂的抗氧化性能;抗氧剂的添加可显著抑制油酯受热后的酸值和过氧化值的升高,且抗氧化剂A的效果最好。通过热重差示扫描量热法分析表明：抗氧剂A在油酯中的添加量为0.4%∽1.0%时作用效果最佳,其热重曲线中质量损失50%的分解温度提高13.23℃,氧化诱导温度提高了39 ℃。     

盐和糖对全蛋液耐热性能的影响研究

为了寻找一种提高鸡蛋全蛋液耐热性能的方法,对添加适量蔗糖和氯化钠的全蛋液的凝胶形成温度及功能性质进行了初步研究 结果表明,添加8％蔗糖或8％ NaCl均可以显著增强全蛋液的耐热性能,使全蛋液的凝胶形成温度提高至73℃以上,且添加蔗糖与NaCl可以不同程度的改善全蛋液的功能性质,使全蛋液经过70℃热处理后仍能保持优良的溶解度、乳化性和起泡性,但其凝胶强度略微降低.通过添加蔗糖和NaCl可以使全蛋液耐受杀菌温度提高5℃以上,对于提高全蛋液卫生安全性、保持良好功能性质具有重要的实际意义.     

通过酶改性技术提高鸡蛋的热凝固温度

为扩大鸡蛋的加工范围 ,通过酶改性技术提高鸡蛋的热凝固温度 ,改善了水解产物的风味。研究中采用四因素三水平试验设计 ,确定了全蛋液改性的最佳水解用酶及最佳水解工艺条件。结果表明 ,当底物浓度为 3 %、反应温度 5 5℃ ,初始 pH值 7 0 ,酶用量 40 0 0U/g底物时 ,用复合风味蛋白酶水解鸡蛋蛋白质 1h ,可将鸡蛋的热凝固温度提高至 75℃。     

谷氨酰胺转氨酶对鸡蛋全蛋液热凝固性的影响

通过物性测定仪分析的方法,探讨NaCl添加量、pH值、谷氨酰胺转氨酶(TGase)添加量、酶作用温度、酶作用时间对鸡蛋全蛋液热处理后的凝胶硬度的影响,旨在拓展TGase在蛋品行业的应用,为传统蒸蛋的工业化生产提供一定的数据支持。结果表明:TGase处理全蛋液提高了全蛋液在加热后的凝胶硬度。且在NaCl添加量为2%,pH值为7.00,TGase添加量为1.2U/mL·全蛋液,酶作用温度为30℃,酶作用时间为4h时,所得全蛋液在加热后凝胶硬度达到最大(52.375g)。     

高剪切分散乳化法提高蛋清蛋白质的热稳定性

本文通过对高剪切分散乳化法提高蛋清蛋白质热稳定性的研究,以测定蛋白质的分散性指数PDI(Protein dispersibility index)值为依据并通过单因素试验结果做四因素三水平正交试验。结果表明:在蛋白液浓度为5%、剪切时间为20min、剪切转速为16 000r/min和剪切温度为40℃的条件下,蛋白液的组织状态最好。通过高剪切分散乳化物理改性修饰技术既可提高蛋清蛋白质的溶解性、乳化稳定性又可提高蛋白质的分散性、热稳定性。不但改善了蛋腥味,同时也使蛋清蛋白质的热凝固温度提高到115℃以上。为鸡蛋的深加工拓宽了应用领域,有利于鸡蛋的进一步加工。     

不同类型食品添加剂对全蛋液性质的影响

为探究食品添加剂对全蛋液理化特性和功能特性的影响，作者分别将3种不同类型食品添加剂（柠檬酸钠、D-异抗坏血酸钠、碳酸氢钠）添加至全蛋液中，然后对全蛋液的pH、色泽、粒径、蛋白质溶解度、浊度、起泡特性、乳化特性和凝胶特性等理化特性和功能特性进行测定。结果表明：不同类型食品添加剂的加入对全蛋液pH、粒径、蛋白质溶解度和浊度有较大影响，进而影响功能特性。添加浓度为10 mmol/L的柠檬酸钠可以增大全蛋液的pH和粒径，使全蛋液蛋白质溶解度提高了6.29%，凝胶硬度提高了11.52%。添加浓度为4 mmol/L的D -异抗坏血酸钠增强了全蛋液的色泽，使全蛋液蛋白质溶解度提高了17.50%，改善了全蛋液稀释液的乳化性，乳化能力和乳化稳定性分别增加了14.06%和5.45%。添加碳酸氢钠对全蛋液物料特性没有太大改善，但添加高浓度的碳酸氢钠（200 mmol/L）使全蛋液亮度降低、红色增大、黄色减小，反而使全蛋液的色泽难以被消费者接受。该研究结果可为全蛋液加工中不同类型食品添加剂的使用提供参考。     

超巴氏杀菌对牛乳酪蛋白微观结构及凝聚性质的影响

以未经过热处理以及两种常用巴氏杀菌(65℃30 min、72℃15 s)处理的牛乳为对照,探究超巴氏杀菌(121℃5 s)处理对牛乳中酪蛋白微观结构及凝聚性质的影响。粒径分析结果表明,超巴氏杀菌后酪蛋白粒径明显增加;透射电子显微镜和扫描电子显微镜的分析结果表明,超巴氏杀菌能够破坏酪蛋白胶束结构,产生大规模的交联和凝聚,但是凝聚作用能够使酪蛋白胶束呈现出更均一的状态;差示扫描量热法的分析结果表明,超巴氏杀菌处理的样品,其酪蛋白胶束的变性温度略高于未经过热处理的对照组,72℃15 s处理后的酪蛋白与其他3组相比热稳定性提高,其变性温度为99℃。     

茶多酚对两种淀粉热力学特性及糊化特性影响的研究

利用差示扫描量热仪(DSC)及快速粘度仪(RVA)研究了茶多酚(TP)对糯玉米淀粉(WMS)及由糯玉米淀粉改性的辛烯基琥珀酸淀粉酯(OSA淀粉)的热特性及糊黏度的影响.结果表明,两种淀粉的糊化温度和焓值随TP添加量的增加而明显降低(p＜0.05);4℃下贮存7d,两种淀粉的回生焓值和重结晶随TP添加量增加而降低(p＜0.05),添加15％TP的糯玉米淀粉及添加10％和15％ TP的OSA淀粉没有出现重结晶及回生焓值;由RVA曲线知,随TP添加量增大,OSA淀粉糊黏度降低,其中添加15％ TP的OSA淀粉,其峰值黏度、谷值黏度及终粘度降低最大,而糯玉米淀粉并未呈现一定规律性.以上结果证明,TP能够降低两种淀粉的糊化温度及焓值,抑制淀粉老化,且在一定程度上具有降低淀粉糊黏度的作用.     

Na~+、Ca~(2+)和pH值对鲸鲨皮胶原蛋白热变性温度的影响

通过差示扫描量热法(DSC)对不同浓度的Na+、Ca2+和pH值对鲸鲨皮I型胶原蛋白和鲸鲨皮Ⅱ型胶原蛋白热变性温度的影响进行系统研究。I型胶原蛋白的特征性紫外吸收波长位于233.05nm,Ⅱ胶原蛋白的特征性紫外吸收波长位于232.90nm和277.88nm。研究胶原蛋白的聚集动力学曲线,发现鲸鲨I型胶原蛋白和鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白浊度随时间变化趋势均呈S型,其聚集过程均可分为初始阶段和生长阶段及趋于稳定阶段。通过高灵敏度差示量热扫描仪对鲸鲨I型胶原蛋白和鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白的热稳定性进行表征。鲸鲨I型胶原蛋白的热变性温度为40℃,鲸鲨Ⅱ型胶原蛋白热变性温度为62℃。较低浓度的Na+、Ca2+使I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的热变性温度降低,这可能是由于金属离子的加入影响了胶原蛋白分子之间带电氨基酸残基的相互排斥作用,降低了胶原蛋白的热稳定性;较高浓度的Na+、Ca2+使I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的变性温度持续降低,这可能是由于金属离子与胶原蛋白分子竞争水分子,从而导致胶原蛋白的不稳定;继续增加Na+、Ca2+金属离子的浓度时,I型胶原蛋白和Ⅱ型胶原蛋白的变性温度由于发生盐析而增加。I型胶原蛋白在强酸强碱处理后,蛋白的吸热变...     

低酯果胶协同NaCl对全蛋液凝胶性质的影响

通过添加低酯果胶(low ester pectin,LEP),与NaCl协同使用改善全蛋液凝胶性质。以鲜蛋为原料,研究NaCl添加量(0.10%、0.15%)和LEP添加量(0.10%、0.20%、0.30%)对全蛋液凝胶性质及微观结构的影响,并结合理化性质的变化对其原因进行分析。研究表明,在NaCl添加量为0.10%时,NaCl和LEP复合添加对全蛋液凝胶性协同增效作用最佳。NaCl和LEP的添加增加了体系中的负电荷,促进了蛋白的可溶性聚集,全蛋液Zeta电位绝对值、平均粒径和可溶性蛋白含量显著升高(P0.05)。在凝胶形成过程中,LEP与鸡蛋蛋白产生的络合物可增强三维网络结构的致密程度,同时形成络合区,均有助于锁住自由水。流变和凝胶性质测定结果表明,全蛋液的弹性模量G’及凝胶强度、持水力和不易流动水含量均随LEP添加量的增加而升高,在NaCl和LEP添加量分别为0.10%、0.20%时,全蛋液凝胶特性最优,其中硬度提高了1.01倍,弹性和持水力分别提高了30.64%和16.48%,不易流动水含量也提高了1.50倍,凝胶表面含有丰富的纤细孔隙。所以,NaCl和LEP复合添加能够获得更好的凝胶质地,为拓展全蛋液在食品加工领域的应用提供理论依据。     

猪血蛋白肽功能性质的研究

试验测定了猪血蛋白肽的化学成分和等电点,研究了pH、蛋白肽浓度对猪血蛋白肽溶解性、浊度、乳化性、乳化稳定性、起泡性和起泡稳定性的影响。结果表明:本试验所用猪血蛋白肽蛋白含量为85.03%;等电点为pH5,在等电点时,其溶解性、乳化性、乳化稳定性和起泡性最小,而浊度、起泡稳定性在这点最大;温度在50℃时蛋白肽开始变性,高于50℃时蛋白质的溶解性降低,浊度增加。     

鱼油DHA脂质体的制备及稳定性

以鱼油二十二碳六烯酸（docosahexaenoic acid,DHA）为原料,分别采用薄膜分散法和薄膜分散法联合动态高压微射流技术（dynamic high pressure microfluidization,DHPM）制备鱼油DHA粗脂质体（crude liposomes-DHA,CLs-DHA）和纳米脂质体（nanoliposomes-DHA,NLs-DHA）。以平均粒径、多分散指数（polydispersity index,PDI）和Zeta电位为评价指标,考察CLs-DHA和NLs-DHA的pH值稳定性和贮藏稳定性。结果表明：随着pH值逐渐增大,CLs-DHA和NLs-DHA的平均粒径和PDI均呈下降趋势,Zeta电位绝对值逐渐升高,在pH 7.4时具有较好的稳定性,NLs-DHA变化相对小于CLs-DHA;在4 ℃贮藏95 d过程中,与NLs-DHA相比,CLs-DHA的平均粒径、PDI和Zeta电位变化幅度相对较大,可见NLs-DHA的稳定性优于CLs-DHA;差示扫描量热法分析结果也表明,适度的DHPM处理可增强脂质体的稳定性,NLs-DHA具有更好的稳定性。     

Pilot-scale formation of whey protein aggregates determine the stability of heat-treated whey protein solutions—Effect of pH and protein concentration

Denaturation and consequent aggregation in whey protein solutions is critical to product functionality during processing. Solutions of whey protein isolate (WPI) prepared at 1, 4, 8, and 12% (wt/wt) and pH 6.2, 6.7, or 7.2 were subjected to heat treatment (85°C × 30 s) using a pilot-scale heat exchanger. The effects of heat treatment on whey protein denaturation and aggregation were determined by chromatography, particle size, turbidity, and rheological analyses. The influence of pH and WPI concentration during heat treatment on the thermal stability of the resulting dispersions was also investigated. Whey protein isolate solutions heated at pH 6.2 were more extensively denatured, had a greater proportion of insoluble aggregates, higher particle size and turbidity, and were significantly less heat-stable than equivalent samples prepared at pH 6.7 and 7.2. The effects of WPI concentration on denaturation/aggregation behavior were more apparent at higher pH where the stabilizing effects of charge repulsion became increasingly influential. Solutions containing 12% (wt/wt) WPI had significantly higher apparent viscosities, at each pH, compared with lower protein concentrations, with solutions prepared at pH 6.2 forming a gel. Smaller average particle size and a higher proportion of soluble aggregates in WPI solutions, pre-heated at pH 6.7 and 7.2, resulted in improved thermal stability on subsequent heating. Higher pH during secondary heating also increased thermal stability. This study offers insight into the interactive effects of pH and whey protein concentration during pilot-scale processing and demonstrates how protein functionality can be controlled through manipulation of these factors.     

高压均质对大豆β-伴球蛋白结构及功能特性的影响

使用差示扫描量热仪、扫描电镜和傅里叶变换红外光谱仪研究高压均质后大豆β-伴球蛋白的结构和功能特性。结果表明：大豆β-伴球蛋白的变性温度为(74±1)℃,高压均质后大豆β-伴球蛋白粒径明显变小,经20MPa和30MPa均质处理后,大豆β-伴球蛋白结构发生了明显变化。高压均质可有效提高大豆β-伴球蛋白溶解性、乳化活性和乳化稳定性,并降低乳析率。经20MPa和35MPa压力处理的大豆β-伴球蛋白的保水性明显提高,经25MPa和30MPa压力处理的大豆β-伴球蛋白的持油性明显提高。     

鱼胶原蛋白肽对α-乳白蛋白和表没食子儿茶素没食子酸酯聚集行为的影响及所形成三元复合物的热稳定性

为研究鱼胶原蛋白肽(CP)对α-乳白蛋白(α-La)和表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)聚集行为的影响及其形成的三元复合物的热稳定性,采用浊度法、动态光散射、荧光光谱和圆二色谱四种光谱学手段。结果表明,α-La、EGCG和CP的添加顺序直接影响所形成的三元复合物的结构特性。在温度为25℃条件下,低浓度的CP促进α-La-EGCG复合物的聚集,聚集体粒径增大,粒径分布不均一,溶液浊度增加;而较高浓度的CP则抑制α-La和EGCG的聚集行为,聚集体粒径较小,粒径分布均一,溶液相对澄清。zeta电位(ζ-电位)结果表明,在澄清溶液中,溶液的ζ-电位接近于0,这可能与CP抑制α-La和EGCG聚集的机理有关。荧光结果表明,CP的加入使三元复合物中α-La的结构伸展,α-La分子中色氨酸的亲水性增强。圆二色谱分析表明,澄清溶液中,CP使三元复合物中α-La的α-螺旋结构增加,而β-折叠、β-转角和无规则卷曲结构减小。热处理能够进一步降低溶液的浊度,增加颗粒粒径,使三元复合物中的α-La结构更加伸展,但对溶液ζ-电位和α-La二级结构影响不大。     

超声对燕麦蛋白氧化聚集体结构及特性的影响

本研究以燕麦蛋白为原料,通过氧化剂偶氮二异丁脒盐酸盐(2,2'-azobis(2-amidinopropane),AAPH)氧化蛋白,将氧化蛋白分别进行不同超声功率(0、100、200、300、400、500、600 W)超声,以燕麦蛋白为对照,进行探究超声处理对蛋白结构特性(粒径、浊度、蛋白质分散指数值(Protein disperse index,PDI)、电位、二级结构、官能团、疏水性)和功能特性(溶解度、乳化活性和乳化稳定性)的影响。结果表明:与氧化燕麦蛋白聚集体相比,可溶性超声(功率500 W)燕麦氧化蛋白的平均粒径由855.33 nm降低到507.34 nm,PDI由0.97降低到0.26,浊度由543下降到267,表面疏水性和溶解度分别提高了1180.4和2.3%,乳化活性和乳化稳定性分别提高了207.95、361.48 m2/g,二硫键含量降低了0.77 nmol/mg,β₁-折叠结构降低,α-螺旋结构和无规卷曲结构提高,亚基含量增加。超声处理后氧化蛋白的乳化特性明显改善,且高于氧化后燕麦蛋白乳化性,这将为提高工业生产和降低企业损失提供方法和理论基础。     

热处理对酶改性蛋黄液乳化性的影响及拉曼光谱分析

蛋黄液对热敏感,64 ℃左右开始变性形成凝胶,加工过程中的热处理会导致其乳化性质下降,限制了其在食品工业中的应用。因此,本实验研究不同热处理条件（60、65、70 ℃均处理4 min）对酶改性蛋黄液乳化性质及蛋白质结构的影响。结果表明：随着热处理温度的升高,蛋黄液的乳化活性呈现下降的趋势,所形成的乳化体系平均粒径表现出增大的趋势。同一热处理条件下,酶改性蛋黄液的乳化活性及乳化稳定性均显著高于未改性蛋黄液（P＜0.05）,酶改性蛋黄液所形成的乳化体系粒径明显减小,粒径分布更加接近正态分布。拉曼光谱分析结果显示,在不同热处理条件下酶改性蛋黄液中蛋白质二级结构发生变化,在65 ℃以下随温度升高α-螺旋结构相对含量显著升高,无规卷曲结构相对含量显著下降（P＜0.05）;其色氨酸残基、酪氨酸残基及脂肪族疏水基团较未改性蛋黄液更倾向于暴露。采用偏最小二乘法建立了基于拉曼光谱的蛋黄液乳化性质模型,结果表明蛋黄液中蛋白质二级结构及构象变化（特别是低密度脂蛋白的构象变化）对蛋黄液乳化性质影响最大。     

丙二醛氧化修饰对大豆蛋白热变性影响

以丙二醛代表脂质过氧化活性次生产物,采用圆二色谱、内源荧光光谱、粒径分析和差示扫描量热仪研究丙二醛氧化修饰对大豆蛋白热变性影响。结果发现,丙二醛氧化修饰使大豆蛋白热稳定性下降,相比大豆球蛋白,大豆β-伴球蛋白热稳定性下降更为显著。     

Rheological properties and protein quality of UV-C processed liquid egg products

Rheological properties define the functionality and consequently, the technological quality, of food proteins. This study deals with the effects of short-wave ultraviolet treatments (dynamic or static UV-C) on the dynamic viscosity, flow behaviour, temperature-dependent viscosity, thermal properties and electrophoretic patterns of liquid egg products. Remarkably, none of the investigated parameters have been significantly influenced by UV-C treatments, static or dynamic. Rheological data, and thermal and electrophoretic properties indicate that the flow behaviour of UV-C treated egg white, whole egg or egg yolk, has not varied, and relevant protein denaturation or aggregation could be discarded. On the contrary, heat pasteurizations caused an increase on the viscosity-shear rate dependency, and also a certain degree of coagulation could be observed in the flow behaviour diagrams. Pasteurization additionally caused a reduction on the denaturation enthalpy observed in temperature-dependence viscosity measurements, and in DSC thermograms. The electrophoretic profiles also confirmed a certain degree of denaturation after pasteurization, with a reduction in the amount and intensity of the observed proteins. These results indicate that UV-C treatments do not affect significantly the rheological properties and the protein profile of liquid egg fractions, and could be used as an alternative to pasteurization.