不同温度下亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响及机制

本实验研究了不同加热温度下,添加亚麻籽胶对肌原纤维蛋白保水性、凝胶强度、流变特性、二级结构、微观结构的影响及其作用机制。结果表明,随着温度升高,肌原纤维蛋白凝胶保水性显著下降（P＜0.05）,凝胶强度显著上升（P＜0.05）,加热温度高于50 ℃时添加亚麻籽胶显著提高了肌原纤维蛋白凝胶保水性（P＜0.05）,同时显著降低了凝胶强度（P＜0.05）;拉曼光谱结果表明随着温度从30 ℃上升至80 ℃,凝胶α-螺旋含量显著下降,β-折叠含量显著上升;添加亚麻籽胶使得肌原纤维蛋白存在α-螺旋含量下降,β-折叠含量上升现象,影响凝胶的形成及性质。流变学特性结果显示高于50 ℃时添加亚麻籽胶后肌原纤维蛋白储能模量G’下降。从微观结构发现,添加亚麻籽胶后肌原纤维蛋白在50 ℃出现更多凝胶孔洞,且在70、80 ℃时形成的凝胶三维网络结构更为致密均一。     

不同地域典型干腌火腿肌原纤维蛋白的氧化特性及体外消化性对比

为比较几种典型干腌火腿的可消化吸收性,以巴马火腿、金华火腿、宣威火腿、帕尔玛火腿为原料,研究4 种干腌火腿的肌原纤维蛋白表面疏水性、巯基和二硫键含量、超微结构、蛋白降解程度、消化前后粒径及体外消化率。结果表明：金华火腿肌原纤维蛋白的表面疏水性显著高于巴马、宣威、帕尔玛火腿（P＜0.05）。微观结构分析显示金华火腿肌原纤维蛋白交联和聚集程度最低,肌原纤维排布更为伸展;帕尔玛火腿聚集程度最大,呈现明显聚集状。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳谱图显示金华火腿肌原纤维蛋白在体外消化过程中大幅降解,促进了肌原纤维蛋白粒径的降低。体外模拟消化结果表明,经胃蛋白酶、胰蛋白酶及α-凝乳蛋白酶作用后,金华火腿肌原纤维蛋白水解速率最高（P＜0.05）;帕尔玛火腿肌原纤维蛋白水解速率最低（P＜0.05）。这表明疏水基团的暴露和蛋白结构的伸展为消化酶提供了更多的识别位点,促进了金华火腿中肌原纤维蛋白的水解。综上,肌原纤维蛋白的氧化程度显著影响蛋白的体外消化率。     

不同NaCl浓度条件下亚麻籽胶对肌原纤维蛋白凝胶作用力及乳化特性的影响

为改善低盐肉制品凝胶乳化品质的降低,明确亚麻籽胶（flaxseed gum,FG）添加对肉制品品质的影响,以肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）为研究对象,通过测定乳析指数、电位值、粒径、显微观察研究不同NaCl浓度条件下FG对MP乳液乳化稳定性的影响,而化学键的测定显示FG对MP凝胶化学作用力的影响。结果表明,形成MP凝胶及FG-MP凝胶体系的关键是二硫键和非二硫共价键的贡献;不同NaCl浓度对FG-MP乳液的乳析指数、ζ-电位、粒径的影响均不显著（P＞0.05）,而MP乳液随着NaCl浓度的提高,乳化稳定性、ζ-电位、粒径均显著变化（P＜0.05）。特别是在低浓度NaCl条件下,FG的加入可以显著提高MP乳液的稳定性（P＜0.05）。显微观察发现加入FG可以改善MP乳液液滴聚集的现象。因此,说明在低浓度NaCl条件下加入FG可以显著提高肌原纤维蛋白乳液的乳化稳定性,提高其抗盐能力,促进亚麻籽在肉制品中的应用。     

淀粉-脂质复合物在热加工过程中的结构变化及其对体外消化性影响

为研究压热处理和回生对硬脂酸与脱支的高直链玉米淀粉之间所形成复合物（HA7-SA）的结构和体外酶消化率的影响，通过X射线衍射、激光共聚焦显微-拉曼光谱、差示扫描量热仪等方法比较处理前后HA7-SA的长程-短程分子有序性和复合物的相转变温度，并采用体外消化实验测定HA7-SA的体外酶消化率。结果发现，压热处理显著降低了HA7-SA的V-型晶体结晶度（P＜0.05），显著升高了HA7-SA的B-型晶体结晶度、相转变温度及短程分子有序性（P＜0.05）。压热处理后HA7-SA的体外酶促消化率和评估血糖指数显著降低（P＜0.05）。样品于4、25 ℃和50 ℃贮藏24 h对HA7-SA复合物的结构和体外酶促消化率影响不显著。     

原子力显微镜研究L-半胱氨酸对鲢肌球蛋白溶液热聚集行为的影响

利用原子力显微镜技术分析L-半胱氨酸（L-cysteine,L-Cys）对鲢肌球蛋白热聚集行为的影响。在肌球蛋白溶液中添加5?mmol/L（pH?7.0）的L-Cys溶液,分别进行未加热（25?℃、30?min）、一段式加热（90?℃、30?min）、二段式加热（40?℃、60?min＋90?℃、30?min）处理,分别测定溶解度、表面疏水性、聚集行为表面形貌的变化。结果表明：3?种加热方式低盐条件下L-Cys均显著提高肌球蛋白的溶解度（P＜0.05）;一段式加热时L-Cys显著提高高/低盐条件下肌球蛋白的表面疏水性（P＜0.05）,二段式加热时高盐条件下表面疏水性显著提高（P＜0.05）,其他条件下表面疏水性无明显变化。高/低盐条件下添加L-Cys均能显著改变肌球蛋白聚集行为的表面形貌,使聚集体更加分散,抑制了肌球蛋白的聚集。L-Cys对肌球蛋白溶解度、表面疏水性的影响进一步影响了其聚集行为,改变其聚集形貌。     

没食子酸对金线鱼鱼糜凝胶特性及其体外消化产物活性的影响

以金线鱼鱼糜为原料,添加没食子酸（gallic acid,GA）,通过二段加热法制备金线鱼鱼糜凝胶,考察GA添加量（0%～0.25%）对鱼糜凝胶特性、微观结构和分子间化学作用力的影响,进行体外模拟消化,研究体外消化产物的抗氧化活性和降胆固醇活性,探讨GA的添加对鱼糜凝胶功能活性的改善。结果表明,添加GA能改善鱼糜凝胶强度和质构特性,而对凝胶的白度不利。当GA添加量为0.15%时,鱼糜凝胶的质构特性最好,白度和持水性最高,凝胶的微观结构致密,维持凝胶的主要化学作用力是二硫键。体外消化结果显示,添加GA后,鱼糜凝胶的蛋白质体外消化率增加（P＜0.05）,消化产物的活性增强（P＜0.05）。当GA的添加量为0.15%时,鱼糜凝胶体外消化产物的1,1-二苯基-2-三硝基苯肼自由基清除率、2,2′-联氮-双-(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)阳离子自由基清除率、羟自由基清除率均增加到80%（P＜0.05）,胆固醇酯酶抑制率增加到50.82%（P＜0.05）,胆固醇胶束化抑制率增加到41.88%（P＜0.05）,表明GA添加到鱼糜中经热处理和体外消化后仍保留了自身的生物活性。因此,适量没食子酸的添加能有效改善金线鱼鱼糜的热凝胶性能且能保留其功能活性,为新型功能性鱼糜制品的开发提供一定参考。     

挤压膨化及添加魔芋粉对燕麦-玉米混粉糊化特性及体外消化率的影响

本研究制备了燕麦-玉米挤压膨化粉并探究添加魔芋粉共挤压对混粉理化性质的影响,实验主要测定其基本营养成分、糊化特性和体外消化特性。结果表明,挤压膨化处理后,原料中脂肪含量和快消化淀粉含量显著降低（P＜0.05）,其中脂肪含量由9.38%降至3.06%,但对抗性淀粉含量无影响（P＞0.05）,原料粉与挤压膨化粉eGI值分别为66.03和67.34,均属于中GI物料。添加魔芋粉与燕麦玉米混粉共挤压后,不同添加量魔芋粉均能显著降低混粉中快消化淀粉含量（P＜0.05）,提高慢消化淀粉和抗性淀粉含量, 添加5%、10%、15%魔芋粉后eGI值显著降低（P＜0.05）,分别为48.06、48.51和49.11,均属于低GI物料,可作为代餐产品原料使用。     

自由基氧化对猪肌球蛋白-醛类化合物吸附特性的影响

采用FeCl3/抗坏血酸/H2O2羟自由基氧化体系模拟猪肌球蛋白氧化,研究不同H2O2浓度对肌球蛋白巯基总量、活性巯基、二级结构和表面疏水性的影响及与4?种典型醛类风味物质间的相互作用。结果表明：H2O2浓度对蛋白质构象有显著影响,随着H2O2浓度逐渐增加,活性巯基含量显著下降（P＜0.05）,表面疏水性显著增加（P＜0.05）。当H2O2浓度在0～5?mmol/L之间时,巯基总量、α-螺旋相对含量显著下降（P＜0.05）,蛋白质吸附能力显著增强（P＜0.05）;当H2O2浓度在5～10?mmol/L之间时,α-螺旋相对含量显著上升（P＜0.05）,蛋白质吸附能力显著减弱（P＜0.05）;当H2O2浓度在10～20?mmol/L之间时,蛋白质吸附能力显著增强（P＜0.05）。肌球蛋白与醛类化合物间的作用力主要为氢键和疏水相互作用,氢键和（或）疏水相互作用越强,蛋白质对醛类化合物吸附能力越强。     

虾夷扇贝裙边多肽提高鲢鱼肌原纤维蛋白结构稳定性

采用添加0、2、4 g/100 mL虾夷扇贝裙边多肽（Patinopecten yessoensis mantle polypeptide，PMP）修饰鲢鱼肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP），通过测定修饰前后MP的巯基含量、羰基含量、傅里叶变换红外光谱、紫外吸收光谱及内源荧光光谱，研究PMP对鲢鱼MP结构的影响。结果表明：MP总巯基、活性巯基、羰基含量均随PMP添加量升高而降低；修饰后的MP α-螺旋相对含量无显著变化，但β-折叠相对含量随PMP添加量增加降低，β-转角相对含量随PMP添加量增加而升高，PMP的添加有利于延缓MP的展开，维持MP结构的稳定性；PMP也有效延缓了MP的羰基化。PMP可作为潜在的天然抗氧化剂、低温保护剂和凝胶质构增强剂。     

CaCl2对低盐罗非鱼肌球蛋白凝胶持水性和微观结构的影响

以罗非鱼(Oreochromis niloticus)肌球蛋白为研究对象,在不同盐浓度(1,50,150,600mmol/L NaCl)下,考察适量添加CaCl_2对肌球蛋白热诱导凝胶持水性、微观结构及化学作用力的影响。结果表明,低盐浓度(1～150mmol/L NaCl)下,热诱导肌球蛋白纤丝迅速聚集,体系呈弱的不透明凝胶,链状交联的凝胶网络结构粗糙、孔隙极大,持水性低,疏水相互作用是维持凝胶的主要化学作用力。当CaCl_2添加量为10mmol/L时,有利于凝胶化过程中肌球蛋白分子结构部分展开,氢键相互作用减弱,α-螺旋部分转化成β-折叠,分子间二硫交联作用增强(P0.05),形成致密有序的三维网状结构,持水性显著提高(P0.05),且1mmol/L NaCl浓度下的改善效果更明显。因此,添加适量的CaCl_2可有效改善低盐条件下肌球蛋白的凝胶性能。     

氯化钠对肌原纤维蛋白与风味物质相互作用的影响

为了阐明氯化钠浓度对肌肉蛋白风味吸附特性的影响和相关原理,选取17种典型性醇类、醛类、酮类和酯类化合物,研究0.0~1.0 mol/L氯化钠浓度对肌原纤维蛋白与上述物质的吸附关系,以及对蛋白结构的影响。结果表明,肌原纤维蛋白的表面疏水性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时显著升高,在0.4~1.0 mol/L时显著下降;氯化钠浓度在0.0~0.4 mol/L时α-螺旋和β-折叠转化为β-转角,之后无显著变化;肌原纤维蛋白对醇类吸附很弱,随氯化钠浓度升高,醇类、酮类和醛类吸附性总体降低;酯类吸附性在氯化钠浓度0.0~0.4 mol/L时趋于下降,在0.4~1.0 mol/L时趋于升高。蛋白对醛、酮吸附的下降,前期可能是由于二级结构改变导致席夫碱结合位点被屏蔽,后期可能是由于疏水作用力下降;对酯类的吸附作用变化趋势与疏水性相反,是由于静电相互作用为主要结合力。     

藜麦蛋白对低钠盐体系中猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

分别将3%、6%、9%和12%藜麦蛋白添加到低钠盐（0.40 mol/L NaCl、0.10 mol/L KCl和0.05 mol/L CaCl2）猪肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）体系中,考察藜麦蛋白添加量对复合蛋白溶液/凝胶的理化性质、蛋白二级结构、化学作用力和微观结构的影响。结果表明：藜麦蛋白的添加提高了MP的凝胶强度、保水性和动态流变特性,这是因为藜麦蛋白提高了复合蛋白溶液的蛋白溶解度和ζ-电位绝对值,降低了蛋白粒径;复合蛋白体系中的化学作用力以二硫键和疏水作用为主,但是藜麦蛋白的添加提高了离子键和氢键含量;藜麦蛋白促进了无规则卷曲向β-折叠和α-螺旋转化,增加了凝胶的稳定性;扫描电镜显示,藜麦蛋白提高了复合凝胶的致密程度。综上,藜麦蛋白作为一种优质植物蛋白,可以增强MP的凝胶特性,特别是当藜麦蛋白添加量为6%～9%时,对低钠盐体系中MP凝胶特性的改善效果较好。     

Oxidative characteristics and gel properties of porcine myofibrillar proteins affected by l-lysine and l-histidine in a dose-dependent manner at a low and high salt concentration

This study investigated the effects of l -lysine (Lys) and l -histidine (His) on the oxidative characteristics and gel properties of porcine myofibrillar proteins (MP). Results showed that Lys and His had a strong ferrous ion-chelating ability and hydroxyl radical-scavenging activity. Moreover, Lys and His inhibited the protein carbonyl formation and MP aggregation at 0.2 M and 0.6 M NaCl, respectively, in a dose-dependent manner. Furthermore, 2 and 4 mg mL⁻¹ Lys and His decreased the oxidation-induced loss of the tertiary structure of MP accompanied by the lower surface hydrophobicity. The water-holding capacity and gel strength of MP gels increased with increasing Lys and His concentrations due to more regular and lamellar structures with smaller and homogeneous pores at 0.6 M NaCl and more orderly crosslinking via fibrous filament at 0.2 M NaCl. In summary, Lys and His chelated the ferrous ions and scavenged hydroxyl radicals, decreased the oxidation-induced physicochemical changes, thus preventing oxidative damage during the formation of a three-dimensional gel network, which resulted in better gel quality.     

Mg2+对羊肉肌原纤维蛋白结构和凝胶特性的影响

通过建立Mg²⁺-羊肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)模型,研究Mg²⁺对MP构效关系和凝胶特性的影响机制。研究发现,随着Mg²⁺浓度(0、0.01、0.02、0.03、0.04、0.05 mol/L)的增加,羊肉MP的理化特性溶解度、乳化活性、乳化稳定性和粒径显著提升(P<0.05),Zeta电位绝对值下降;MP结构特性：二级结构β-折叠占比显著增加(P<0.05);表面疏水性显著提升(P<0.05);内源色氨酸荧光强度在0.04 mol/L最大;十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳显示肌球蛋白和相关轻链蛋白条带强度增强。MP凝胶特性：羊肉MP流变学分析发现,随着Mg²⁺浓度增加,储能模量(G’)先升高后降低;与对照组相比,0.03 mol/L Mg²⁺时,MP凝胶强度提升70.49%;凝胶蒸煮损失、保水性与Mg²⁺浓度呈负相关(P<0.05);低场核磁共振分析得出随着Mg²⁺浓度...     

不同蜡制玉米淀粉对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将蜡制玉米淀粉、酯化蜡制玉米淀粉和交联酯化蜡制玉米淀粉以添加量分别为0%、2%、4%、6%、8%、10%添加到肌原纤维蛋白中,形成蛋白淀粉复合物,研究3?种淀粉对肌原纤维蛋白凝胶保水性、质构特性、白度值、表面疏水性、流变特性和微观结构的影响。结果表明,相比纯肌原纤维蛋白,淀粉均能显著提高复合凝胶的保水性、硬度和弹性（P＜0.05）,且随添加量的增加而显著增加（P＜0.05）,但在添加量为10%时,各指标上升不显著（P＞0.05）,其中交联酯化蜡制玉米淀粉效果最好;3?种淀粉均能增加复合凝胶的白度值,但交联酯化蜡制玉米淀粉的添加会使复合凝胶的白度值过大（P＜0.05）,对色泽不利;同时,淀粉能显著提高复合蛋白的表面疏水性和凝胶的弹性模量（P＜0.05）,且随着添加量的增加而显著增加（P＜0.05）,与肌原纤维蛋白凝胶相比,复合凝胶结构趋于致密均匀。在实验的3?种淀粉中,除色泽因素外,交联酯化蜡制玉米淀粉提高凝胶性能的效果要优于其他两种淀粉。?     

超声波对不同盐浓度下肌原纤维蛋白溶解性的影响

应用超声波处理(频率20 kHz,功率450 W,超声波强度30 W/cm²,时间0、3、6和9 min)不同NaCl浓度(0.2、0.4、0.6 mol/L)下鸡胸肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP),分析MP的溶解度、浊度、粒径、电位及二级结构,研究超声波处理对MP溶解特性的影响。结果显示:随着超声波处理时间的增加,不同NaCl浓度下的MP溶解度显著上升(P<0.05),电位绝对值显著增大(P<0.05),而浊度和粒径显著下降(P<0.05);超声波处理能够促进二级结构由螺旋向折叠等转化,有助于MP溶解性的增加。结果表明,超声波处理破坏MP有序结构,降低MP聚集程度,减小MP粒径大小,同时增加蛋白之间静电相互作用,使MP体系均匀分散。因此,超声波处理部分改善了降盐水平下MP的溶解性,为超声波技术在低盐鸡肉制品的应用提供理论依据。     

低钠条件下超声处理对鸡肉肌原纤维蛋白乳液稳定性的影响

低钠条件下肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）作为乳化剂制备的乳液稳定性差,本实验采用高强度超声波（high intensity ultrasound,HIU）（频率20 kHz、功率450 W）对低钠条件下（0.15 mol/L NaCl）MP进行不同时间（0、3、6、9、12 min）处理,测定处理后MP乳液乳化活性指数（emulsifying activity index,EAI）、乳液稳定性指数（emulsion stability index,ESI）、Turbiscan稳定性指数（turbiscan stability index,TSI）和平均粒径等,并进行微观结构观察和流变性分析等,研究低钠条件下超声处理对鸡肉MP乳化特性及其乳液稳定性和流变性能的影响。结果表明：与对照组相比,随着超声处理时间延长,MP的EAI和ESI显著增加（P＜0.05）,MP制备乳液的TSI和粒径随着超声处理时间的延长明显减小,且乳液液滴分布均匀,乳液Zeta-电位的绝对值显著增加（P＜0.05）。乳液的流变学特性分析结果表明超声波明显提高了MP乳液的黏弹性。MP乳液的油-水界面张力分析结果显示超声处理有效增强了MP的移动性,使界面张力迅速降低,同时超声处理显著增加了MP乳液吸附蛋白相对含量（P＜0.05）,这表明超声处理MP有助于稳定乳液。通过冷场扫描电子显微镜观察进一步证实了超声处理12 min MP制备的乳液液滴体积最小。综上,超声波能够有效提高低钠条件下MP的乳液稳定性,本实验可为超声处理在减盐乳化型肉制品中的应用提供理论参考。     

冻融次数对镜鲤鱼肌原纤维蛋白功能和结构特性变化的影响

本实验通过测定肌原纤维蛋白溶解性、乳化性、δ-电势、巯基含量、自由氨基酸含量、二聚酪氨酸含量、表面疏水性和α-螺旋含量的变化,探究反复冻融过程引起镜鲤鱼肌原纤维蛋白功能特性和结构特性的变化。结果表明：当冻融次数增加到5 次时,肌原纤维蛋白的溶解度、乳化活性、乳化稳定性分别显著下降至62.85%、20.67 m2/g、34.83%（P＜0.05）;在冻融过程中随着冻融次数的增加,蛋白质的δ-电势、表面疏水性和二聚酪氨酸含量不断增加,而巯基、自由氨基酸和α-螺旋含量不断下降。蛋白质的这些变化表明,冷冻-解冻循环破坏了镜鲤鱼肌原纤维蛋白的完整结构,降低了蛋白质的功能特性。