加热温度对牡荆素-绿豆蛋白互作物结构和功能性的影响

为了探明在加工过程中,不同温度下牡荆素与绿豆蛋白作用形成的复合物结构和功能的变化。采用傅里叶红外光谱、扫描电镜、荧光光谱和SDS-PAGE等方法研究加热温度对牡荆素-绿豆蛋白互作物(VT-MBP)大分子结构的影响,分析VT-MBP在不同温度条件下的溶解性、乳化性、起泡性和抗氧化性等功能特性的变化。结果表明:加热温度改变了互作物的分子结构,随着温度的升高互作物二级结构中的α-螺旋、β-折叠含量降低。荧光光谱分析发现VT与MBP的互作机制为静态猝灭,且通过非共价的疏水相互作用结合。此外,在加热温度90℃时VT-MBP具有良好的乳化性、起泡性及泡沫稳定性。结论:加热温度对VT-MBP的结构和功能性具有显著影响。本研究结果为确定绿豆食品的最适加工温度以及开发功能型绿豆蛋白饮料提供理论依据。     

挤压处理对豌豆蛋白功能特性及结构的影响

目的:研究挤压处理对豌豆蛋白功能特性及结构的影响,提高豌豆蛋白的功能性质。方法:采用全自动测色色差计对豌豆蛋白挤出物颜色的变化进行分析,用化学分析法对蛋白质的持水性和乳化特性进行测试,用扫描电子显微镜观察豌豆蛋白及其挤出物的微观结构,利用傅里叶变换红外光谱仪分析挤出物的二级结构变化。结果:豌豆蛋白经挤压处理后,颜色无显著差异,产品色泽良好,持水性显著下降(P<0.05),乳化性和乳化稳定性显著增加(P<0.05)。挤压处理后微观结构改变明显,产生蛋白聚集体,结构紧密。挤压处理后无新的特征峰出现,但二级结构各组分之间发生转化,β-折叠、α-螺旋结构向β-转角、无规卷曲结构转化,结构稳定性增加。结论:豌豆蛋白经过挤压处理后,保留了原来的产品色泽,乳化特性显著改善,结构致密,稳定性得到了提高。     

糖基化处理对绿豆分离蛋白功能特性的影响

为探讨糖基化处理对绿豆分离蛋白的功能特性影响,通过测定接枝度,红外光谱分析,以及对溶解性,乳化性和乳化稳定性,起泡性和起泡稳定性进行了探究。结果表明:相比于麦芽糖,采用葡萄糖与绿豆分离蛋白反应所得产物的接枝度较高,更易于反应;红外光谱显示有蛋白和糖的共价复合物生成,且α-螺旋和β-转角结构含量升高,其他两种二级结构组成降低;糖基化后的绿豆分离蛋白溶解度得到改善,且葡萄糖优于麦芽糖;糖基化后绿豆分离蛋白的乳化活性和乳化稳定性均得到提高,且麦芽糖效果更好;糖基化后绿豆分离蛋白的起泡性和泡沫稳定性均得到提高,且葡萄糖效果更明显。     

气调储藏对绿豆球蛋白消化特性及其与蛋白二级结构的相关性研究

为明确气调储藏对绿豆蛋白质消化特性及蛋白二级结构和消化特性的相关性,以新鲜绿豆和在室温及4℃气调储藏18个月的绿豆为原料,利用傅里叶红外光谱技术分析经储藏后的绿豆蛋白其二级结构中α-螺旋结构增加,β-折叠结构减少;通过体外模拟消化实验发现不同气调储藏条件下绿豆球蛋白的胃肠消化率降低,消化产物中游离氨基酸含量降低。室温储藏后的绿豆球蛋白二级结构和胃肠消化率与新鲜绿豆球蛋白差异显著(P>0.05);而4℃气调储藏后的绿豆球蛋白二级结构和胃肠消化率与新鲜绿豆差异不显著(P<0.05)。说明4℃气调储藏可以减少绿豆球蛋白二级结构变化,从而影响胃肠消化率的变化。     

高水分挤压温度对绿豆蛋白结构的影响

本文以绿豆蛋白为原料,在不同挤压温度下通过高水分挤压技术制备组织化绿豆蛋白,利用傅里叶红外光谱、内源荧光光谱、SDS-PAGE凝胶电泳、扫描电镜等方法对蛋白质结构进行分析。结果表明,高水分挤压后,离子键、疏水相互作用、二硫键含量呈先上升后下降的趋势,游离巯基含量呈先降低后上升的趋势。绿豆蛋白二级结构中β-折叠含量显著降低（P<0.05）,α-螺旋和β-转角含量显著增加（P<0.05）。通过内源荧光光谱发现,蛋白质在130和140℃条件下最大发射波长发生红移,在150和160℃条件下蛋白的最大发射波长没有明显变化。通过扫描电镜可以明显观察到绿豆蛋白形成了纤维结构。综上,经过高水分挤压处理后的绿豆蛋白结构会发生变化,挤压温度对绿豆蛋白高水分挤压组织化产品有显著影响。     

超声波处理对绿豆蛋白结构及功能特性的影响

本实验研究了超声波作用对绿豆蛋白结构及功能性质的影响,结果表明:超声波处理后绿豆蛋白β-折叠结构含量降低,而β-转角结构含量显著增加,α-螺旋和无规卷曲的结构组成有小幅增加。随着超声功率的增强及处理时间的增长,绿豆蛋白β-折叠结构含量进一步降低,而β-转角结构含量逐渐增加。超声波处理下绿豆蛋白溶解性并未发生显著变化,但有效地增强了绿豆蛋白的表面疏水性、乳化性能、起泡性及泡沫稳定性。低强度超声功率下(200 W),四者均随时间的延长而增大,高强度超声功率下(400 W),绿豆蛋白的四种功能性质则随时间的增长而逐渐降低。     

黑米蛋白的功能与结构性质

以黑米为原料,通过碱提酸沉法提取黑米蛋白,并与大豆分离蛋白进行对比,研究该蛋白的功能与结构性质。研究结果表明,黑米蛋白与大豆分离蛋白的功能性质具有显著的差异,具体表现为:黑米蛋白的乳化稳定性与持油性高于大豆分离蛋白,而黑米蛋白的溶解性、乳化性、起泡性、起泡稳定性与持水性均低于大豆分离蛋白。此外,黑米蛋白的变性温度为87.35℃。采用红外光谱法对黑米蛋白特征官能团进行测定,得出羰基、氨基及羧基等特征官能团。二级结构测定结果表明黑米蛋白中α-螺旋含量为5.15%,β-折叠含量为40.65%,β-转角含量为21.70%,无规则卷曲含量为32.40%。     

绿豆淀粉工艺废水中蛋白质的功能性质

对绿豆淀粉工艺废水中蛋白质的功能性质进行研究。结果表明:绿豆淀粉工艺废水蛋白在40℃、p H 9时溶解性最好;持水性在40℃条件下最好,达到362.63%;持油性随温度变化在150%~170%之间变化不明显;起泡性和泡沫稳定性及乳化性和乳化稳定性随蛋白质量浓度增加而上升;电泳测定结果表明:蛋白分子质量分别为62.5、46.1、27.0、20.9、16.2 k D;氨基酸分析结果表明:蛋白总氨基酸含量为616.802 mg/g,必需氨基酸含量为233.960 mg/g,蛋氨酸为第一限制性氨基酸;蛋白二级结构中α-螺旋含量为39.68%,β-折叠含量为20.13%,β-转角含量为16.56%,无规则卷曲含量为23.71%;特征分解温度区间为220~360℃。     

不同酸碱体系中绿豆蛋白功能及构象

探讨了不同酸碱体系中绿豆分离蛋白、清蛋白和球蛋白的构象和溶解度、乳化性、乳化稳定性。结果表明:绿豆分离蛋白、清蛋白和球蛋白在酸性体系中溶解度、乳化性和乳化稳定性较低,随着pH的升高其功能特性随之升高;绿豆分离蛋白的α-螺旋结构在接近等电点时较低,随着pH的升高,α-螺旋结构升高,β-折叠结构和无规则卷曲结构含量随pH的增大而降低;绿豆球蛋白在碱性体系中,β-折叠结构和无规则卷曲结构的含量呈现先降低后升高的趋势,β-转角结构的含量呈现先升高后降低的趋势;绿豆清蛋白在酸性条件下的α-螺旋结构含量、β-转角结构和无规则卷曲结构较高,随着pH值的升高,β-转角结构逐渐向的α-螺旋、β-折叠、无规则卷曲等结构变化;在不同酸碱体系中绿豆蛋白的空间构象不同,造成各条件下所暴露的基团不同,进而影响绿豆蛋白的功能特性。这为绿豆蛋白加工利用过程中功能特性变化规律研究提供可靠的理论依据。     

不同干热处理对花生蛋白二级结构及乳化性的影响

通过不同的干热处理条件对花生蛋白二级结构及其乳化性的变化规律进行了研究。采用傅里叶红外光谱仪测定不同加热温度和加热时间处理后的花生蛋白二级结构,并测定对应条件下的花生蛋白乳化性。结果表明:100℃加热5 min时,无规卷曲结构比例最大,表明这一条件下花生蛋白变性最为明显,在此条件下,花生蛋白的乳化活性指数和乳化稳定性较好。β-折叠结构在不同时间热处理过程中呈先减小后增加趋势,蛋白质热变性下的聚集现象是可能其中一个原因。花生蛋白的乳化活性指数在5 min时出现最大值为34.43 m2/g。     

绿豆蛋白营养及功能特性分析

对国内16份绿豆主栽品种的蛋白质含量测定结果表明,绿豆中蛋白质含量丰富,平均为24.1%。分别从中提取绿豆蛋白,对绿豆蛋白的氨基酸与蛋白质亚基组成进行了分析。结果显示,绿豆蛋白中富含赖氨酸,含硫氨基酸为第一限制性氨基酸;绿豆蛋白主要由5个亚基组成,分子质量分别为23.4、28.9、31.4、52.9及63.1 ku。对绿豆蛋白的溶解性、保水性、乳化性、起泡性及吸油性等功能特性的研究表明,不同绿豆品种间蛋白功能特性差异显著,并分别筛选出对应功能特性较好的绿豆品种。     

Changes in structural and functional properties of globulin–polyphenol complexes in mung beans: exploration under different interaction ratios and heat treatment conditions

In this study, mung bean was used as raw material to reveal the interaction mechanism between mung bean protein and polyphenols in the water solution system of heat treatment and to speculate the binding form of the two. Structural and functional changes of globulin–polyphenol complexes in mung bean under different interaction ratios and heat treatment conditions (70, 85 and 100 °C) were analysed using 2D and 3D fluorescence, Fourier transform infrared spectroscopy, particle size and ζ potential. The results showed that mung bean globulin–polyphenol binding was a static quenching mechanism, with mainly hydrophobic interactions. Heat treatment had little effect on binding sites and may induce partial covalent binding. Antioxidant activity of the interaction improved; however, heat treatment reduced the antioxidant capacity of the complexes. Before and after heat treatment, globulin–polyphenol complexes had poor solubility, but its emulsification and foaming ability are significantly improved. Polyphenol addition improved mung bean globulin secondary structure, and the thermal stability of the complex was greater than that of mung bean globulin. This study provides a theoretical reference for clarifying the binding mechanism of mung bean protein and polyphenols, which is significant for mung bean food processing and production.     

绿豆皮纳米纤维素对浓缩乳清蛋白可食膜性能的影响

以绿豆皮纤维素为原料,采用硫酸水解法制备绿豆皮纳米纤维素并将其应用到浓缩乳清蛋白可食膜中,研究了绿豆皮纳米纤维素的微观形貌、结晶结构以及绿豆皮纳米纤维素添加量对浓缩乳清蛋白膜抗拉强度、断裂伸长率、氧气透过率、水蒸气透过系数、透光率及微观结构的影响。结果表明:绿豆皮纳米纤维素为棒状结构,长度约为100~200 nm,直径约为10~20 nm,且保持典型的纤维素Ⅰ型结构,结晶度较高;绿豆皮纳米纤维素与浓缩乳清蛋白有很好的相容性;当绿豆皮纳米纤维素添加量为1%时,膜的水蒸气透过系数达到最小值,为2.67×10-13 g/(cm·s·Pa);膜的透光率达到最大值,为39.31%;此时膜表面较为平整均匀。当绿豆皮纳米纤维素添加量为2%时,膜的抗拉强度最大为1.41 MPa,此时断裂伸长率为139.8%;膜的氧气透过率达到最小值,为1.8×10-5cm3/(m2·d·Pa)。绿豆皮纳米纤维素的添加能够有效的提高浓缩乳清蛋白膜的性能。     

贮藏方式对绿豆球蛋白结构与溶解性的影响

为明确不同贮藏方式对绿豆蛋白质结构和溶解性的影响,以新鲜绿豆和在室温及4 ℃气调贮藏18个月的绿豆为原料,利用傅里叶红外光谱、DTNB比色法、Folin酚法等方法,探究发现室温条件下,绿豆球蛋白α-螺旋结构最大增加4.73%,巯基含量最大降低0.00487、表面疏水性最大降低20.78667,二硫键含量最大升高0.00177;4℃条件下,绿豆球蛋白α-螺旋结构最大增加1.65%,巯基含量最大降低0.00174,表面疏水性最大降低5.48667,二硫键含量最大升高0.00048。经过贮藏后,绿豆球蛋白的溶解性降低,不同贮藏方式变化不同。室温贮藏后的绿豆球蛋白结构和溶解性与新鲜绿豆球蛋白差异显著（P>0.05）;而4 ℃气调贮藏后的绿豆球蛋白结构和溶解性与新鲜绿豆差异不显著（P<0.05）。说明4 ℃和气调贮藏可以减少绿豆球蛋白结构的变化与溶解性的变化,从而更好地保持其品质。     

加工方式对绿豆蛋白亚基和功能性质的影响

绿豆中蛋白质含量高,氨基酸种类丰富,是一种具有较强加工适用性的优质蛋白质资源。本实验以绿豆为材料,对绿豆进行蒸制、煮制两种不同热处理,用碱提酸沉法提取绿豆蛋白,并对其进行结构和功能性质的测定。结果表明：随着热处理时间的延长,蒸制和煮制的绿豆蛋白中大分子蛋白亚基条带灰度均变浅,即大分子质量蛋白含量均减少,分子质量为57.5 kDa的8S球蛋白亚基条带逐渐消失。两种处理相比,煮制绿豆蛋白增加了一条分子质量为35.4 kDa的条带。两种处理绿豆蛋白的持水性、持油性、乳化性、乳化稳定性均随处理时间延长不断提高,且蒸制绿豆蛋白优于煮制;而起泡性、泡沫稳定性、溶解性随处理时间延长呈先上升后下降的趋势,在20～25 min时性能最佳,蒸制绿豆蛋白的性能较好,起泡性、泡沫稳定性、溶解度分别为25.6%、77.1%、13.6%。本研究为绿豆蛋白的改性提供理论依据,对提高绿豆蛋白在食品行业中的应用以及绿豆产品的精深加工具有参考意义。     

绿豆抗性糊精的结构表征及抗消化特性研究

为探究绿豆抗性糊精的结构表征及抗消化特性,本实验以绿豆淀粉为原料,采用酸热法制备绿豆抗性糊精,对其颗粒形态、晶型、偏振光、官能团、分子量、糖苷键等结构变化进行表征,并通过模拟体外消化探究其抗消化特性。结果表明:与绿豆淀粉相比,绿豆抗性糊精的结构为大小不一、形状不规则的碎片状,偏振光十字消失,化学基团相似,各官能团的峰位保持不变且没有新峰产生,晶型为非晶态结构,分子发生降解其重均分子量M_W为5.24×103 g/mol,糖苷键发生断裂且生成新的耐消化糖苷键;通过模拟体外消化实验表明:绿豆抗性糊精具有极强的抗消化能力,抗消化淀粉含量为92.28%。本实验旨在为功能性膳食纤维的开发提供理论与数据支持。     

回收方法对鲢鱼肌浆蛋白和功能特性的影响

以鱼糜漂洗水为原料,研究35℃真空浓缩冷冻干燥(LT组)、35℃真空浓缩-调节pH值冷冻干燥(LT-pH组)、65℃真空浓缩冷冻干燥(HT组)、65℃真空浓缩-调节pH值冷冻干燥(HT-pH组)和调节pH值冷冻干燥(pH组)等不同回收方法得到的肌浆蛋白结构和功能特性。傅里叶红外光谱结果表明,5组回收方法得到的肌浆蛋白的α-螺旋和β-折叠相比回收前均有损失,且pH组回收得到的肌浆蛋白的结构和构象变化程度大于其他组;扫描电镜图表明5种回收方法均能使肌浆蛋白发生不同程度的破坏;功能特性表明,LT组肌浆蛋白的总巯基含量变化最大;pH组表面疏水性、乳化性和乳化稳定性变化最大;HT-pH组的热变性温度变化最大。说明肌浆蛋白的结构和功能特性随着回收方法的不同而不同。     

喷雾干燥入口温度对蛋清蛋白流变和结构特性的影响

该研究采用不同喷雾干燥温度(140、160、180℃)对鸡蛋清进行干燥处理,测定产品的流变特性及结构。结果表明:3种样品的储能模量(G′)>损耗模量(G″),在低频率范围内,G′大小为140℃>180℃>160℃;在高频区G′的稳定性大小为160℃>140℃>180℃;3种样品的结合水(T 21)和吸附水(T 22)峰比例大小为180℃>160℃>140℃;自由水(T 23)峰比例大小为140℃>160℃>180℃;3种样品在二级结构中180℃蛋清粉蛋白的酰胺I带向低波数方向发生红移显著差异(P<0.05),β-折叠和β-卷曲含量最高;随着干燥温度的升高,蛋清蛋白粉的球状结构由相对完整变得破碎、凹凸不平、松散。由此可见,喷雾干燥温度160℃促使蛋清蛋白的分子链断裂,发生一定程度的聚集,表观黏度下降,可更好地改善其流变特性,从而拓展其在食品、保健、生物、医疗等领域的应用。     

双蛋白纳米颗粒Pickering乳液的构建及稳定性研究

为获得稳定性较好的蛋白基Pickering乳液,实验采用pH循环法以绿豆蛋白和乳清蛋白为原料制备双蛋白纳米颗粒并进行表征,进一步以此为基质制备Pickering乳液,并对Pickering乳液微观结构、粒径及流变学等进行表征,同时探讨了乳液的加工稳定性。结果：获得了粒径为100~250 nm的蛋白纳米颗粒;其制备的Pickering乳液为水包油型,且具有良好稳定性;与单一蛋白纳米颗粒乳液比较,双蛋白纳米颗粒乳液的乳化特性及其本身的稳定性有所提高。乳液的流变学说明乳液出现了剪切稀化现象,形成了凝胶网络结构。随着双蛋白中乳清蛋白比例的增加,乳液粒径减小,稳定性增加。因此,双蛋白制备的纳米颗粒Pickering乳液理化性质得到改善。研究结果可为混合蛋白构建稳定的乳液体系及活性成分的递送提供参考。