安石榴苷与焦磷酸钠对肌原纤维蛋白氧化稳定性及凝胶性能的影响

研究添加安石榴苷、焦磷酸钠（sodium pyrophosphate,SPP）及其组合（P＋SPP）对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）氧化稳定性和凝胶性能的影响。结果表明,安石榴苷和SPP添加均能有效抑制氧化诱导的蛋白羰基含量上升及自由氨基含量下降,且P＋SPP组合添加效果最佳;但所有添加剂均无法有效抑制氧化诱导的巯基含量降低。添加安石榴苷促进了氧化诱导的蛋白结构展开、显著抑制了蛋白粒径增大（抑制率为10.50%）,对于蛋白溶解度和热诱导凝胶过程中的流变学特性无显著影响,但明显降低了氧化MP凝胶的蒸煮损失和质构劣变。SPP添加同样促进了蛋白结构展开、抑制了蛋白粒径增大（抑制率为17.65%）、提高了氧化MP的溶解度（提高了9.78%）,显著改变了热诱导凝胶过程中MP的流变学行为,致使热诱导凝胶的蒸煮损失降低了42.56%,但明显降低了凝胶强度等质构指标。P＋SPP对MP凝胶性能的影响整体与SPP单独添加类似。因此,本研究抗氧化剂使用显著提高了MP的氧化稳定性及凝胶持水性,但凝胶的质构特性与抗氧化剂的种类密切相关。     

预热处理大豆蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶和流变学特性的影响

以鲤鱼肌原纤维蛋白（myofibrillar protein isolate,MPI）为研究对象,研究经过预热处理的大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）对MPI凝胶和流变学特性的影响。SPI在90 ℃热处理0（天然SPI）、30 min和180 min,分别与MPI以不同的比例（0∶1、1∶1、1∶2、1∶3、1∶4）混合,所有溶液总蛋白质量浓度均为40 mg/mL。结果表明,经过预热处理的SPI与MPI混合后其凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著高于天然SPI与MPI混合所形成的蛋白凝胶（P＜0.05）,且预热处理时间越长的大豆蛋白（180 min）与短时间处理（30 min）相比增加得更为明显（P＜0.05）。此外,随着SPI-MPI复配1∶1～1∶4,混合蛋白凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著增大（P＜0.05）。流变学研究表明,SPI添加到MPI溶液中能增加蛋白变性温度,而经过预热处理SPI能够显著地提高储能模量（G’）。热稳定性结果表明,MPI中添加天然SPI能够显著降低Tmax3（P＜0.05）而对Tmax1和Tmax2无影响（P＞0.05）;当SPI经过热处理后添加到MPI中能够显著降低Tmax1（P＜0.05）而提高Tmax3（P＜0.05）。总之,与未经预热处理的SPI相比,经过预热处理后的SPI添加到MPI中能够改善蛋白凝胶特性和流变学特性。     

响应面法优化制备魔芋葡甘聚糖-大豆分离蛋白混合凝胶

为提高多糖-蛋白混合物稳定性,改善彼此性能并探究制备过程中各因素对多糖-蛋白混合凝胶成型及性能的影响,以魔芋葡甘聚糖（konjac glucomannan,KGM）和大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）为试材,制成KGM-SPI混合凝胶,研究制备工艺对其凝胶强度和持水性的影响。在单因素试验的基础上,取KGM-SPI总质量分数、KGM与SPI配比、KCl浓度和Ca(OH)2添加量为自变量,凝胶强度为响应值,建立混合凝胶强度的二次回归方程,并通过响应面分析得到优化制备条件为：KGM-SPI总质量分数4.5%、KGM与SPI配比3∶1、KCl浓度0.13 mol/L、Ca(OH)2添加量0.15%。此条件下混合凝胶强度验证值为2.758 N,与预测值2.779 N相近。通过对优化前后凝胶质构特性进行了对比分析,均证实优化结果可靠。     

不同外源蛋白对小龙虾丸品质的影响

研究小麦面筋蛋白（wheat gluten proteins,WG）、大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）和花生分离蛋白（peanut protein isolate,PPI）的添加对小龙虾丸品质的影响。利用质构仪、色差计、低场核磁共振仪等对添加3 种不同外源蛋白小龙虾丸的感官评分、凝胶特性、持水性、蒸煮损失率、白度和横向弛豫时间T2进行测定,并用Pearson法对各指标进行相关性分析。结果表明：不同添加量的3 种非肌肉蛋白均能够改善小龙虾丸凝胶特性,提高保水性,降低蒸煮损失率,改善小龙虾丸内部空间三维网络结构,降低白度,各指标之间相关性显著（P＜0.05）;相比于SPI和PPI,添加WG对小龙虾丸品质的改善最为明显,WG添加量为6%时,小龙虾丸的凝胶强度、保水性比对照组分别增加64.8%和11.3%;小龙虾丸白度随着外源蛋白添加量的增加而降低,其中WG能有效降低对小龙虾丸白度的影响,与SPI和PPI组差异显著（P＜0.05）;PPI添加量2%时,小龙虾丸感官评分和凝胶特性优于WG和SPI组。整体而言,选用添加量6%的WG更能有效提高小龙虾丸品质及消费者可接受度。     

藜麦蛋白对低钠盐体系中猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

分别将3%、6%、9%和12%藜麦蛋白添加到低钠盐（0.40 mol/L NaCl、0.10 mol/L KCl和0.05 mol/L CaCl2）猪肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）体系中,考察藜麦蛋白添加量对复合蛋白溶液/凝胶的理化性质、蛋白二级结构、化学作用力和微观结构的影响。结果表明：藜麦蛋白的添加提高了MP的凝胶强度、保水性和动态流变特性,这是因为藜麦蛋白提高了复合蛋白溶液的蛋白溶解度和ζ-电位绝对值,降低了蛋白粒径;复合蛋白体系中的化学作用力以二硫键和疏水作用为主,但是藜麦蛋白的添加提高了离子键和氢键含量;藜麦蛋白促进了无规则卷曲向β-折叠和α-螺旋转化,增加了凝胶的稳定性;扫描电镜显示,藜麦蛋白提高了复合凝胶的致密程度。综上,藜麦蛋白作为一种优质植物蛋白,可以增强MP的凝胶特性,特别是当藜麦蛋白添加量为6%～9%时,对低钠盐体系中MP凝胶特性的改善效果较好。     

超声处理对大豆分离蛋白-乳清分离蛋白混合蛋白功能特性的影响

为了研究超声处理对大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）-乳清分离蛋白（whey protein isolate,WPI）混合体系乳化性、凝胶性以及结构状态的影响,采用不同超声功率处理混合蛋白体系,分析混合蛋白乳化活性、乳化稳定性、凝胶强度、持水性等功能特性变化,并采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外光谱、扫描电子显微镜研究其结构特征变化。结果表明：SPI-WPI混合体系在超声功率为300 W时乳化活性与乳化稳定性分别达到最大值（76.46 m2/g和22.83 min）;紫外光谱发生轻微红移,说明内部基团暴露,蛋白结构发生改变;SPI-WPI混合体系凝胶强度与持水性在超声功率300 W时均达到最大值,分别为1 000.93 g和87.11%,与扫描电子显微镜观察结果一致,混合蛋白凝胶具有致密、规则的三维网状结构。说明超声处理能有效提高SPI-WPI混合蛋白的功能特性。     

添加儿茶素对喷雾干燥后的大豆分离蛋白结构、功能性和消化特性的影响

商用大豆分离蛋白（Soybean Protein Isolate,SPI）经高温喷雾干燥处理后,蛋白会发生一定程度的变性聚集,使溶解性等功能性质降低。本研究通过添加不同含量的儿茶素（Catechin,C）,探究儿茶素-大豆蛋白相互作用对喷雾干燥大豆分离蛋白结构和功能特性的影响。结果表明:随着儿茶素添加量的增加,儿茶素的荷载率和装载含量逐渐增加,SPI与儿茶素结合后其表面疏水性和巯基含量逐渐下降;添加儿茶素可有效改善喷雾干燥SPI导致的功能下降问题,在儿茶素添加量为1%时,与对照组SPI相比,溶解性提高了36.4%,乳化性、乳化稳定性分别提高了13.7%和14.3%;在儿茶素添加量为0.25%时,凝胶硬度与对照组相比提高了43.6%,进一步研究发现凝胶网络结构主要依赖于二硫键,其次是氢键、离子键,且此时凝胶流变特性中的储能模量显著高于其他各处理组（P<0.05）;通过原子力显微镜发现,添加儿茶素后凝胶的微观结构向规则均匀致密转化,当儿茶素添加量为0.25%时,复合物凝胶的聚集程度较小,但儿茶素的加入降低了喷雾干燥SPI的消化率。综上所述,在喷雾干燥过程中儿茶素能够与SPI中的基团结合,导致巯基含量和表面疏水性降低,进而干预了蛋白质分子间的热聚集,从而改善SPI的功能特性。     

圆苞车前子壳粉对鸡肉肌原纤维蛋白凝胶特性和蛋白结构的影响

本试验旨在研究不同质量浓度的圆苞车前子壳粉（psyllium husk powder,PHP）对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）-PHP复合凝胶体系的凝胶特性以及蛋白结构的影响。将鸡肉MP浓度稀释至40 mg/mL，分别加入0%、0.5%、1%、1.5%、2%(w/v)的PHP，使混合体系在80℃下水浴30 min形成MP-PHP复合凝胶，通过测定复合凝胶的凝胶强度、保水性、动态流变学特性、水分分布特性等指标来研究PHP对鸡肉MP凝胶特性的影响；此外，通过MP活性巯基含量、表面疏水性及二级结构来探究蛋白结构的变化。结果表明：当PHP添加量在0%～1.5%范围内增加时，MP-PHP复合凝胶的保水性和凝胶强度分别逐渐增加到80.51%和73.79 g·mm；而继续增加圆苞车前子壳粉添加量至2%时，其保水性和凝胶强度仅小幅波动。此外，PHP的添加使复合凝胶的粘弹性明显提升，其中，1.5%的添加量效果最佳。圆二色谱结果显示，添加1.5%PHP能够促使MP的α-螺旋和无规则卷曲向β-折叠与β-转角转变，这有利于凝胶功能特性的改善。因此，添加适量脂肪替代物PHP可以改...     

脱乙酰魔芋葡甘聚糖对猪肉肌原纤维蛋白结构及凝胶特性的影响

研究添加不同质量分数（0%、0.125%、0.25%、0.5%和1%）的脱乙酰魔芋葡甘聚糖（deacetylated konjac glucomannan,DKGM）对猪肉肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）结构和凝胶性能的影响,通过分析其凝胶强度、保水性、水分分布、微观结构和凝胶分子力的变化,探究DKGM对MP凝胶特性的影响机制。结果表明,MP凝胶强度随着DKGM质量分数的增加而增大,添加量为0.25%时达到峰值,是对照组的1.55倍;DKGM的加入可以减缓水的流动性,从而提高凝胶持水力;冷场扫描电子显微镜观察发现添加DKGM可以促进凝胶形成更为均匀致密的网络结构;结构和作用力分析表明适量添加DKGM可以促进MP分子的展开和疏水基团的暴露,增加活性巯基的含量,诱导更多α-螺旋向β-折叠转变,增强MP凝胶的疏水相互作用和二硫键,从而改善MP凝胶强度和持水力。     

金针菇多糖对大豆分离蛋白凝胶的增强作用及其结构表征

通过将金针菇多糖（Flammulina velutipes polysaccharide，FVP）添加到大豆分离蛋白（soy protein isolate，SPI）水凝胶中并进行热处理以提高SPI水凝胶强度、持水性和热稳定性。通过对二三级结构及分子间作用力的检测，进一步分析FVP-SPI水凝胶的稳定性。结果显示：热处理及添加FVP显著提高SPI水凝胶的持水能力，热变性焓ΔH提高了25.46%，水凝胶稳定性显著提高。疏水相互作用、二硫键和静电相互作用是形成热处理FVP-SPI水凝胶的主要作用力。FVP的加入提高了静电相互作用，使水凝胶中α-螺旋向β-折叠转变，SPI中色氨酸暴露于表面，疏水性增强。FVP对SPI水凝胶的增强作用为SPI水凝胶的开发应用提供一定参考。     

改性花生分离蛋白对猪肉肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

采用p H偏移法改性花生分离蛋白,研究添加不同比例(0.25%,0.50%和0.75%)改性花生分离蛋白(AH-PPI)和天然花生分离蛋白(N-PPI)对猪肉肌原纤维蛋白(MP)凝胶性能的影响。结果表明,与单独MP凝胶相比,添加N-PPI-MP凝胶体系的凝胶强度和保水性无显著变化,储能模量G’降低,而添加AH-PPI则显著改善MP凝胶体系的凝胶强度和储能模量G’(p<0.05),当添加量为0.75%时,MP凝胶强度和储能模量G’最大;离心法测试表明,添加AHPPI提高MP凝胶保水性;低场核磁分析显示,添加AH-PPI的MP凝胶体系中T23自由水比例下降,不易流动水比例升高,从而提高MP凝胶的保水性。结果表明,AH-PPI能明显改善猪肉肌原纤维蛋白的凝胶性能,为改性花生分离蛋白在肉类产品加工中的应用提供指导。     

糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能特性的影响

选择70℃条件下反应4 h所得到的糖基化大豆分离蛋白样品(蛋白与葡萄糖质量比1∶1)与肌原纤维蛋白以不同比例(9∶1、8∶2、7∶3、6∶4、5∶5)进行复配,测定不同复合蛋白的乳化性能、浊度、表面疏水性、凝胶特性(质构特性、白度值、微观结构分析),探讨糖基化大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白功能性质的影响及其机理。结果表明:复合蛋白的乳化性和表面疏水性均较肌原纤维蛋白显著提升(P0.05);复合蛋白的浊度随着加热温度的升高(30~80℃)而不断增加,随着糖基化大豆分离蛋白比例的加大,浊度不断变小;肌原纤维蛋白与糖基化大豆分离蛋白混合凝胶的硬度和弹性均显著优于其与天然大豆分离蛋白混合凝胶(P0.05),微观结构比其与天然大豆分离蛋白混合凝胶更加致密均匀;与纯肌原纤维蛋白凝胶相比,混合凝胶的白度值下降,但混合比例为9∶1时白度值下降不显著(P0.05)。     

pH值对罗非鱼蛋白-大豆蛋白混合热凝胶特性及体外消化性的影响

以罗非鱼和大豆为原料分别提取鱼分离蛋白(fish protein isolate,FPI)和大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI),制备罗非鱼蛋白-大豆蛋白(FPI∶SPI=1∶1,质量比)热诱导凝胶,探讨pH值(6.0、6.5、7.0、7.5)对混合蛋白热凝胶特性和体外消化性的影响。结果表明:pH 6.5时罗非鱼蛋白-大豆蛋白混合蛋白热凝胶储能模量G′值大于单一蛋白,凝胶特性最好,硬度和胶黏性相比FPI都得到提升。pH值会影响蛋白质与水分子的结合能力,混合蛋白热凝胶的持水性在pH 6.5时比其它pH值条件下强(P<0.05),达到最大值84.02%,与扫描电镜结果一致,网络结构致密且光滑平整。pH 6.5时,混合蛋白热凝胶的消化率达91.57%,高于其它pH值下的消化率(P<0.05)。因此,通过调节pH值可以改善FPI和SPI混合蛋白热凝胶的凝胶特性和消化性。     

非肉蛋白添加对猪肉糜品质及其肌原纤维蛋白结构的影响

将血球蛋白粉（spray-dried blood cells,SBC）、大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）、蛋清蛋白（egg white protein,EWP）和猪血浆蛋白（porcine plasma protein,PPP）分别以不同添加量添加至肉糜中,研究其对肉糜品质及其肌原纤维蛋白结构的影响,以未添加非肉蛋白的肉糜为空白对照,以蒸煮损失、色度、pH值、微观结构、质构等为考察指标。结果表明：与空白对照组相比,添加EWP使得猪肉糜呈现疏松多孔结构,导致其保水性降低;而添加PPP能够显著改善肉糜凝胶的保水性、质构特性和微观结构,提高肉糜pH值;质构分析结果表明,非肉蛋白的添加能够显著提高肉糜的咀嚼性;添加SBC使肉糜红度值提高;通过分析肌原纤维蛋白的二级结构发现,加入PPP和SBC组酰胺Ⅰ带最大吸收峰红移,表明α-螺旋含量提高,相应地,无规则卷曲含量下降,导致凝胶结构变致密,凝胶强度与凝胶保水性提高;经非肉蛋白处理的肌原纤维蛋白紫外吸收强度普遍有所降低,紫外吸收光谱图中的最大吸收峰略微红移,表明蛋白质发生聚集。综上所述,添加PPP可有效改善肉糜品质。     

氧化对肌原纤维蛋白流变学特性及结构的影响

以鸡肉肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)作为研究对象,利用脂肪氧化酶-亚油酸体系研究了蛋白质氧化对MP加热过程中的流变性质、凝胶状态下的二级结构和疏水相互作用的影响,并探讨了加热过程中的流变性质、凝胶状态下蛋白质的二级结构与疏水相互作用的内在联系。研究表明,与其他亚油酸浓度处理的样品相比,亚油酸浓度为2 mmol/L的MP样品的G'值(>68 ℃)最大。随着亚油酸的加入,α-螺旋含量从未氧化时的48.31%一直降低到亚油酸10 mmol/L时的最低值29.57%,而β-折叠含量则从14.75%缓慢升高到22.14%,β-转角含量也随着氧化程度的升高,从16.28%增加到21.88%,无规则卷曲的含量总体呈现升高的趋势。随着氧化程度的升高,MP凝胶的疏水相互作用先增加后降低,在2 mmol/L达到最大值,同时G'值(>68 ℃)在2 mmol/L时达到最大,这表明疏水相互作用的变化与MP凝胶中蛋白质二级结构的变化具有密切的相关性。     

Roles of soluble and insoluble aggregates induced by soy protein processing in the gelation of myofibrillar protein

The role of soluble and insoluble aggregates induced by soy protein isolate (SPI) processing in the gelling properties of myofibrillar protein (MP) was studied. Incorporating soluble SPI aggregate could greatly improve (P < 0.05) the elastic modulus (G’) and water‐holding capacity (WHC) of MP gel, but had no notable effect on MP gel strength. In contrast, incorporating the insoluble SPI aggregate significantly enhanced the G’, strength and WHC of MP gel, although the improvement in WHC was smaller than that produced by the soluble aggregate. The results of environmental scanning electron microscopy showed that the soluble SPI aggregate induced a less randomly composite gel structure, which may explain its notable enhancement of WHC. However, the insoluble SPI aggregate appeared to be granules embedded in the continuous MP gel matrix, which may be related to the reinforcement of gel strength. Hence, the results of this study suggest further means of processing commercial SPI for use in meat products.     

Effects of β‐glucans on properties of soya bean protein isolate thermal gels

The effects of concentration and molecular weight of oat β‐glucans on properties of soya bean protein isolate (SPI) thermal gels prepared by heating at 90℃for 30 min were investigated. Compared with control (free of β‐glucan) formulations, the presence of β‐glucans (0.5–1.5%, w/v) largely enhanced storage modulus (G′) and texture properties of SPI (12%, w/v) thermal gels measured by dynamic oscillatory rheometry and texture profile analysis, which were developed as increasing β‐glucan concentration and molecular weight. It is possible that β‐glucans could cause the formation of protein aggregates to produce gels through hydrophobic interactions. Mixed gel systems at low ionic strength showed higher G′ resulting from the lower denaturation temperature of SPI, which was beneficial to the formation of gel structure. In addition, although adding a certain amount of β‐glucan into SPI reduced water‐holding capacity of mixed gels, high molecular weight of β‐glucan improved their water‐holding capacity compared to control formulations attributed to the improvement of the structural integrity of the mixed gel network.     

水力空化对大豆分离蛋白谷氨酰胺转氨酶促凝胶行为的影响

利用基于涡流的水力空化处理大豆分离蛋白,通过比较处理前后大豆分离蛋白在谷氨酰胺转氨酶的催化作用下形成凝胶的质构特性、持水性、流变学性质、分子间作用力、微观结构和二级结构的变化,来研究大豆分离蛋白经水力空化处理后其酶促凝胶行为的变化规律及机制。结果表明,与未经水力空化处理的大豆分离蛋白相比,大豆分离蛋白经水力空化处理30 min后形成的酶促凝胶强度（P＜0.05）、持水性（P＜0.05）和储能模量增加;凝胶形成的分子间作用力发生变化,离子键、氢键及疏水相互作用相对含量显著降低（P＜0.05）,而二硫键和非二硫共价键相对含量显著增加（P＜0.05）;扫描电子显微镜观察到经水力空化处理后的大豆分离蛋白形成的酶促凝胶孔洞较小,微观结构更加致密和均匀;红外光谱分析结果表明凝胶的二级结构也发生了改变,β-折叠、β-转角相对含量显著增加（P＜0.05）,而α-螺旋、无规卷曲相对含量显著降低（P＜0.05）。可见,水力空化处理在一定条件下可以改善大豆分离蛋白谷氨酰胺转氨酶促凝胶的性能,可作为一种有效的方法应用于食品工业。     

Thermorheological Characteristics of Soybean Protein Isolate

ABSTRACT: Small amplitude oscillation shear measurement was used to study gel rigidity of commercial soy protein isolate (SPI) dispersions during isothermal and non-isothermal heating. Temperature sweep data (20°C to 90°C atheating rate of 1°C/min) of SPI dispersions demonstrated that elastic modulus (G) predominates over viscous component (G') for all concentrations studied. The gelation kinetics of SPI was evaluated by a non-isothermal technique as a function of elastic modulus (G). During experiments, it was observed that a critical concentration of 10% was required to form a true SPI gel. Thermorheological data of 10% and 15% SPI dispersions were adequately fitted by 2nd-order reaction kinetics. The reaction order of gelation was initially calculated by multiple regression technique correlating dG'/dt, G'and temperature, which finally was verified by linear regression of kinetic equation at selected order. Isothermal data of 15% SPI was also followed by 2nd-order reaction kinetics. The activation energy during the isothermal technique was significantly higher than non-isothermal gelation of SPI at same concentration level. Gel strength of the non-isothermally heated SPI sample (15% to 20%) was compared with isothermally heated (90°C for 30 min) one. Higher protein concentration (20%) and isothermal heating exhibited significantly higher gel rigidity while the difference between the 2 processes was insignificant at 15% concentration at a similar condition.