罗非鱼蛋白-大豆蛋白共沉淀物的乳化性

为研究罗非鱼蛋白-大豆蛋白共沉淀物的乳化性,以罗非鱼肉和脱脂豆粕为原料,按照不同质量比(1∶0、1∶1、2∶1、3∶1、0∶1)混合,采用碱溶酸沉法制备鱼分离蛋白(FPI)、罗非鱼蛋白-大豆蛋白共沉淀物(Co-p)和大豆分离蛋白(SPI),并探讨了p H、盐浓度、多糖对其乳化活性(EAI)和乳化稳定性(ESI)的影响。结果表明:FPI、Co-p(1∶1)、Co-p(2∶1)、Co-p(3∶1)和SPI的得率分别为62.21%、39.10%、29.58%、18.45%、32.10%(P0.05);p H 3.0时,FPI、Co-p和SPI的乳化活性依次减小,而p H 4.0~10.0时,Co-p(2∶1)和Co-p(3∶1)的乳化活性最好(P0.05);在0%~0.4%Na Cl体系中,Co-p的乳化活性明显强于FPI或SPI;p H 3.0~7.0时,添加0.2%~0.3%的瓜尔豆胶和黄原胶能显著提高蛋白乳化体系的EAI值(P0.05),且Co-p的乳化性较FPI或SPI有明显提高。比较而言,罗非鱼蛋白-大豆蛋白共沉淀物较FPI或SPI有更好的乳化性。     

热诱导大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

大豆分离蛋白(soybean protein isolate,SPI)经60、80和95℃热处理,分别与鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)按质量比1∶3(总蛋白质量浓度45 g/L)热诱导得到混合蛋白凝胶。结果表明,从流变特性来看,与天然大豆分离蛋白复合凝胶(MP-N-SPI)相比,MP-SPI(80℃)的储能模量值(G')(P 0. 05)显著上升,而MPSPI(60℃和95℃)却低于MP-N-SPI。在MP中加入SPI后,复合凝胶的持水性均高于单纯MP,适宜的热诱导温度SPI(80℃),可以明显改善复合凝胶的持水力(water holding capacity,WHC)(P 0. 05)。从质构特性看出,MP-SPI(95℃)的硬度显著提升。电泳图谱显示,MP-N-SPI凝胶条带与单纯MP无明显差异,MP-SPI(80℃和95℃)条带比MP-N-SPI和MP-SPI(60℃)浅,说明预热SPI(80℃或95℃)容易与MP相互作用。化学力测定显示,预热大豆蛋白与MP的凝胶网络形成主要是疏水作用的结果,而氢键和二硫键不是复合凝胶形成的主要化学力。由此可见,适宜的热诱导大豆分离蛋白,可以明显改善复合凝胶的特性。     

大豆分离蛋白改性研究进展

大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)是大豆蛋白最为精制形式,广泛应用于食品工业,在不同产品中表现出不同功能。该文综述近年来有关大豆分离蛋白物理、化学、生物方法改性研究,并对生物工程改性作一简单介绍;大豆分离蛋白经改性后能拓展大豆分离蛋白在食品工业中应用及达到人们所希望功能特性。     

葡聚糖接枝对大豆蛋白功能特性及结构的影响

采用干热糖基化对大豆分离蛋白进行改性,研究其功能特质及结构特性。以葡聚糖和大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)为原料,考察底物质量比和反应时间两个因素。结果表明:蛋白质与糖质量比2∶1,反应温度60℃时,产物接枝比较高,褐变程度中等;与SPI相比,糖基化之后大豆蛋白的溶解度提高了72.72%,乳化活性(emulsifying activity,EAI)和乳化稳定性(emulsion stability,ESI)分别提高了117.53%和134.20%。十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)表明SPI与葡聚糖发生了糖基化反应;傅里叶红外光谱(Fourier transform infrared spectroscopy,FT-IR)和荧光光谱分析表明,糖链的引入导致了大豆蛋白空间结构的变化;模拟体外消化特性结果表明,葡聚糖糖基化修饰对SPI体外消化性的改善效果不明显。     

罗非鱼-豆粕共沉淀蛋白的提取及溶解性、氨基酸组成分析

以罗非鱼和脱脂豆粕为原料,将两者按不同质量比(1∶0、1∶1、1∶2、2∶1和0∶1,以干基计)混合,采用pH调节法提取罗非鱼-豆粕共沉淀蛋白,冷冻干燥制备罗非鱼分离蛋白(FPI)、共沉淀蛋白(Co PP-1∶1、Co PP-1∶2、Co PP-2∶1)和大豆分离蛋白(SPI)等18种蛋白粉,分析了其基本成分、溶解性、白度及氨基酸组成。结果表明,共沉淀蛋白粉的粗蛋白含量均高于80%,脂肪含量低于1.07%,高于或者接近FPI和SPI中粗蛋白和脂肪;共沉淀蛋白在pH 4.0~6.0范围内溶解性较差,而pH值低于4.0或高于6.0时,溶解度提高,且在极端酸碱pH范围内溶解度达到最大;比较而言,Co PP-1∶1和Co PP-1∶2在pH 7.0~8.0时溶解度高于Co PP-2∶1和FPI,但低于SPI的水溶性,蛋白粉的白度较好,表明Co PP-1∶1和Co PP-1∶2更接近SPI的蛋白组成,SPI主要由水溶性球蛋白组成,在水中的溶解性较高;共沉淀蛋白的必需氨基酸种类齐全,占总氨基酸的比例约42%左右,属于优质蛋白质。因此,pH调节法可用于提取蛋白含量高和营养价值高的共沉淀蛋白。     

pH值对儿茶素-大豆分离蛋白复合物结构与乳化性的影响

以大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)为原料,制备不同pH值荷载儿茶素的蛋白复合物,利用差示扫描量热法、紫外可见光谱、荧光光谱、圆二色光谱等技术探究儿茶素和SPI相互作用机理,解析蛋白复合物热稳定性、荧光淬灭类型、结合位点数、热力学参数和二级结构含量等信息,分析儿茶素和SPI间结合亲和力以及复合物的乳化性。结果表明:不同pH值处理的儿茶素对SPI荧光淬灭方式均为静态淬灭,当pH值为3.5、5.5、6.5时,二者间相互作用力主要为静电作用力,pH值为4.5时主要为氢键和范德华力,pH值为7.0、7.5、8.5、9.5时主要为疏水相互作用。随着pH值增加,复合物的热稳定性逐渐增加,且在pH值为9.5时,SPI变性温度升高至157.09℃。当pH值为7.5时,复合物乳化活性和乳化稳定性比相同pH值下对照组(SPI组)分别显著提高7.70%和13.44%(P＜0.05)。不同pH值处理会改变儿茶素-SPI复合物的结构,通过调控pH值可制备具有良好乳化性的大豆蛋白食品基料。     

大豆蛋白源配料特性对素肉饼品质的影响

主要研究了大豆拉丝蛋白和大豆分离蛋白(Soy protein isolate,SPI)2种大豆蛋白源配料的功能特性对素肉饼品质的影响。研究表明,大豆拉丝蛋白的蛋白含量越高,素肉饼的品质越高,主要表现在口感韧性强、弹性高,更接近肉的纤维状质构和口感;而在素肉饼配方一定的情况下,大豆分离蛋白的凝胶值对素肉饼的品质影响呈现先提升再降低的趋势,凝胶值太高、太低都会降低素肉饼的质构和口感,但通过配方的调整优化,可以缓解凝胶值太高对素肉饼品质的影响,同时可以提高素肉饼的得率。配料选用70%蛋白含量的大豆拉丝蛋白和凝胶值在600~700 g范围内的大豆分离蛋白利于素肉饼形成且更接近肉的质构和口感。     

罗非鱼-大豆共沉淀蛋白乳液稳定二十二碳六烯酸藻油的研究

为探究共沉淀蛋白乳液稳定二十二碳六烯酸(docosahexenoic acid, DHA)藻油的可行性,该研究以罗非鱼分离蛋白(tilapia protein isolate, TPI)、3种罗非鱼-大豆共沉淀蛋白(tilapia-soy protein co-precipitates, TSPC_2∶1、TSPC_1∶1和TSPC_1∶2)和大豆分离蛋白(soy protein isolate, SPI)为乳化剂,高压均质制备TPI、TSPC和SPI-DHA藻油乳液,比较5种乳液的物理稳定性和氧化稳定性。结果表明,与TPI乳液比较,随着原料中大豆比例的增加,TSPC-DHA藻油乳液的平均粒径和乳析指数减小(P<0.05),Zeta电位绝对值增大(P<0.05),乳液的物理稳定性增强。与SPI乳液比较,贮藏过程中TSPC-DHA藻油乳液的过氧化值和硫代巴比妥酸反应物值明显较小(P<0.05),乳液的氧化稳定性明显改善。TSPC_1∶1和TSPC_1∶2乳液在4℃贮藏28...     

燕麦β-葡聚糖/大豆分离蛋白混合体系凝胶性研究

探讨了燕麦β-葡聚糖(OG)和大豆分离蛋白(SPI)混合体系凝胶的形成条件和质构特性.研究表明:OG/SPI混合体系在4℃和25℃下均能形成凝胶,在冷藏时凝胶形成时间更短;与单独的OG凝胶相比,OG/SPI混合体系缩短了凝胶形成时间,在较低质量分数时也能形成凝胶;在较高的质量分数和OG/SPI配比为8∶2时具有较好的质构特性;提高pH值和添加适量的Ca2+能够改善凝胶的性能.     

大豆蛋白凝胶制备及其性质研究

研究以NaCl作为凝固剂,将大豆分离蛋白(SPI)80℃预热处理10 h,在不同浓度、离子强度及pH值条件下,通过95℃加热蛋白液30min使蛋白变性来制备大豆蛋白凝胶,并对凝胶的质构及凝胶特性进行了分析。结果表明:pH值7.0、80℃预热处理10 h的大豆蛋白溶解性明显小于普通SPI,其他pH值条件下两者溶解性差异不大;pH值2.0、80℃预热处理10 h的蛋白凝胶情况明显优于普通SPI,在一定范围内,随着蛋白浓度及离子强度的增加,凝胶情况越来越好。     

Interaction of Myofibrillar and Preheated Soy Proteins

ABSTRACT: Soy protein isolate (SPI) was preheated at 90 °C and 95 °C for 3 min to obtain preheated samples, SPI₉₀ and SPI₉₅, respectively. The preheat treatment increased protein hydrophobicity and decreased the aggregation of 11S acidic and basic subunits. The 7S and 11S soy proteins exhibited a decreased thermal stability when mixed with pork myofibrillar protein isolate (MPI). The presence of preheated SPI accelerated the disappearance of myosin heavy chain in the gelling process. Incorporation of preheated SPI significantly increased the MPI gel elasticity and hardness while native SPI showed negative effects.     

Roles of soluble and insoluble aggregates induced by soy protein processing in the gelation of myofibrillar protein

The role of soluble and insoluble aggregates induced by soy protein isolate (SPI) processing in the gelling properties of myofibrillar protein (MP) was studied. Incorporating soluble SPI aggregate could greatly improve (P < 0.05) the elastic modulus (G’) and water‐holding capacity (WHC) of MP gel, but had no notable effect on MP gel strength. In contrast, incorporating the insoluble SPI aggregate significantly enhanced the G’, strength and WHC of MP gel, although the improvement in WHC was smaller than that produced by the soluble aggregate. The results of environmental scanning electron microscopy showed that the soluble SPI aggregate induced a less randomly composite gel structure, which may explain its notable enhancement of WHC. However, the insoluble SPI aggregate appeared to be granules embedded in the continuous MP gel matrix, which may be related to the reinforcement of gel strength. Hence, the results of this study suggest further means of processing commercial SPI for use in meat products.     

大豆分离蛋白对肌原纤维蛋白加热过程中结构及流变特性的影响

大豆分离蛋白（soybean protein isolate,SPI）作为优质的植物蛋白常被用于肉制品加工中,以提高产品产量和质地。研究添加SPI对肌原纤维蛋白（myofibrillar protein,MP）凝胶特性及MP加热过程中结构和流变特性的影响。结果表明：添加10%、20% SPI能提升混合凝胶的凝胶强度及保水性（P＜0.05）;加热过程中混合蛋白凝胶二级结构发生改变,但其变化规律尚不明确;添加SPI使混合凝胶储能模量及损耗模量下降;混合凝胶上清液十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳图谱显示,肌球蛋白重链、肌动蛋白、SPI部分亚基均是参与凝胶形成的蛋白质。     

预热处理大豆蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白凝胶和流变学特性的影响

以鲤鱼肌原纤维蛋白（myofibrillar protein isolate,MPI）为研究对象,研究经过预热处理的大豆分离蛋白（soy protein isolate,SPI）对MPI凝胶和流变学特性的影响。SPI在90 ℃热处理0（天然SPI）、30 min和180 min,分别与MPI以不同的比例（0∶1、1∶1、1∶2、1∶3、1∶4）混合,所有溶液总蛋白质量浓度均为40 mg/mL。结果表明,经过预热处理的SPI与MPI混合后其凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著高于天然SPI与MPI混合所形成的蛋白凝胶（P＜0.05）,且预热处理时间越长的大豆蛋白（180 min）与短时间处理（30 min）相比增加得更为明显（P＜0.05）。此外,随着SPI-MPI复配1∶1～1∶4,混合蛋白凝胶硬度、弹性、白度和持水性显著增大（P＜0.05）。流变学研究表明,SPI添加到MPI溶液中能增加蛋白变性温度,而经过预热处理SPI能够显著地提高储能模量（G’）。热稳定性结果表明,MPI中添加天然SPI能够显著降低Tmax3（P＜0.05）而对Tmax1和Tmax2无影响（P＞0.05）;当SPI经过热处理后添加到MPI中能够显著降低Tmax1（P＜0.05）而提高Tmax3（P＜0.05）。总之,与未经预热处理的SPI相比,经过预热处理后的SPI添加到MPI中能够改善蛋白凝胶特性和流变学特性。     

大豆蛋白对鲢鱼肌原纤维蛋白凝胶特性的影响

将大豆分离蛋白经不同的变性温度及变性时间处理后,与鲢鱼肌原纤维蛋白以不同的比例混合制备热诱导凝胶。通过测定混合蛋白体系的凝胶强度及保水性,分析热变性大豆分离蛋白对混合凝胶特性的影响。结果表明,热变性后的大豆分离蛋白可以改善混合蛋白凝胶体系的凝胶强度及保水性,其中,大豆分离蛋白经过100℃变性180 min后,二者以1∶4的比例混合,得到的混合凝胶强度及保水性最佳。     

大豆分离蛋白在成膜后的营养特性变化

采用胃蛋白酶和2，4，6-三硝基苯磺酸分别测定大豆分离蛋白膜的消化率和赖氨酸有效性。结果表明，蛋白质的消化率和赖氨酸有效性随成膜溶液的pH升高而下降，并因一些增加蛋白交联的物质如单宁、阿魏酸和过氧化氢的添加而降低。蛋白膜的机械性与膜蛋白消化率和赖氨酸有效性存在一定负相关，即机械性能较强的膜，其消化率和赖氨酸有效性较低。不过，玉米淀粉似乎是个例外，它在改善机械特性的同时，也保持了大豆蛋白膜的营养。由于大豆分离蛋白制备成膜后，其消化率和赖氨酸有效性下降，因此将大豆蛋白膜称为生物可降解膜似乎比称作可食性膜更科学。     

干法糖基化改性提高大豆分离蛋白的乳化性

在干热条件下,大豆分离蛋白与葡聚糖两种大分子通过Maillard反应进行共价键合,以共价物的乳化活性为指标,确定影响糖基化蛋白乳化活性的因素依次为:反应温度＞反应时间＞pH＞底物配比,最佳工艺条件为:反应温度70℃,反应时间24 h,糖-蛋白(2:1),pH 8.0.以共价物的乳化稳定性为指标,确定了影响糖基化蛋白乳化稳定性的因素依次为:底物配比＞反应时间＞反应温度＞pH.最佳工艺条件为:糖-蛋白(3:1),反应时间24 h,反应温度70℃,pH8.0.通过聚丙烯酰胺凝胶电泳验证了大豆分离蛋白与葡聚糖发生了接枝反应.     

Effects of β‐glucans on properties of soya bean protein isolate thermal gels

The effects of concentration and molecular weight of oat β‐glucans on properties of soya bean protein isolate (SPI) thermal gels prepared by heating at 90℃for 30 min were investigated. Compared with control (free of β‐glucan) formulations, the presence of β‐glucans (0.5–1.5%, w/v) largely enhanced storage modulus (G′) and texture properties of SPI (12%, w/v) thermal gels measured by dynamic oscillatory rheometry and texture profile analysis, which were developed as increasing β‐glucan concentration and molecular weight. It is possible that β‐glucans could cause the formation of protein aggregates to produce gels through hydrophobic interactions. Mixed gel systems at low ionic strength showed higher G′ resulting from the lower denaturation temperature of SPI, which was beneficial to the formation of gel structure. In addition, although adding a certain amount of β‐glucan into SPI reduced water‐holding capacity of mixed gels, high molecular weight of β‐glucan improved their water‐holding capacity compared to control formulations attributed to the improvement of the structural integrity of the mixed gel network.