凝固剂种类对大豆蛋白质组分7S和11S胶凝能力的影响

在分离纯化得到具有较高纯度大豆蛋白7S和11S组分的基础上,采用动态流变仪测定了不同凝固剂单独作用于7S和11S时的胶凝曲线.结果表明,在采用葡萄糖酸内酯(GDL)作为凝固剂时,在GDL质量浓度0.5g/dL,60℃条件下,11S组分的胶凝速度明显高于7S组分,但反应后期两者形成的凝胶强度相当;转谷氨酰胺酶(TGS)更有利于11S的胶凝,在TGS作用下,11S凝胶的强度约为7S凝胶的3倍;而以木瓜蛋白酶(papain)为凝固剂时,低酶用量条件下对胶凝起主要作用的是11S组分,而高酶用量条件下起主要作用的是7S组分,在各自适宜的papain用量条件下,11S组分凝胶的强度高于7S组分.     

Alcalase对大豆分离蛋白凝胶性质的影响

研究了Alcalase蛋白酶对大豆分离蛋白凝胶形成过程中温度、酶的添加量、酶反应速率及水解度对凝胶体系流变学性质的影响及蛋白质各亚基在水解过程中的变化情况。结果表明：反应存在着温度限制，同时也受水解度和酶添加量的影响。在较低温度：20℃、30℃时能得到较高的凝胶强度；温度升高，凝胶强度减弱。低温下，较大的酶添加量有利于反应体系的胶凝，而高温下，较低的酶添加量才有利于体系的胶凝。低的水解度下有利于形成稳定的凝胶，40℃时水解度超过8％就不能形成稳定的凝胶。经Alcalase作用后，大豆分离蛋白的7S和11S球蛋白均有不同程度的水解。     

转谷氨酰胺酶催化对不同大豆蛋白凝胶性的影响

研究转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白和7S、11S球蛋白凝胶特性的影响,采用TA-XT plus物性测定仪、荧光分光光度计对各参数进行测定。结果表明：转谷氨酰胺酶能够显著提高大豆蛋白凝胶的凝胶强度,最佳工艺条件为酶添加量40U/g、温度40℃、pH7.5、作用时间2.5h,但此时凝胶表面疏水性和保水性有所下降。经转谷氨酰胺酶催化后,不同蛋白形成热处理凝胶的凝胶特性均发生显著变化,凝胶强度均显著增加,转谷氨酰胺酶催化后大豆蛋白凝胶强度的顺序为11S＞7S＞SPI。     

葡萄糖酸内酯为凝固剂时大豆蛋白的胶凝特性

测定了以葡萄糖酸内酯(GDL)作为凝固剂时不同热处理条件下大豆蛋白主要组分———7S和11S单独胶凝时的流变学曲线,证实了蛋白质的充分变性是GDL引发大豆蛋白胶凝的前提,且已充分热变性的7S和11S组分在单独胶凝时具有大致相当的凝胶强度.通过测定7S和11S组分的物理化学性质,解释了在以GDL作为凝固剂时两组分表现出基本相似的胶凝能力,与7S组分较高的疏水性和11S组分较高的巯基含量有关.     

大豆球蛋白11S/7S比值对大豆蛋白功能性的影响

大豆蛋白的功能特性与11S／7S比值密切相关。本研究中将llS和7S蛋白以不同比例混合(1lS／7S=0．5、1、1．5、2、2．5、3、3．5、4)，得到具有不同llS／7S比值的大豆蛋白，用SDS-PAGE凝胶电泳测定这些大豆蛋白的实际11S／7S比值分别为0．25、0．64、0．90、1．31、1．57、1．80、1．98、2．18、2．28、3．86。然后分析实际llS／7S比值对大豆蛋白乳化性、凝胶透明性和发泡性的影响，结果表明：大豆蛋白的乳化性、凝胶透明性和起泡性都随llS／7S比值的增加而降低。     

木瓜蛋白酶促使大豆蛋白胶凝的研究--7S/11S比例对胶凝性质的影响

适量的木瓜蛋白酶可以促使大豆分离蛋白形成凝胶.大豆分离蛋白的两种主要组分是7S和11S蛋白.本文就木瓜蛋白酶作用于大豆分离蛋白、7S和11S蛋白溶液形成凝胶过程的流变性质进行了研究.结果表明,酶的水解速度和凝胶的形成速度成正比.大豆分离蛋白中的7S和11S蛋白为形成酶促凝胶的关键组分,11S蛋白的浓度对凝胶的强度起决定作用,其他蛋白成分的存在会降低对7S和11S蛋白的有效酶活力.7S凝胶的δ值最小,弹性成分比例最大;11S凝胶的G′值最大,弹性最强.     

大豆7S球蛋白凝胶光学性质的研究 注

本文深入地研究了大豆7S球蛋白凝胶光学和流变学性质与蛋白质浓度,加热温度和加热时间的关系,结果表明,在形成蛋白质凝胶（蛋白质浓度≥7．5％）的前提下,低的蛋白质浓度有利于大豆7S球蛋白形成透明性凝胶,但凝胶强度较低,温度＞85℃有利于蛋白凝胶透明性和强度的提高,加热60min,较为适宜,扫描电子显微镜（SEM）观察显示,大豆7S球蛋白透明凝胶具有有序微观结构,探讨了大豆7S球蛋白形成透明凝胶机理,可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

大豆11S球蛋白-麦芽糖共价改性及其凝胶流变特性

为提高大豆蛋白凝胶性,从低温脱脂豆粕中提取大豆11S球蛋白,添加麦芽糖对其进行湿法糖基化改性,运用Box-Behnken模型对改性条件进行优化,并分析了糖基化反应前后蛋白样品凝胶强度及流变学特性的变化。结果表明:在最优工艺条件为麦芽糖添加量1.85%,反应温度68.42℃,反应时间50.08 min下,凝胶强度可达269.43 g。根据实际情况,在麦芽糖添加量2.0%,反应温度70℃,反应时间50 min条件下进行验证实验,结果凝胶强度为270.52 g,相对偏差为0.4%,较未改性11S球蛋白提高了20.7%;改性前后蛋白质凝胶流变特性的分析结果显示,糖基化产物的凝胶弹性模量G’、黏性模量G"较大豆球蛋白单独体系均有所提高,凝胶形成点从2 648s提前到2 489 s,说明糖基化反应促进了大豆球蛋白凝胶网络结构的形成,改善了大豆球蛋白的凝胶特性。     

无机盐对酶促大豆蛋白胶凝特性的影响

为了探究无机盐对大豆蛋白酶促胶凝过程热动力学特性及凝胶强度的影响规律,以大豆分离蛋白分散液(Dispersion of soybean protein isolate,DSPI,4%,m/m)为材料,以木瓜蛋白酶为凝固剂进行酶促胶凝试验,测定不同无机盐种类及浓度下的胶凝时间,并通过Arrhenius方程求出反应活化能;以凝胶强度为指标,利用Box-Behnken中心组合设计试验建立以Ca2+浓度、温度及酶添加量为参数的凝胶强度模型。结果表明添加无机盐(Na Cl、KCl、Ca Cl2、Mg Cl2和Mg SO4)可降低酶促DSPI凝胶的活化能,但Arrhenius曲线仍呈线性关系,说明无机盐可加快反应速度,但胶凝反应仍遵循同一机理;显著性检验及响应面分析表明所建凝胶强度模型拟合度较高,木瓜蛋白酶添加量对凝胶强度影响显著(P0.05),Ca Cl2添加量与温度的交互作用对凝胶强度的影响极显著(P0.01),Ca Cl2和温度同时较高或较低时,均不利于提高凝胶强度。     

大豆7S球蛋白凝胶光学性质的研究

本文深入地研究了大豆7S球蛋白凝胶光学和流变学性质与蛋白质浓度、加热温度和加热时间的关系。结果表明在形成蛋白质凝胶(蛋白质浓度≥7.5%)的前提下,低的蛋白质浓度有利于大豆7S球蛋白形成透明性凝胶,但凝胶强度较低;温度＞85℃有利于蛋白凝胶透明性和强度的提高;加热60min.较为适宜。扫描电子显微镜(SEM)观察显示大豆7S球蛋白透明凝胶具有有序微观结构;探讨了大豆7S球蛋白形成透明凝胶机理。可为进一步研究大豆蛋白凝胶的光学性质和研制透明的大豆蛋白产品提供理论依据。     

大豆11S和7S蛋白质凝胶特性的研究综述

按照大豆蛋白质的构成,可以把11S和7S蛋白质凝胶特性的研究相对划分为3种类型:①蛋白质组分类型,研究11S和7S蛋白质热致凝胶的形成条件和部分特性;②分离蛋白类型,研究以11S和7S蛋白质为主要成分的大豆分离蛋白(SPI)凝胶特性;③蛋白质亚基类型,研究11S和7S蛋白质亚基的结构与凝胶形成机理的关系。对3种类型的研究具有相对的先后顺序,即在蛋白质组分类型基础上进行SPI类型的研究,在组分和SPI类型基础上进行亚基类型的初步研究,今后将对蛋白质亚基类型做深入研究。     

7S和11S大豆球蛋白的分离研究

本研究选择低温脱脂大豆粕为原料,提出并采用碱提酸沉膜分离法来分离7S和11S大豆球蛋白,通过SDS-PAGE电泳鉴定分离纯度,并与传统的几种方法比较分离效果.结果表明,碱提酸沉膜分离法的分离效果明显优于传统的方法,所得的7S和11S大豆球蛋白的纯度可以分别达到75.5%和84.7%.     

大豆种子贮藏蛋白11S与7S组份的研究

大豆种子球蛋白组份的组成与蛋白品质密切相关。本实验利用SDS—PAGE梯度电泳分离11S球蛋白和7S伴球蛋白各亚基，通过软件Gel—pro analysis3．0计算了1757份大豆种质中11S和7S的相对含量(以蛋白亚基吸光值计算)以及11S／7S比值，结果表明，1757份大豆种子球蛋白11S／7S比值的变异幅度在0．72～2．99内，平均值为1．885；不同品种间亚基组份存在亚基含量和亚基缺失的变异，揭示了我国大豆遗传资源的多样性。大豆品种11S／7S比值在不同大豆生态区存在显著性差异，说明大豆11S／7S比值的高低具有一定的生态适应性；地方品种与育成品种的比较表明，同一生态区或同一省份地方品种11S／7S平均值显著高于育成品种：大豆种子粗蛋白含量的高低和11S／7S比值相关性不大，但是以大豆种子粗蛋白含量在40％～49％范围内．11S／7S比值在不同生态区之间的变异最为显著。     

基于C/S和B/S混合结构的VFP考试系统

给出了一个基于C/S和B/S混合体系结构的VFP考试系统的总体思路和具体实现.系统功能包括题库的建立与管理、智能组卷、自动阅卷等.     

分离7S和11S大豆球蛋白简便方法

该文研究一种实验室直接分离7S和11S大豆球蛋白简便方法,并讨论影响分离效果的一些因素。发现在本方法中最适分离的pH值范围为6.2～6.4,Tris-HCl缓冲液浓度在不超过0.06M时有助于7S和11S球蛋白的分离,高蛋白质浓度(不大于4％)有利于7S和11S球蛋白分离,而NaCl浓度对这两种球蛋白分离影响比较复杂。     

超声波辅助不同反胶束体系前萃7S和11S球蛋白的研究

主要研究了利用3种反胶束体系萃取7S、11S球蛋白,考查了缓冲溶液pH、WO、萃取温度、萃取时间等4因素对蛋白前萃率的影响规律,通过对3种反胶束体系提取7S、11S球蛋白的比较,筛选出最适于7S、11S蛋白的提取方法。在相同的条件下,AOT、CAB反胶束体系对大豆7S球蛋白的提取率一般高于对大豆11S球蛋白的提取率;而SDS反胶束体系对大豆7S球蛋白的提取率一般低于对11S球蛋白的提取率。为今后研究不同分子量大小的蛋白与反胶束"水池"微观结构相互关系的规律奠定基础。     

大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质

主要介绍大豆７Ｓ和１１Ｓ球蛋白的结构和功能性质，大豆蛋白质各个成分的分子量有所不同，按超速离心分离系数可分为２Ｓ，７Ｓ１１Ｓ和１５Ｓ４个组份。７Ｓ组份占总蛋白质的３０．９％，它是由４种不同大豆蛋白民组成，１１Ｓ组份占总大豆蛋白质的４１％，而且都是单一的１１Ｓ球蛋白，１１Ｓ球蛋白的等电点为ｐＨ４．６４。     

浅谈设备维护工作的6S管理

本文简要介绍6S管理理论，并总结该理论在设备维护工作中的应用。