双酶法制备玉米肽酶解条件研究

利用双酶法水解玉米蛋白粉制备玉米肽,探讨各因素对水解度(DH)的影响,旨在确定玉米肽制备的最佳酶解条件。结果表明：最佳酶解条件为温度55℃、底物质量浓度5g/100mL、pH8.5,按4% 的酶与底物比加碱性蛋白酶水解1.5h 后,调整pH 值至7.5,之后再按3.5% 的酶与底物比加木瓜蛋白酶水解1.5h。在此条件下,水解液中DH 为80.97%。与单酶法相比,DH 明显提高。     

乳清蛋白源降糖肽的酶法制备及工艺优化

通过酶法制备乳清蛋白肽,以α-葡萄糖苷酶抑制率和蛋白水解度为评价指标,对酶解温度、pH、酶解时间、液料比(纯水∶乳清蛋白粉)4个因素进行单因素试验和响应面优化分析,确定木瓜蛋白酶水解乳清蛋白制备降血糖粗肽的最佳工艺条件.结果 显示,最佳工艺条件为pH 5.1、酶解温度46C、液料比30∶1mL/g、酶解时间4.1 h....     

微波协同辅助复合酶法制备高F值玉米肽条件的优化

对微波协同辅助复合酶法制取高F值玉米肽的条件进行优化。以超临界CO2脱脂除杂处理后的玉米蛋白粉(CGM)为原料,采用Alcalase 2.4L与木瓜蛋白酶进行分步水解。通过单因素与正交试验,确定微波协同酶解法制取高F值玉米肽的最佳条件。结果表明:Alcalase 2.4L蛋白酶最佳酶解条件为底物含量9g/100g、酶添加量([E]/[S])3g/100g、pH9.0、微波功率300W、微波时间2.5min,此条件下多肽得率为23.80g/100g CGM;木瓜蛋白酶酶解的最佳条件为酶添加量([E]/[S])4g/100g、pH7.5、微波功率100W、微波时间5min,此条件下耗碱量为6.22mL/100mL。使用微波协同酶法所制取的玉米肽F值为27.15,比传统的水浴酶法提高了21%,且极大地缩短了反应时间。     

谷氨酰胺(Gln)活性肽营养液的制备研究

50L的反应体积,采用复合酶A和碱性蛋白酶两次酶解玉米蛋白制备Gln活性肽,复合酶A的选用条件为pH8.5、底物浓度[S]2%、酶用量[E]9万U/100g玉米蛋白、温度40℃,水解度DH10;碱性蛋白酶的条件为pH8.5、[E]3万U/100g玉米蛋白、温度45℃,水解1h。酶解液通过超滤(COMW5000)、反渗浓缩(10kg/cm2,常温2h),最后产品中的有效Gln组成(有效Gln占总氨基酸的百分率)为17.9%,总氮得率33.3%。     

控制酶解黄粉蛋白制备富含“条件必需氨基酸”—谷氨酰胺（Gln）活性肽营养液的研究（Ⅱ）Gln活性肽的制备工艺和最佳工艺条件的确定

确定了Gln活性肽的水解用酶和最佳酶解条件,采用复合酶A和胃蛋白酶两次酶解工艺制备Gln活性肽,复合酶A的选用条件为pH8.5、［S］2%、［E］9万u/100g黄粉、DH10、温度40℃;胃蛋白酶的条件为pH2.0、［E］2万u/100g黄粉、16h、温度37℃。酶解液通过超滤(COMW5000)、反渗浓缩(10kg/cm     

固定化木瓜蛋白酶制备大豆肽的研究

采用固定化木瓜蛋白酶水解大豆分离蛋白,对大豆分离蛋白的最佳预处理温度进行了探讨,并对制备大豆肽的工艺条件进行了正交实验.结果表明:大豆蛋白的最佳预处理温度为90℃;在底物浓度2.7 mg/mL、温度55℃、pH7.8、流速0.6 mL/min的条件下,利用固定化木瓜蛋白酶制备大豆肽,酶解液中的可溶性蛋白含量为1.384 mg/mL,水解度43.65%;影响酶水解反应的因素主次顺序为:pH＞温度＞底物浓度＞流速.     

酶解蚕蛹蛋白制备蚕蛹活性肽工艺条件优化

以经超临界CO2萃取除去大部分蚕蛹油的脱脂蚕蛹蛋白质为原料,研究不同酶种类制备蚕蛹活性肽的酶解效果,选用碱性内切蛋白酶水解蚕蛹蛋白质制备活性肽,研究水解温度、酶用量([E]/[S])、底物浓度([S])和pH值等因素变化时水解度DH随时间的变化规律,结果表明,以DH为考察指标得到该碱性内切蛋白酶水解蚕蛹蛋白质的适宜条件为:水解时间300 min,酶用量[E]/[S]为0.3%,[S]为8%,pH值9.5,水解温度50℃,此时DH为22.66%,酶解物主要由小肽分子组成.     

应用固定化木瓜蛋白酶制备大豆肽的研究

以壳聚糖为载体,用戊二醛交联将木瓜蛋白酶固定化,研究水解大豆分离蛋白制备大豆肽的工艺条件,结果表明:固定化木瓜蛋白酶的表观米氏常数为8.9 mg/mL.固定化木瓜蛋白酶的最适温度为55℃,最适pH为7.8,最佳底物浓度为2.0～3.0 mg/mL,大豆分离蛋白的最佳流速为0.2 mL/min,大豆分离蛋白的水解率达到42.6%,酶解液中大豆肽含量为1.453 mg/mL.酶解液多肽分子质量大部分在10 ku以下.     

响应面法优化酶法制备驴血红蛋白源二肽基肽酶Ⅳ抑制活性肽

食源性二肽基肽酶Ⅳ（dipeptidyl peptidase Ⅳ,DPP-Ⅳ）抑制活性肽成为近年来健康产品研究的方向之一。本研究以驴血红蛋白为原料,采用计算机模拟蛋白水解方法筛选最佳蛋白酶,研究酶解时间、温度和加酶量对蛋白水解度（degree of hydrolysis,DH）和酶解产物DPP-Ⅳ抑制率的影响,响应面优化酶解法制备DPP-Ⅳ抑制活性肽的工艺条件。结果表明,最佳蛋白酶为蛋白酶K,驴血红蛋白源制备DPP-Ⅳ抑制活性肽的最佳酶解条件为：底物质量浓度1 g/100 mL、酶解时间3.15 h、温度65 ℃、pH 8、加酶量400 U/g,此条件下2 mg/mL酶解产物对DPP-Ⅳ的抑制率为53.44%。     

应用固定化胰蛋白酶制备大豆肽的研究

采用固定化胰蛋白酶水解大豆分离蛋白制备大豆低肽，对固定化胰蛋白酶水解工艺参数等进行了系统研究。结果表明：固定化胰蛋白酶的最适温度为60℃，最适pH为8．7，最佳底物浓度为2．0－3．0mg/mL，大豆分离蛋白的最佳流速为0．3mL/min，大豆分离蛋白的水解率达到45．6％，酶解液中大豆肽含量为1．462mg/mL。酶解液多肽分子量大部分在10000以下。     

花生肽的酶法生产工艺研究

采用酶法水解制备营养性花生低肽,对其酶制剂的筛选,酶水解工艺参数,酸溶性花生肽得率与水妥度的相关性分析及酶解液的溶解性变化等进行了系统研究。     

酸法和酶法水解海蚬蛋白的呈味作用研究

分别利用酸法和酶法水解海蚬蛋白制备出富肽和富氨基酸调味液，并通过成分分析和感官品评探讨肽的呈味作用。研究结果表明，海蚬酸法水解液的水解度为79．64％；酶法水解液的水解度为52．11％。酶法水解液的鲜甜味明显高于酸水解液，亲水性肽在海蚬酶法水解液的呈味中起到重要的作用。     

蛋清白蛋白酶解工艺的研究

以蛋清白蛋白为底物,采用正交试验,确定了不同的酶对蛋清白蛋白水解的最佳工艺条件,通过反复实验比较,确定液体中性蛋白酶为水解的最佳用酶。通过对其水解条件的正交试验研究,得出在底物浓度为5%,反应温度为45℃,反应时间为5 h,pH值为7.0时,加入液体中性蛋白酶5 000 u/g(底物),水解度可达到81.3%。     

酶法制备乳源抗菌肽的抗菌性研究

研究了乳源抗菌肽的抗菌效果,研究表明乳源抗菌肽提取物对金黄色葡萄球菌和乙型溶血性链球菌皆有明显的抗菌活性,但对金黄色葡萄球菌的抗菌活性强于乙型溶血性链球菌,酶法制备的乳源抗菌肽,有较好的抑菌效果。     

酶解蛋白制备生物活性肽进展

该文主要对国内外制取活性肽的蛋白质资源、其酶解物功能特性、蛋白酶解工艺和活性肽制取 方法进行分析;由于活性肽独特生理功能,在保健食品和饲料工业有着广泛应用。     

鳕鱼皮胶原蛋白胰蛋白酶控制水解动力学模型

研究蛋白酶酶促水解制备生物活性肽的反应机理与动力学行为,并在假设胰蛋白酶恒温控制水解动力学遵循内切酶限制水解动力学历程的前提下,通过实验方法求出了胰蛋白酶恒温控制水解动力学模型.结果表明.胰蛋白酶对鳕鱼皮胶原蛋白进行控制水解的动力学模型为:反应速率(R)=(14.231E0-1.745S0)exp[-0.514(DH)],水解度(DH)=1.946ln[1 (7.315E0/S0-0.897)t],并求得该体系反应速率常数 K2=14.231 min-1,酶失活常数 Kd=18.809 min-1.验证实验证明,根据胰蛋白酶恒温控制水解动力学模型得到的理论水解度与实际水解度基本吻合,所建模型可用于胶原蛋白酶解反应过程的模拟和酶解反应条件的优化设计.     

Enzymatic Production,Bioactivity, and Bitterness of Chickpea (Cicer arietinum) Peptides

Chickpeas are inexpensive, protein rich (approximately 20% dry mass) pulses available worldwide whose consumption has been correlated with positive health outcomes. Dietary peptides are important molecules derived from dietary proteins, but a comprehensive analysis of the peptides that can be produced from chickpea proteins is missing in the literature. This review provides information from the past 20 years on the enzymatic production of peptides from chickpea proteins, the reported bioactivities of chickpea protein hydrolysates and peptides, and the potential bitterness of chickpea peptides in food products. Chickpea peptides have been enzymatically produced with pepsin, trypsin, chymotrypsin, alcalase, flavorzyme, and papain either alone or in combination, but the sequences of many of the peptides in chickpea protein hydrolysates remain unknown. In addition, a theoretical hydrolysis of chickpea legumin by stem bromelain and ficin was performed by the authors to highlight the potential use of these enzymes to produce bioactive chickpea peptides. Antioxidant activity, hypocholesterolemic, and angiotensin 1‐converting enzyme inhibition are the most studied bioactivities of chickpea protein hydrolysates and peptides, but anticarcinogenic, antimicrobial, and anti‐inflammatory effects have also been reported for chickpea protein hydrolysates and peptides. Chickpea bioactive peptides are not currently commercialized, but their bitterness could be a major impediment to their incorporation in food products. Use of flavorzyme in the production of chickpea protein hydrolysates has been proposed to decrease their bitterness. Future research should focus on the optimization of chickpea bioactive peptide enzymatic production, studying the bioactivity of chickpea peptides in humans, and systematically analyzing chickpea peptide bitterness.     

Angiotensin I-converting enzyme inhibitory activity of low-molecular-weight peptides from Atlantic salmon (Salmo salar L.) skin

Collagen extracted from Atlantic salmon (Salmo salar L.) skin (which is normally discarded in the process of manufacture) was hydrolyzed with Alcalase and papain, and treated by multistage separation. The salmon skin collagen peptides (SSCP) obtained had high protein content (91.20 ± 1.03%) and low molecular weights, 90.79% of which were less than 1000 Da. SSCP was then separated by reversed-phase high performance liquid chromatography. Eleven major fractions were collected and their angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity was assayed. Fractions 5 and 7 displaying higher ACE inhibitory activity were subjected to mass spectrometer to identify the ACE inhibitory peptides. A total of eleven peptide sequences were identified, and two dipeptides, Ala-Pro and Val-Arg, were selected for further ACE inhibitory activity analysis. The ACE inhibitory activities of Ala-Pro (IC₅₀ = 0.060 ± 0.001 mg/ml) and Val-Arg (IC₅₀ = 0.332 ± 0.005 mg/ml) were found to be approximately 20- and 4-fold higher than that of SSCP (1.165 ± 0.087 mg/ml), respectively.     

羊骨酶解物中促进钙吸收肽的酶解工艺优化

研究利用中性蛋白酶酶解羊骨,以酶解液中游离钙含量为考核指标,以酶浓度、底物质量浓度、pH值、温度和水解时间为实验因子,采用5因子2次正交通用旋转设计进行试验,对羊骨的水解条件进行优化。试验结果为:中性蛋白酶的添加浓度为150U/g,底物质量浓度1∶4,pH值7.0,温度55℃,酶解时间为7h。在这样的酶解条件下,酶解物的钙含量为196.8mg/100g。     

酶法水解谷朊生产生物活性肽

生物酶法改性食品蛋白是提高蛋白功能的重要途径。采用酶法水解谷朊制备生物活性肽 ,对蛋白酶的选择、酶水解工艺参数、多肽苦味的去除及酶解后产品性能进行了系统研究 ,并提出可行性生产工艺路线。