低温贮藏对脆肉鲩鱼肉肌动球蛋白特性的影响

以脆肉鲩为对象,研究低温贮藏条件对鱼肉肌动球蛋白性质的影响。结果表明:随着贮藏时间的延长,脆肉鲩肌肉中肌动球蛋白溶出量、Ca2+-ATPase活性、巯基和活性巯基含量下降、表面疏水性上升;贮藏温度对蛋白特性的影响显著,贮藏温度越高,Ca2+-ATPase活性和巯基含量越低,表面疏水性越高。     

脂质过氧自由基诱导兔肉肌浆蛋白聚集机制

为全面理解兔肉品质的形成过程,利用偶氮二异丁脒盐酸盐（2,2’-azobis(2-amidinopropane)dihydrochloride,AAPH）的热分解作用生成过氧自由基（ROO·）诱导兔肉肌浆蛋白氧化,通过AAPH处理后兔肉肌浆蛋白中高铁肌红蛋白相对含量、超铁肌红蛋白浓度、羰基含量、总巯基含量以及肌浆蛋白表面疏水性、粒度、浊度和溶解性测定,肌浆蛋白十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE）和内源荧光光谱分析,研究ROO·胁迫肌浆蛋白氧化聚集机制。结果表明,随着AAPH浓度的升高,高铁肌红蛋白和超铁肌红蛋白相对含量显著增加（P＜0.05）,蛋白质羰基含量显著增加（P＜0.05）,总巯基含量显著下降（P＜0.05）。内源荧光光谱和表面疏水性分析结果表明ROO·可以引起肌浆蛋白的去折叠和疏水基团暴露。SDS-PAGE分析结果表明ROO·可以导致肌浆蛋白二硫键交联。此外,随着AAPH浓度的增大,肌浆蛋白粒度和浊度呈现出逐渐增大的趋势,表明ROO·可以引发肌浆蛋白的聚集。疏水相互作用和二硫键交联是ROO·胁迫肌浆蛋白聚集的主要作用力。ROO·不仅可以直接引发肌浆蛋白聚集,还可以通过影响肌红蛋白诱导氧化体系促进肌浆蛋白交联聚集。     

脆肉鲩不同部位肌肉的质构特征分析

为了探讨影响脆肉鲩肌肉不同部位质构的因素,以基本营养成分、氨基酸、脂肪酸、矿物质为对象进行了研究。结果显示,三个部位的硬度、弹性和咀嚼性之间的差异性显著(p<0.05)。腹部的水分、粗蛋白和灰分均比背部和尾部低,而脂肪含量却最高,说明背部的脆性与低水分、高蛋白、低脂肪含量有关。对于氨基酸,背部的甘氨酸和脯氨酸含量分别比腹部和尾部高11.45%、25.49%和8.08%、6.67%,且含硫氨基酸含量最高,但含羟基氨基酸的含量却最低,而背部和尾部的疏水性氨基酸含量分别比腹部高出3.96%和2.88%,说明了高甘氨酸、脯氨酸、含硫氨基酸和疏水性氨基酸是决定脆肉鲩不同部位特殊脆性的关键因素。三个部位的油酸、棕榈油酸和亚油酸与质构存在极强的相关性;对于矿物质,K、Na和Ca是脆肉鲩肌肉中主要的矿物质,不同部位的K、Na和Ca具有显著性差异(p<0.05),而尾部的Fe、Zn、Cu含量与背部和腹部具有非常显著差异(p<0.01),进一步说明脆肉鲩不同部位的脆性与金属含量的差异有关。总而言之,脆肉鲩不同部位肌肉质构特征的差异与肌肉中的物质密切相关。     

脆肉鲩鱼肉与普通鲩鱼鱼肉理化特性比较研究

本文从一般化学成分组分、肌肉蛋白质组成、质构特性、鱼肉氨基酸组成及营养价值评价等方面对脆肉鲩与普通鲩进行比较研究.结果发现脆肉鲩肌肉的水分含量低于普通草鱼的,而粗蛋白、脂肪和灰分含量均比普通草鱼高;脆肉鲩肌浆蛋白、肌原纤维蛋白和基质蛋白均高于普通草鱼;脆肉鲩的硬度、咀嚼性、回复性和黏着性比普通草鱼的要高;除了酪氨酸、精氨酸以及丝氨酸以外,脆肉鲩肌肉的其它氨基酸含量均高于普通草鱼;根据AAS,脆肉鲩和普通草鱼的第一限制性氨基酸均为蛋氨酸 胱氨酸,脆肉鲩的第二限制性氨基酸为缬氨酸,而普通草鱼的第二限制性氨基酸为亮氨酸.     

生产类群、性别及包装方式对冷藏牦牛肉肌浆蛋白氧化的影响

为了探讨冷藏条件下牦牛肉肌浆蛋白的氧化规律,本实验通过羰基含量、巯基含量、表面疏水性、紫外吸收光谱及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳法研究了普通包装和真空包装方式下不同生产类群的公、母牦牛肉的肌浆蛋白氧化特性。结果表明：随冷藏时间的延长,两种包装的肌浆蛋白羰基含量呈波浪式上升趋势（P＜0.05）,总巯基含量下降;普通包装组表面疏水性上升（P＜0.05）,真空包装组表面疏水性先上升后下降;同一包装方式的不同生产类群之间肌浆蛋白羰基、总巯基含量及表面疏水性均有显著差异（P＜0.05）;公、母牦牛肉之间肌浆蛋白羰基、总巯基及疏水性差异均不显著（P＞0.05）。两种包装的肌浆蛋白紫外吸收光谱的二阶导数光谱在冷藏第3天谱图改变最明显。随着氧化的进行,肌浆蛋白分子质量降低,所有蛋白条带均有不同程度的弱化,普通包装组肌浆蛋白降解程度大于真空包装;相同冷藏时间,2 种包装方式的不同生产类群及性别的牦牛肉的肌浆蛋白紫外吸收谱图及电泳图趋于一致。该研究认为,在冷藏过程中,肌浆蛋白的蛋白氧化与包装方式、生产类群密切相关,与牦牛的性别无关。     

草鱼脆化过程变化研究进展及其机理探讨

脆肉鲩是在特定环境条件下经投喂蚕豆饲育而成的,具有味道鲜美,肉质紧实爽脆等特点。我国脆肉鲩产业发展规模不断扩大,关于脆肉鲩的生长特性、肌肉品质、血液生理生化指标变化等已有报道,但其形成机理还没有最终定论。本文综述了草鱼脆化过程中草鱼生长性能、肌肉品质、营养组成、微观结构、血液生理生化特性等方面的变化,探讨脆鲩形成机理,为脆肉鲩科学高产高效养殖提供理论与技术支持。     

肌红蛋白血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白结构性质的影响

以肌球蛋白为对象,研究血红素辅基氧化修饰对肌球蛋白羰基、巯基、表面疏水性、溶解度、ATPase活力、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳、内源荧光、二级结构的影响,并对血红素辅基氧化修饰肌球蛋白进行分子动力学模拟。结果表明：在低浓度血红素辅基氧化下,肌球蛋白的表面疏水性显著降低（P＜0.05）;高浓度血红素辅基氧化下,肌球蛋白表面疏水性显著增加（P＜0.05）,溶解度显著降低（P＜0.05）;血红素辅基处理后,肌球蛋白总巯基和活性巯基含量显著下降（P＜0.05）,Ca2＋-ATP酶活力显著降低（P＜0.05）;肌球蛋白荧光强度降低、峰值蓝移及α-螺旋相对含量下降,表明血红素辅基对肌球蛋白的构象产生影响;分子动力学模拟结果证实血红素辅基能与肌球蛋白结合,但高度氧化状态下不利于维持肌球蛋白结构的稳定。综上,血红素辅基可以通过氧化修饰肌球蛋白,引起肌球蛋白结构变化,进而对肉品品质造成影响。     

脱脂豆粕预处理对大豆球蛋白结构的影响

以干热预处理低温脱脂豆粕和溶剂浸提预处理低温脱脂豆粕为原料制备大豆球蛋白,研究脱脂豆粕预处理对制备大豆球蛋白结构的影响。结果表明,相比对照低温脱脂豆粕,干热预处理使得大豆球蛋白氧化程度增加,而溶剂浸提预处理则减小大豆球蛋白的氧化程度。随着蛋白质氧化程度的增加,大豆球蛋白游离巯基和总巯基含量、二级结构中α-螺旋和β-折叠含量、表面疏水性以及内源荧光强度下降,内源荧光最大吸收峰发生蓝移,并且伴随着氧化聚集体的出现。     

不同种类肉肌浆蛋白的油-水界面性质

为解释肌浆蛋白的蛋白结构(疏水性、分子柔性等)-界面吸附中构象动态变化-体系能量三者的科学联系,进一步挖掘肌浆蛋白的功能性,以猪肉、鱼肉、鸡肉为原料(根据所占胴体的比例及研究价值确定原料肉),通过测定其氨基酸组成、重要理化指标、蛋白质构象、乳化性质以及界面性质,探究不同肉类(畜、禽、鱼)肌浆蛋白的油-水界面性质,以及各指标之间的内在联系。结果表明:鸡肉肌浆蛋白中苯丙氨酸和酪氨酸含量较高,其粒径与表面疏水性也显著高于猪肉与鱼肉肌浆蛋白(P0.05);在相同时间下,猪肉肌浆蛋白与鸡肉肌浆蛋白的蛋白构象峰值变化速率无显著差异(P0.05),而鱼肉肌浆蛋白峰值变化速率相比较显著较慢(P0.05);与猪肉和鸡肉肌浆蛋白相比,鱼肉肌浆蛋白的界面扩散速率显著较快(P0.05),但鸡肉与猪肉肌浆蛋白之间的扩散速率无显著性差异(P0.05);猪肉肌浆蛋白乳化活性稍低于鸡肉(P0.05),但是鱼肉肌浆蛋白乳化活性显著低于猪肉和鸡肉肌浆蛋白(P0.05),3种肌浆蛋白中鱼肉肌浆蛋白的乳化稳定性显著最差(P0.05)。主成分分析表明,从总体上看,猪鸡肉肌浆蛋白的性质较为相近,二者与鱼肉肌浆蛋白有较大差异;肌浆蛋白的乳化活性和乳化稳定性与其表面疏水性、电位和构象变化速率相关性较强,而扩散速率与溶解度具有较强相关性。     

鲢鱼糜漂洗液中不同回收方式肌浆蛋白的结构和功能特性

以鲢鱼糜漂洗废液中的肌浆蛋白为对象,对比分析回收方式对肌浆蛋白的结构和功能特性的影响。结果表明：酸偏移和热处理对肌浆蛋白的巯基向二硫键转化程度、表面疏水性、色氨酸内源荧光光谱强度、溶解性、起泡性的影响较大;通过对肌浆蛋白二级结构分析发现,冷冻干燥和热处理法下β-折叠相对含量较大,等电点沉淀法、酸偏移法和酸偏移耦合壳聚糖絮凝法下无规则卷曲相对含量较大,壳聚糖絮凝法下β-转角相对含量较大,所有回收方式下α-螺旋相对含量均较小,总体上肌浆蛋白二级结构由有序向无序不同程度转化;此外,壳聚糖与肌浆蛋白结合,絮凝产生大分子复合物,而酸偏移导致部分蛋白解聚。不同回收方式下肌浆蛋白结构变化进而影响到功能性质,其中酸偏移耦合壳聚糖絮凝法制备的肌浆蛋白在p H值和壳聚糖双重作用下表面疏水性明显增加,促使乳化性降低;而经冷冻干燥、等电点沉淀法和壳聚糖絮凝回收得到肌浆蛋白的乳化性较大,特别是壳聚糖处理能有效改善肌浆蛋白的乳化性。     

冷冻对脆肉鲩和草鱼肉微观结构和质构特性的影响

采用光学显微镜、扫描电子显微镜和质构仪分析比较脆肉鲩和草鱼肉在－18 ℃条件下冷冻3 d,其微观结构和质构特性的变化。结果表明：冷冻形成冰晶,破坏细胞膜,汁液流失;冷冻导致鱼块的蒸煮质量损失率增大,脆肉鲩的质量损失率高于草鱼;冷冻显著影响脆肉鲩和草鱼肉的质地。经过冷冻的脆肉鲩和草鱼肉的弹性、回复性和咀嚼性显著降低,草鱼肉的剪切力、硬度和黏附性显著降低,而脆肉鲩变化不大,但冷冻3 d的鱼肉熟制后与新鲜鱼肉质构特性差异不显著。     

草鱼脆化过程中肌肉胶原蛋白、矿物质含量和脂肪酸组成变化

研究草鱼脆化过程中主要营养成分的变化规律,在草鱼脆化养殖过程中定期采样,比较研究不同脆化周期的鱼肉胶原蛋白、矿物质含量和脂肪酸组成变化。对不同采样期的鱼肉,采用石墨炉原子吸收光谱法测定肌肉矿物质含量,气相色谱-质谱联用技术测定肌肉脂肪酸组成。结果显示,普通草鱼肌肉的胶原蛋白含量为1.02 g/100 g,显著低于脆肉鲩。与普通草鱼相比,脆化后肌肉的钙、镁的含量分别增加了269.43%、46.05%,但铁、铜元素的含量分别下降了85.59%和23.08%,肌肉的锌、铬和镉含量差异不显著（P＞0.05）。不同脆化周期的肌肉中共检出17 种脂肪酸,多不饱和脂肪酸总量与饱和脂肪酸总量的比值为0.74～1.46,其中以普通草鱼最高。随着脆化时间的延长,肌肉的多不饱和脂肪酸总量、二十碳五烯酸和二十二碳六烯酸总量均有所下降。研究表明在草鱼脆化过程中肌肉胶原蛋白和钙、镁含量显著增加,铁、铜含量和多不饱和脂肪酸总量有所下降。     

葡聚糖延缓草鱼肌原纤维蛋白冷冻变性的机理分析

以草鱼肌原纤维蛋白为研究对象,通过研究盐溶性蛋白质量浓度、Ca2＋-ATPase活性、表面疏水性、总巯基和活性巯基含量在冷冻贮藏条件下的变化,比较不同分子质量葡聚糖（添加量0.5%）和传统商业抗冻剂（4%蔗糖＋4%山梨糖醇）对冻藏过程中肌原纤维蛋白的冷冻保护效果。结果表明,在冻藏过程中,葡聚糖能有效延缓草鱼肌原纤维蛋白的冷冻变性,效果优于传统商业抗冻剂;分子质量小的葡聚糖（T7）对Ca2＋-ATPase活性和活性巯基的保护作用要整体优于分子质量大的葡聚糖（T20）,冻藏超过15 d后延缓表面疏水性的上升和总巯基的保护上的效果也显著优于后者;因此,在工业中选用分子质量小的葡聚糖作为淡水鱼及相关制品的冷冻保护剂效果更佳。     

烤制温度和时间对烧烤草鱼块品质的影响

本实验以草鱼为研究对象,将鲜活草鱼去鳞、头、尾、内脏,切成鱼块,经脱腥、腌制后置于电烤箱中,分别在不同温度（180、200、220 ℃）下烤制15 min以及在相同温度（200 ℃）下烤制不同时间（10、15、20 min）,测定烧烤草鱼块的剪切力、色度、水分、灰分和脂肪质量分数及硫代巴比妥酸反应物值、酸价、挥发性成分相对含量,同时分析鱼肉肌原纤维蛋白的理化性质（二级结构、表面疏水性、总巯基和二硫键含量）,结合感官评价,探讨烤制温度和时间对烧烤草鱼块品质的影响。结果显示,随着烤制温度的升高或烤制时间的延长,剪切力逐渐增加,L*值呈现下降的趋势,a*值和b*值总体均呈现上升的趋势,烧烤草鱼块的色泽不断加深,烧烤草鱼块的嫩度、色度均呈现先改善后劣变的趋势,感官评分先增加后下降;水分质量分数显著下降（P＜0.05）,脂肪和灰分质量分数均呈现先降低后增加的趋势,脂质氧化程度总体逐渐加剧,挥发性成分中的醛类物质及醇类物质的相对含量总体呈下降趋势;肌原纤维蛋白的二级结构由稳定状态逐渐向不稳定状态转变,表面疏水性指数（H0）和二硫键含量逐渐增加,总巯基含量逐渐下降。在200 ℃下烤制15 min,烧烤草鱼块的色泽金黄明亮、口感良好,水分质量分数较高,脂肪质量分数较低,肌原纤维蛋白结构较完整。综上,烤制温度和时间显著影响了鱼肉蛋白质的理化性质及脂质氧化,导致烧烤草鱼块的品质发生变化。     

壳聚糖复合保鲜对草鱼肌肉蛋白质变化的影响

肌肉蛋白质的理化变化是导致淡水鱼贮藏过程中品质下降的重要原因之一,为明确保鲜处理对草鱼肌肉蛋白质变化的影响,本实验将草鱼片分别以壳聚糖复合保鲜液（10 mg/mL壳聚糖＋5 mg/mL茶多酚＋2 000 U/mL溶菌酶）和无菌水（对照组）处理,通过对比分析草鱼冷藏过程中挥发性盐基氮（total volatile basic nitrogen,TVB-N）含量、十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electropheresis,SDS-PAGE）图谱、分子质量分布、活性巯基含量及表面疏水性等蛋白质相关指标的变化,探讨壳聚糖复合保鲜处理对延缓草鱼肌肉蛋白质变化的作用。结果表明：冷藏过程中保鲜组草鱼各项蛋白质相关指标的变化均明显小于对照组,第6～9天差别尤为明显;保鲜处理能抑制TVB-N含量上升、活性巯基含量下降及表面疏水性的变化,表明保鲜组蛋白质分解、氧化、变性程度较低;保鲜组蛋白质的SDS-PAGE和高效液相体积排阻色谱的谱图变化较慢,也证实了保鲜处理在对抑制蛋白质的降解和结构性质变化方面的作用。上述结果表明壳聚糖复合保鲜能一定程度上维持肌肉蛋白质的结构和性质的稳定,从而延缓冷藏过程中草鱼肌肉质量的下降。     

草鱼饲喂蚕豆过程中肌肉质构特性和化学成分变化及其关联性研究

研究草鱼饲喂蚕豆过程中草鱼质构特性和化学成分的变化及关联性,确定草鱼脆化开始和达到商品脆性的时间。随饲喂时间的延长,草鱼肌肉的硬度、咀嚼性显著增大,硬度在饲喂80天后,基本与普通鲩鱼相同,鱼肉开始脆化,继续饲喂20天,硬度达到商品鱼的脆化标准。咀嚼性和弹性在饲喂80天时基本稳定,且熟制的背肌肌肉弹性随饲喂时间的延长显著增加,回复性在饲喂40天达到最大值。草鱼背肌粗蛋白、基质蛋白、胶原蛋白、碱溶性蛋白含量随饲喂时间的延长显著增加,均在饲喂100天时达到峰值。水分含量基本呈下降趋势,在饲喂20天时最大。粗脂肪、可溶性固形物、水溶性蛋白和盐溶性蛋白在饲喂40~60天时达到最大值。草鱼腹肌化学成分的含量变化与背肌基本一致。经相关性分析,草鱼肌肉质构特性的变化与粗蛋白、碱溶性蛋白、胶原蛋白和基质蛋白含量的变化显著相关。     

冷藏对草鱼肉超微结构及代谢物的影响

为解析冷藏草鱼肉品质变化机制,本实验分别采用气相色谱-飞行时间质谱法和透射扫描电子显微镜分析了草鱼肉4 ℃冷藏0、24、72 h后小分子代谢物组成和超微结构变化。结果发现,随着冷藏时间延长,草鱼鱼肉肌纤维间隙变大、排列开始散乱,部分肌节发生断裂。代谢组学共鉴定到211 种代谢物,其中42 种代谢物的含量变化倍数超过1.5 倍（P＜0.05）。乳酸、磷酸累积是鱼肉pH值下降的主要原因。本研究发现三羧酸循环途径代谢物中只有琥珀酸含量显著降低（P＜0.05）,转化成4-羟基丁酸甲酯和γ-氨基丁酸,这3 种化合物水平可能是冷藏草鱼肉新鲜度潜在评价指标。多不饱和脂肪酸（如亚麻酸、花生四烯酸）含量显著下降（P＜0.05）,但壬二酸含量显著增加（P＜0.05）。冷藏过程中,缬氨酸、L-半胱氨酸含量显著增加（P＜0.05）。草鱼肉冷藏过程中,脂肪氧化先于蛋白质降解。草鱼肉中含有的植物次级代谢物（胡椒碱、柚皮素、茉莉酸甲酯、马钱子苷、α-蛔蒿素、枞酸、3,4-二羟基扁桃酸）可通过抑制黄嘌呤氧化酶影响鱼肉核苷酸代谢及鱼肉滋味。     

乳酸菌发酵对草鱼肉理化特性和蛋白质降解变化的影响

研究了乳酸片球菌、乳杆菌-Lo3、乳杆菌-B5407和清酒乳杆菌4种不同乳酸菌在发酵草鱼肉时鱼肉理化特性及蛋白质降解变化的规律和特征。结果表明:添加乳酸菌后,鱼肉pH值迅速由最初的6.25降至2d时的5.06～5.40,对照组则为5.98;接种发酵剂的草鱼肉的TBA和TVB-N值的上升较缓慢,整个发酵过程中显著低于对照组(P<0.05);腌制草鱼肉的蛋白质在发酵期发生了轻微的降解,游离氨基酸略有增加;贮藏期间游离氨基酸量显著增加,肌浆蛋白和肌原纤维蛋白均发生了强烈的水解,接菌组的蛋白降解显著多于对照组,其中,接种乳酸片球菌和乳杆菌-B5407组降解程度最大。     

骨架蛋白降解对冰鲜草鱼质构的影响

利用免疫组化技术检测草鱼背肌白肉中骨架蛋白在冰藏条件下的变化,同时通过超微结构、剪切力、滴水损失率分析草鱼背肌组织精微结构和质构特性的变化,以期阐明草鱼骨架蛋白降解与鱼肉质构劣化之间的关系,从而为调控冰鲜淡水鱼品质提供理论依据。结果显示：冰藏21 d内伴肌球蛋白、伴肌动蛋白、抗肌营养不良蛋白分别降解了76.10%、78.21%、71.14%;冰藏14 d后草鱼肌纤维明暗带模糊,Z带、M带被破坏,肌纤维结构出现严重断裂松散现象。冰藏10 d内剪切力由81 N快速下降至32 N,滴水损失率由1.6%增加至7.8%;将骨架蛋白的灰度与剪切力及滴水损失率进行相关性分析发现,剪切力与伴肌球蛋白、抗肌营养不良蛋白的灰度呈极显著正相关（P＜0.01）;滴水损失率与伴肌球蛋白、抗肌营养不良蛋白的灰度值呈极显著负相关（P＜0.01）。综上所述,骨架蛋白降解可能是草鱼在冰藏期间肌纤维结构破坏以及质构劣化的重要原因。     

不同解冻方式对鲢鱼肌球蛋白结构和性质的影响

为探究不同解冻方式对鲢鱼(Hypophthalmichehys molitrix)肌球蛋白结构和性质的影响,选取冷水解冻、微波解冻、微波-冷水联合解冻三种方式进行解冻处理,通过测定巯基含量、表面疏水性、溶解度、色氨酸荧光光谱、傅里叶红外转换光谱及热稳定性,综合比较解冻后鲢鱼肌球蛋白的结构和性质。结果表明:三种解冻方式之间巯基含量、溶解度无显著差异(P>0.05),微波解冻后肌球蛋白巯基含量较高,为23.74 nmol/mg,冷水解冻后溶解度含量较高,为79.68%;微波解冻和冷水解冻表面疏水性差异显著(P<0.05);傅里叶红外转换光谱显示微波解冻后肌球蛋白变性程度最低;不同解冻方式对肌球蛋白的荧光光谱形状影响不明显,但对荧光强度影响较大,冷水解冻方式下肌球蛋白三级结构展开严重,肌球蛋白热稳定性最差。总体结果表明,微波解冻对鲢鱼肌球蛋白的结构和性质影响相对较小,需进一步从分子层面研究解冻方式对鲢鱼肌球蛋白的影响机制。